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- PDB-4gcm: Crystal structure of a thioredoxine reductase (trxB) from Staphyl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4gcm
タイトルCrystal structure of a thioredoxine reductase (trxB) from Staphylococcus aureus subsp. aureus Mu50 at 1.80 A resolution
要素Thioredoxin reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / FAD/NAD-linked reductases / Pyr redox 2 family / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY
機能・相同性
機能・相同性情報


thioredoxin-disulfide reductase (NADPH) / thioredoxin-disulfide reductase (NADPH) activity / removal of superoxide radicals / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Thioredoxin reductase / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class-II, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-II active site. / : / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / Thioredoxin reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus aureus subsp. aureus (黄色ブドウ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a thioredoxine reductase (trxB) from Staphylococcus aureus subsp. aureus Mu50 at 1.80 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2012年7月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年8月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.22021年8月18日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年2月1日Group: Database references / カテゴリ: struct_ref_seq_dif / Item: _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年11月6日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thioredoxin reductase
B: Thioredoxin reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,07811
ポリマ－68,1782
非ポリマー2,9009
水10,773598
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9320 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area25070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.673, 90.655, 145.955
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Thioredoxin reductase / TRXR


分子量: 34089.242 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus subsp. aureus (黄色ブドウ球菌)
株: MW2 / 遺伝子: trxB, MW0726 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): PB1
参照: UniProt: P66011, thioredoxin-disulfide reductase (NADPH)

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非ポリマー , 6種, 607分子

#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物 ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#6: 化合物 ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 598 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY
配列の詳細THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH ...THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.79 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 10.00% Glycerol, 1.26M tri-Sodium Citrate, 0.1M HEPES pH 7.5, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL14-1 / 波長: 0.97915
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年7月3日
詳細: Vertical focusing mirror; double crystal Si(111) monochromator
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97915 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→29.591 Å / Num. obs: 72528 / % possible obs: 98.2 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 25.664 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 9.75
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obsDiffraction-ID% possible all
1.8-1.860.7721.43224212888198.8
1.86-1.940.5623818314918199.5
1.94-2.030.3483.13629414122199.4
2.03-2.130.2414.33329812960199.5
2.13-2.270.1655.93759214551199.2
2.27-2.440.1287.73473513416198.9
2.44-2.690.09110.23610113933198.3
2.69-3.070.06114.43491313380197.7
3.07-3.870.03722.23530113493195.8
3.87-29.5910.02927.53482313304194.6

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位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SHELX位相決定
SHARP位相決定
XSCALEMarch 15, 2012データスケーリング
BUSTER-TNT2.10.0精密化
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
BUSTER2.10.0精密化
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.8→29.591 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9607 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9556 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.23 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED ...詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 3. THE MAD PHASES WERE USED AS RESTRAINTS DURING REFINEMENT. 4. HEPES, GLYCEROL, CHLORIDE MODELED ARE PRESENT IN CRYO CONDITIONS. FAD AND NADP ARE LIGANDS OF THE PROTEIN OBTAINED FROM THE EXPRESSION HOST. 5. NCS RESTRAINTS WERE APPLIED USING BUSTER'S LSSR RESTRAINT REPRESENTATION (-AUTONCS) 6. THE DISULFIDE BOND BETWEEN CYS134 AND CYS137 WAS MODELED AS PARTIALLY CLEAVED, LIKELY INDUCED BY RADIATION DAMAGE.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1743 3654 5.04 %RANDOM
Rwork0.1569 ---
obs0.1578 72471 99.36 %-
原子変位パラメータBiso max: 121.34 Å2 / Biso mean: 34.6756 Å2 / Biso min: 13.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--8.2402 Å20 Å20 Å2
2--5.093 Å20 Å2
3---3.1473 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.191 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→29.591 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4690 0 189 598 5477
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2451SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes132HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes846HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it5136HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion699SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance4HARMONIC1
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact6314SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d5136HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg6990HARMONIC21.03
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.68
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion2.62
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.85 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2478 247 4.67 %
Rwork0.224 5047 -
all0.2251 5294 -
obs--99.36 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.47170.2024-0.26870.5256-0.18810.5746-0.02620.0111-0.02070.0717-0.0006-0.0817-0.06560.05190.02680.0074-0.0045-0.0201-0.0850.0107-0.03215.184846.583235.8893
20.45360.01720.23570.4297-0.30830.4467-0.0093-0.02120.0667-0.0238-0.0001-0.0036-0.04320.00060.00930.0576-0.00730.0107-0.04840.0129-0.010310.463647.947136.4432
30.2770.0646-0.15760.8026-0.13470.8310.0128-0.0321-0.05920.0272-0.0031-0.11990.01320.007-0.0098-0.0315-0.011-0.0357-0.08630.0172-0.02744.310623.563550.8664
40.77060.40740.00660.4723-0.9140.96770.0140.0121-0.07730.01560.04290.01510.03890.0182-0.05680.01540.0012-0.0126-0.03420.00790.01433.037722.489646.3762
50.0381-0.0370.11370.23210.2430.51620.00280.00260.00210.01130.0095-0.01080.01980.0037-0.01230.07670.0107-0.0545-0.04120.032-0.03232.83624.44471.135
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{A|3 - 310}A3 - 310
2X-RAY DIFFRACTION2{A|401 - 401}A401
3X-RAY DIFFRACTION3{B|2 - 310}B2 - 310
4X-RAY DIFFRACTION4{B|401 - 401}B401
5X-RAY DIFFRACTION5{B|402 - 403}B402 - 403

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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