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万見
- PDB-4gdy: Kynurenine Aminotransferase II inhibitors -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4gdy
タイトルKynurenine Aminotransferase II inhibitors
要素Kynurenine/alpha-aminoadipate aminotransferase, mitochondrial
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / Aminotransferase / Pyridoxal phosphate co-factor / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


glycine transaminase / methionine-glyoxylate transaminase / glycine:2-oxoglutarate aminotransferase activity / methionine-glyoxylate transaminase activity / 2-aminoadipate transaminase / 2-aminoadipate transaminase activity / kynurenine-glyoxylate transaminase activity / kynurenine-glyoxylate transaminase / alpha-amino acid metabolic process / L-lysine catabolic process to acetyl-CoA via saccharopine ...glycine transaminase / methionine-glyoxylate transaminase / glycine:2-oxoglutarate aminotransferase activity / methionine-glyoxylate transaminase activity / 2-aminoadipate transaminase / 2-aminoadipate transaminase activity / kynurenine-glyoxylate transaminase activity / kynurenine-glyoxylate transaminase / alpha-amino acid metabolic process / L-lysine catabolic process to acetyl-CoA via saccharopine / kynurenine-oxoglutarate transaminase / kynurenine-oxoglutarate transaminase activity / kynurenine metabolic process / Lysine catabolism / glutamate metabolic process / 2-oxoglutarate metabolic process / Tryptophan catabolism / biosynthetic process / pyridoxal phosphate binding / mitochondrial matrix / protein homodimerization activity
類似検索 - 分子機能
Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-0X1 / Kynurenine/alpha-aminoadipate aminotransferase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.89 Å
データ登録者Pandit, J.
引用ジャーナル: MEDCHEMCOMM / 年: 2012
タイトル: Discovery of Hydroxamate Bioisosteres as KATII Inhibitors with Improved Oral Bioavailability and Pharmacokinetics
著者: Verhoest, P.R. / Henderson, J.L. / Sawant-Basak, A. / Tuttle, J.B. / Dounay, A.B. / McAllister, L.A. / Pandit, J. / Rong, S. / Hou, X. / Bechle, B. / Parikh, V. / Evrard, E. / Ghosh, S. / ...著者: Verhoest, P.R. / Henderson, J.L. / Sawant-Basak, A. / Tuttle, J.B. / Dounay, A.B. / McAllister, L.A. / Pandit, J. / Rong, S. / Hou, X. / Bechle, B. / Parikh, V. / Evrard, E. / Ghosh, S. / Salafia, M.A. / Rago, B. / Obach, R. / Fonseca, K.R. / Chang, C.
履歴
登録2012年8月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年8月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Kynurenine/alpha-aminoadipate aminotransferase, mitochondrial
B: Kynurenine/alpha-aminoadipate aminotransferase, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,9474
ポリマ－97,9002
非ポリマー1,0472
水3,909217
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8230 Å2
ΔGint-55 kcal/mol
Surface area31070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)116.457, 116.457, 115.211
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Kynurenine/alpha-aminoadipate aminotransferase, mitochondrial / KAT/AadAT / 2-aminoadipate aminotransferase / 2-aminoadipate transaminase / Alpha-aminoadipate ...KAT/AadAT / 2-aminoadipate aminotransferase / 2-aminoadipate transaminase / Alpha-aminoadipate aminotransferase / AadAT / Kynurenine aminotransferase II / Kynurenine--oxoglutarate aminotransferase II / Kynurenine--oxoglutarate transaminase 2 / Kynurenine--oxoglutarate transaminase II


分子量: 48950.074 Da / 分子数: 2 / 変異: K240S, F241G / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AADAT, KAT2
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q8N5Z0, 2-aminoadipate transaminase, kynurenine-oxoglutarate transaminase
#2: 化合物 ChemComp-0X1 / (5-hydroxy-6-methyl-4-{[(1-oxo-7-phenoxy-1,2-dihydro[1,2,4]triazolo[4,3-a]quinolin-4-yl)amino]methyl}pyridin-3-yl)methyl dihydrogen phosphate


分子量: 523.435 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H22N5O7P
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 217 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.61 %

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年3月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.89→115.211 Å / Num. all: 20593 / Num. obs: 20593 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 10.5 % / Rsym value: 0.127 / Net I/σ(I): 17.4
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
2.89-3.0511.10.4951.43288529570.495100
3.05-3.2411.10.3661.93119928040.366100
3.24-3.4610.90.2542.82862726370.254100
3.46-3.749.50.18242338724740.182100
3.74-4.099.60.1455.12197622820.145100
4.09-4.5810.70.0957.62205820620.095100
4.58-5.2810.60.0799.11965018520.079100
5.28-6.4710.60.0779.31663615660.077100
6.47-9.1510.30.05511.81271212310.055100
9.15-115.2119.40.03915.668257280.03999.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.3.16データスケーリング
BUSTER-TNTBUSTER 2.9.3精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
JDirectorデータ収集
XDSデータ削減
PHASER位相決定
BUSTER2.9.3精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3UE8

3ue8


解像度: 2.89→100.85 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9415 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8883 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2399 1049 5.11 %RANDOM
Rwork0.1709 ---
obs0.1744 20510 99.33 %-
原子変位パラメータBiso max: 168.36 Å2 / Biso mean: 48.8469 Å2 / Biso min: 3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.7586 Å20 Å20 Å2
2--1.7586 Å20 Å2
3----3.5172 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.335 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.89→100.85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6589 0 74 217 6880
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2310SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes162HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes990HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it6832HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion889SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact7498SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d6832HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg9287HARMONIC21.22
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.74
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion21.7
LS精密化 シェル解像度: 2.89→3.05 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.281 149 5.18 %
Rwork0.1888 2730 -
all0.1936 2879 -
obs--99.33 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.56770.8001-0.1951.52190.25630.669-0.15240.47960.0938-0.29780.13060.1079-0.0415-0.14990.0219-0.1527-0.0462-0.0126-0.0121-0.0317-0.0698-13.433125.2375.1812
21.19380.5122-0.05250.93210.13520.74530.0004-0.01620.05470.0296-0.0426-0.1057-0.0544-0.0250.0423-0.15940.0125-0.0297-0.13310.00890.07473.893939.276226.6199
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|1 - A|428 }A1 - 428
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|1 - B|428 }B1 - 428

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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