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万見
- PDB-4g5e: 2,4,6-Trichlorophenol 4-monooxygenase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4g5e
タイトル2,4,6-Trichlorophenol 4-monooxygenase
要素2,4,6-Trichlorophenol 4-monooxygenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / 2 / 4 / 6-Trichlorophenol 4-monooxygenase
機能・相同性
機能・相同性情報


2,4,6-trichlorophenol monooxygenase / oxidoreductase activity, acting on the CH-CH group of donors / catabolic process / monooxygenase activity
類似検索 - 分子機能
4-hydroxybutyryl-coa dehydratase, domain 1 / 4-hydroxybutyryl-coa dehydratase, domain 1 / HpaB/PvcC/4-BUDH / HpaB/PvcC/4-BUDH N-terminal / HpaB/PvcC/4-BUDH C-terminal / 4-hydroxyphenylacetate 3-hydroxylase C terminal / 4-hydroxyphenylacetate 3-hydroxylase N terminal / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A, domain 2 / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 2 / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A, domain 3 ...4-hydroxybutyryl-coa dehydratase, domain 1 / 4-hydroxybutyryl-coa dehydratase, domain 1 / HpaB/PvcC/4-BUDH / HpaB/PvcC/4-BUDH N-terminal / HpaB/PvcC/4-BUDH C-terminal / 4-hydroxyphenylacetate 3-hydroxylase C terminal / 4-hydroxyphenylacetate 3-hydroxylase N terminal / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A, domain 2 / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 2 / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A, domain 3 / Acyl-CoA oxidase/dehydrogenase, middle domain superfamily / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal and middle domain superfamily / Acyl-CoA dehydrogenase-like, C-terminal / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 3 / Up-down Bundle / Beta Barrel / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
2,4,6-trichlorophenol monooxygenase
類似検索 - 構成要素
生物種Cupriavidus necator JMP134 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Hayes, R.P. / Webb, B.N. / Subramanian, A.K. / Nissen, M. / Popchock, A. / Xun, L. / Kang, C.
引用ジャーナル: Int J Mol Sci / 年: 2012
タイトル: Structural and Catalytic Differences between Two FADH(2)-Dependent Monooxygenases: 2,4,5-TCP 4-Monooxygenase (TftD) from Burkholderia cepacia AC1100 and 2,4,6-TCP 4-Monooxygenase (TcpA) ...タイトル: Structural and Catalytic Differences between Two FADH(2)-Dependent Monooxygenases: 2,4,5-TCP 4-Monooxygenase (TftD) from Burkholderia cepacia AC1100 and 2,4,6-TCP 4-Monooxygenase (TcpA) from Cupriavidus necator JMP134.
著者: Hayes, R.P. / Webb, B.N. / Subramanian, A.K. / Nissen, M. / Popchock, A. / Xun, L. / Kang, C.
履歴
登録2012年7月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年9月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 2,4,6-Trichlorophenol 4-monooxygenase
B: 2,4,6-Trichlorophenol 4-monooxygenase
C: 2,4,6-Trichlorophenol 4-monooxygenase
D: 2,4,6-Trichlorophenol 4-monooxygenase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)234,1894
ポリマ－234,1894
非ポリマー00
水5,675315
1
A: 2,4,6-Trichlorophenol 4-monooxygenase
B: 2,4,6-Trichlorophenol 4-monooxygenase

A: 2,4,6-Trichlorophenol 4-monooxygenase
B: 2,4,6-Trichlorophenol 4-monooxygenase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)234,1894
ポリマ－234,1894
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area21250 Å2
ΔGint-164 kcal/mol
Surface area61550 Å2
手法PISA
2
C: 2,4,6-Trichlorophenol 4-monooxygenase
D: 2,4,6-Trichlorophenol 4-monooxygenase

C: 2,4,6-Trichlorophenol 4-monooxygenase
D: 2,4,6-Trichlorophenol 4-monooxygenase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)234,1894
ポリマ－234,1894
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_656-x+1,y,-z+11
Buried area20770 Å2
ΔGint-166 kcal/mol
Surface area62580 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)107.072, 180.050, 110.197
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.87, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11D-606-

HOH

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要素

#1: タンパク質
2,4,6-Trichlorophenol 4-monooxygenase / 4-hydroxyphenylacetate 3-hydroxylase


分子量: 58547.148 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Cupriavidus necator JMP134 (バクテリア)
株: JMP134 / LMG 1197 / 遺伝子: Reut_A1585, TcpA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q471I2
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 315 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.25 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 20% (w/v) polyethylene glycol 3350,0.2M potassium sodium tartrate tetrahydrate, pH 7.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277.15K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年10月21日
放射モノクロメーター: Double crystal, Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→49.5 Å / Num. obs: 126447 / % possible obs: 97.4 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1
反射 シェル
解像度 (Å)Diffraction-ID% possible all
2.04-2.08175.5
2.08-2.11186.3
2.11-2.15191.9
2.15-2.2196.2
2.2-2.25199.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BOSデータ収集
AMoRE位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6.1_357)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3HWC

3hwc


解像度: 2.5→49.499 Å / SU ML: 0.29 / σ(F): 0.15 / 位相誤差: 24.4 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2242 1074 1.59 %RANDOM
Rwork0.1742 ---
obs0.175 67560 94.83 %-
all-67560 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 41.336 Å2 / ksol: 0.332 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.9612 Å20 Å28.0152 Å2
2---3.806 Å20 Å2
3---2.8447 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→49.499 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15103 0 0 315 15418
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00815503
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.08121029
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.7995671
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0742238
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0042760
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5-2.61380.26381220.2127648X-RAY DIFFRACTION87
2.6138-2.75160.28461300.20527904X-RAY DIFFRACTION90
2.7516-2.92390.29071250.20598013X-RAY DIFFRACTION92
2.9239-3.14970.25971390.19668279X-RAY DIFFRACTION95
3.1497-3.46660.2421380.19568486X-RAY DIFFRACTION97
3.4666-3.9680.21261400.16718661X-RAY DIFFRACTION99
3.968-4.99850.18361390.13948702X-RAY DIFFRACTION99
4.9985-49.5090.20671410.16598793X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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