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万見
- PDB-4g83: Crystal Structure of p73 DNA-Binding Domain Tetramer bound to a F... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4g83
タイトルCrystal Structure of p73 DNA-Binding Domain Tetramer bound to a Full Response-Element
要素
  • Tumor protein p73
  • dna
キーワードDNA BINDING PROTEIN/DNA / BETA-IMMUNOGLOBULIN FOLD / TUMOR SUPPRESSOR / DNA BINDING PROTEIN-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of lung ciliated cell differentiation / negative regulation of cardiac muscle cell proliferation / TP53 Regulates Transcription of Death Receptors and Ligands / Activation of PUMA and translocation to mitochondria / : / Regulation of TP53 Activity through Association with Co-factors / positive regulation of oligodendrocyte differentiation / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / TP53 regulates transcription of several additional cell death genes whose specific roles in p53-dependent apoptosis remain uncertain / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in Cytochrome C Release ...positive regulation of lung ciliated cell differentiation / negative regulation of cardiac muscle cell proliferation / TP53 Regulates Transcription of Death Receptors and Ligands / Activation of PUMA and translocation to mitochondria / : / Regulation of TP53 Activity through Association with Co-factors / positive regulation of oligodendrocyte differentiation / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / TP53 regulates transcription of several additional cell death genes whose specific roles in p53-dependent apoptosis remain uncertain / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in Cytochrome C Release / negative regulation of neuron differentiation / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / mismatch repair / MDM2/MDM4 family protein binding / regulation of mitotic cell cycle / transcription corepressor binding / kidney development / protein tetramerization / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / p53 binding / cell junction / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / regulation of gene expression / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / DNA-binding transcription factor binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / positive regulation of MAPK cascade / regulation of cell cycle / transcription cis-regulatory region binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / positive regulation of apoptotic process / response to xenobiotic stimulus / DNA-binding transcription factor activity / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / negative regulation of cell population proliferation / intracellular membrane-bounded organelle / DNA damage response / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein kinase binding / positive regulation of DNA-templated transcription / Golgi apparatus / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Tumour protein p73, SAM domain / Immunoglobulin-like - #720 / p53 family signature. / p53, tetramerisation domain / P53 tetramerisation motif / p53, DNA-binding domain / P53 DNA-binding domain / p53 tumour suppressor family / p53-like tetramerisation domain superfamily / p53/RUNT-type transcription factor, DNA-binding domain superfamily ...Tumour protein p73, SAM domain / Immunoglobulin-like - #720 / p53 family signature. / p53, tetramerisation domain / P53 tetramerisation motif / p53, DNA-binding domain / P53 DNA-binding domain / p53 tumour suppressor family / p53-like tetramerisation domain superfamily / p53/RUNT-type transcription factor, DNA-binding domain superfamily / SAM domain (Sterile alpha motif) / p53-like transcription factor, DNA-binding / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Tumor protein p73
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 4 Å
データ登録者Ethayathulla, A.S. / Viadiu, H.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2013
タイトル: Crystal Structure of p73 DNA-Binding Domain Tetramer bound to a Full Response-Element
著者: Ethayathulla, A.S. / Viadiu, H.
履歴
登録2012年7月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年1月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年2月20日Group: Derived calculations
改定 1.22019年7月17日Group: Advisory / Data collection / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software
Item: _software.classification / _software.name / _software.version
改定 1.32023年9月13日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: dna
F: dna
A: Tumor protein p73
B: Tumor protein p73
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,9536
ポリマ－59,8224
非ポリマー1312
水00
1
E: dna
F: dna
A: Tumor protein p73
B: Tumor protein p73
ヘテロ分子

E: dna
F: dna
A: Tumor protein p73
B: Tumor protein p73
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)119,90512
ポリマ－119,6448
非ポリマー2624
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_554x,y,z-11
単位格子
Length a, b, c (Å)141.717, 96.345, 34.348
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(-0.583392, -0.811872, 0.022757), (-0.810884, 0.583813, 0.040357), (-0.046051, 0.005091, -0.998926)-62.88351, -33.21291, 16.33878

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要素

#1: DNA鎖 dna


分子量: 6134.966 Da / 分子数: 2 / 断片: unp residues 115-312 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: dna synthesized
#2: タンパク質 Tumor protein p73 / p53-like transcription factor / p53-related protein


分子量: 23775.955 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HUMAN, P73, TP73 / プラスミド: PET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O15350
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.24 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1M BTP, 20% PEG3350 , pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 0.97 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年4月7日 / 詳細: mirror
放射モノクロメーター: Double-crystal, Si(111) liquid N2 cooled
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4→50 Å / Num. all: 8957 / Num. obs: 5072 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 7.6 % / Rmerge(I) obs: 0.14 / Net I/σ(I): 8.88

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.1_1168精密化
PHASER位相決定
REFMAC5.6.0117精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
HKL-2000データ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3vd0

3vd0


解像度: 4→45.61 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.891 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.887 / SU ML: 0.39 / Isotropic thermal model: TLS refinement / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 28.13 / 立体化学のターゲット値: ML / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3073 202 4.64 %
Rwork0.2414 --
obs0.2443 4349 99.82 %
all-5072 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 68.022 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.48 Å20 Å20 Å2
2--5.45 Å20 Å2
3----5.92 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4→45.61 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3094 410 2 0 3506
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0313640
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d3.0625032
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.9141402
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.1552
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.014594
LS精密化 シェル解像度: 4.0002→45.6125 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3073 202 -
Rwork0.2414 4147 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.0375-0.69191.06362.6688-0.72981.8812-0.2864-0.00781.4485-1.14290.4491-0.3277-0.11340.28760.57640.34830.3152-0.05550.54830.51180.7995-22.7571-32.75219.3385
25.066-0.4275-2.37381.64890.91622.5592-0.52330.4095-0.5928-0.5105-0.2792-0.17551.34920.0305-0.25661.33440.1660.08330.60770.06440.5611-22.7099-32.74078.032
32.1681.1984-0.43068.4996-3.92272.8918-0.5420.2087-0.4675-0.674-0.4141-2.91980.18130.5368-0.31650.1596-0.257-0.10570.3177-0.07770.1433-11.4072-8.005113.2438
43.5469-2.5135-0.95977.32341.87992.981-0.1748-0.4719-2.03141.7329-0.33544.4161-0.2336-0.15390.0291-0.0088-0.0335-0.49260.4532-0.1318-1.2789-49.4701-28.08073.7272
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN E AND RESID 400:409 )E400 - 409
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN F AND RESID 410:419 )F410 - 419
3X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN A AND RESID 1:310 )A1 - 310
4X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN B AND RESID 113:310 )B113 - 310

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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