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- PDB-4gcj: CDK2 in complex with inhibitor RC-3-89 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4gcj
タイトルCDK2 in complex with inhibitor RC-3-89
要素Cyclin-dependent kinase 2
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / protein kinase / inhibitor / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cyclin A1-CDK2 complex / cyclin E2-CDK2 complex / cyclin E1-CDK2 complex / cyclin A2-CDK2 complex / positive regulation of DNA-templated DNA replication initiation / cyclin-dependent protein kinase activity / G2 Phase / Y chromosome / Phosphorylation of proteins involved in G1/S transition by active Cyclin E:Cdk2 complexes / positive regulation of heterochromatin formation ...cyclin A1-CDK2 complex / cyclin E2-CDK2 complex / cyclin E1-CDK2 complex / cyclin A2-CDK2 complex / positive regulation of DNA-templated DNA replication initiation / cyclin-dependent protein kinase activity / G2 Phase / Y chromosome / Phosphorylation of proteins involved in G1/S transition by active Cyclin E:Cdk2 complexes / positive regulation of heterochromatin formation / p53-Dependent G1 DNA Damage Response / X chromosome / PTK6 Regulates Cell Cycle / regulation of anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / Defective binding of RB1 mutants to E2F1,(E2F2, E2F3) / centriole replication / Regulation of APC/C activators between G1/S and early anaphase / telomere maintenance in response to DNA damage / centrosome duplication / Telomere Extension By Telomerase / G0 and Early G1 / Activation of the pre-replicative complex / cyclin-dependent kinase / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G1 Cell Cycle Arrest / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in cell cycle and proliferation / Activation of ATR in response to replication stress / Cajal body / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / Cyclin E associated events during G1/S transition / Cyclin A:Cdk2-associated events at S phase entry / cyclin-dependent protein kinase holoenzyme complex / condensed chromosome / mitotic G1 DNA damage checkpoint signaling / regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / regulation of mitotic cell cycle / cellular response to nitric oxide / post-translational protein modification / cyclin binding / positive regulation of DNA replication / male germ cell nucleus / meiotic cell cycle / potassium ion transport / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / Meiotic recombination / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / G1/S transition of mitotic cell cycle / Orc1 removal from chromatin / Transcriptional regulation of granulopoiesis / G2/M transition of mitotic cell cycle / Cyclin D associated events in G1 / cellular senescence / Regulation of TP53 Degradation / nuclear envelope / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / Processing of DNA double-strand break ends / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / regulation of gene expression / peptidyl-serine phosphorylation / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / transcription regulator complex / Ras protein signal transduction / DNA replication / chromosome, telomeric region / endosome / chromatin remodeling / protein domain specific binding / protein phosphorylation / cell division / protein serine/threonine kinase activity / protein serine kinase activity / DNA repair / DNA-templated transcription / centrosome / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / magnesium ion binding / signal transduction / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site ...: / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-X64 / Cyclin-dependent kinase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.42 Å
データ登録者Betzi, S. / Alam, R. / Han, H. / Becker, A. / Schonbrunn, E.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2013
タイトル: Development of highly potent and selective diaminothiazole inhibitors of cyclin-dependent kinases.
著者: Schonbrunn, E. / Betzi, S. / Alam, R. / Martin, M.P. / Becker, A. / Han, H. / Francis, R. / Chakrasali, R. / Jakkaraj, S. / Kazi, A. / Sebti, S.M. / Cubitt, C.L. / Gebhard, A.W. / Hazlehurst, ...著者: Schonbrunn, E. / Betzi, S. / Alam, R. / Martin, M.P. / Becker, A. / Han, H. / Francis, R. / Chakrasali, R. / Jakkaraj, S. / Kazi, A. / Sebti, S.M. / Cubitt, C.L. / Gebhard, A.W. / Hazlehurst, L.A. / Tash, J.S. / Georg, G.I.
履歴
登録2012年7月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年10月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年5月15日Group: Database references
改定 1.22013年6月5日Group: Database references
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cyclin-dependent kinase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,4296
ポリマ－34,7611
非ポリマー6685
水3,153175
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.320, 70.740, 71.480
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Cyclin-dependent kinase 2 / CDK2 / Cell division protein kinase 2 / p33 protein kinase


分子量: 34761.348 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CDK2 / プラスミド: pGEX6P-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): TUNER(DE3) / 参照: UniProt: P24941, cyclin-dependent kinase
#2: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 化合物 ChemComp-X64 / 4-{[4-amino-5-(2-nitrobenzoyl)-1,3-thiazol-2-yl]amino}benzenesulfonamide


分子量: 419.435 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H13N5O5S2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 175 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.57 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 5 mg/mL CDK2 protein, 3 mM inhibitor, 15% v/v PEG3350, 50 mM HEPES/NaOH, 50 mM sodium/potassium phosphate, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年4月9日
放射モノクロメーター: Rosenbaum-Rock double-crystal Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→20 Å / Num. all: 53895 / Num. obs: 53895 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.96 % / Biso Wilson estimate: 15 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 20.04
反射 シェル解像度: 1.4→1.5 Å / 冗長度: 6.93 % / Rmerge(I) obs: 0.371 / Mean I/σ(I) obs: 5.18 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
CNS1.2精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
CNS1.2位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1PW2

1pw2


解像度: 1.42→19.76 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 1366721.85 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.205 1086 2.1 %RANDOM
Rwork0.192 ---
all0.192 51691 --
obs0.192 51691 100 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 69.4212 Å2 / ksol: 0.5 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 18.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.71 Å20 Å20 Å2
2---1.73 Å20 Å2
3---0.02 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.17 Å0.15 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.09 Å0.07 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.42→19.76 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2443 0 44 175 2662
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.04
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.091.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.772
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.772
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.622.5
LS精密化 シェル解像度: 1.42→1.51 Å / Rfactor Rfree error: 0.019 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.251 178 2.1 %
Rwork0.221 8307 -
obs-8307 100 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3edo.paredo.top
X-RAY DIFFRACTION4inh.parinh.top
X-RAY DIFFRACTION5ion.paramNS_TOPPAR:ion.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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