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万見
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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4g1p
タイトルStructural and Mechanistic Basis of Substrate Recognition by Novel Di-peptidase Dug1p From Saccharomyces cerevisiae
要素Cys-Gly metallodipeptidase DUG1
キーワードHYDROLASE / Di-nuclear peptidases / M20 family metallo-peptidases / alpha/beta scaffold / N-terminal catalytic domain/C-terminal lid domain
機能・相同性
機能・相同性情報


Glutathione synthesis and recycling / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; ジペプチターゼ / glutathione catabolic process / metallodipeptidase activity / peptidase activity / omega peptidase activity / mitochondrion / proteolysis / identical protein binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cytosolic nonspecific dipeptidase/DUG1 / Alpha-Beta Plaits - #360 / Peptidase M20, dimerisation domain / Peptidase dimerisation domain / Peptidase M20 / Peptidase family M20/M25/M40 / Zn peptidases / Aminopeptidase / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich ...Cytosolic nonspecific dipeptidase/DUG1 / Alpha-Beta Plaits - #360 / Peptidase M20, dimerisation domain / Peptidase dimerisation domain / Peptidase M20 / Peptidase family M20/M25/M40 / Zn peptidases / Aminopeptidase / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CYSTEINE / GLYCINE / Cys-Gly metallodipeptidase DUG1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.547 Å
データ登録者Singh, A.K. / Singh, M. / Pandya, V.K. / Singh, V. / Mittal, M. / Kumaran, S.
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Structural and Mechanistic Basis of Substrate Recognition by Novel Di-peptidase Dug1p From Saccromyces cerevesiae
著者: Singh, A.K. / Singh, M. / Pandya, V.K. / Singh, V. / Mittal, M. / Kumaran, S.
履歴
登録2012年7月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年7月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年9月17日Group: Other
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cys-Gly metallodipeptidase DUG1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,0875
ポリマ－53,7601
非ポリマー3274
水3,027168
1
A: Cys-Gly metallodipeptidase DUG1
ヘテロ分子

A: Cys-Gly metallodipeptidase DUG1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)108,17410
ポリマ－107,5202
非ポリマー6548
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation9_555-x,-x+y,-z+1/31
Buried area7290 Å2
ΔGint-127 kcal/mol
Surface area34000 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)119.132, 119.132, 176.302
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

#1: タンパク質 Cys-Gly metallodipeptidase DUG1 / Deficient in utilization of glutathione protein 1 / GSH degradosomal complex subunit DUG1


分子量: 53760.027 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: S288c / 遺伝子: Dug1p / プラスミド: pET23a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS
参照: UniProt: P43616, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; ジペプチターゼ
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-GLY / GLYCINE / グリシン


タイプ: peptide linking / 分子量: 75.067 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H5NO2
#4: 化合物 ChemComp-CYS / CYSTEINE / システイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 121.158 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H7NO2S
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 168 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細DI-PEPTIDE, GLY-CYS IS INTRINSIC DIPEPTIDE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.95 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 0.5 M AmSO4, 0.1 M tri-Na citrate pH 5.6, 1.0 M Lithium sulfate, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.542 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2010年8月16日
放射モノクロメーター: mirror / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.542 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.547→50 Å / Num. obs: 24507 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 11.3 % / Biso Wilson estimate: 36.42 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.216
反射 シェル解像度: 2.55→2.7 Å / 冗長度: 11.21 % / Rmerge(I) obs: 0.874 / Mean I/σ(I) obs: 2.27

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
PHASES位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8_1069)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2ZOF

2zof


解像度: 2.547→19.731 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.841 / SU ML: 0.32 / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 22.11 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2306 1225 5 %random
Rwork0.1859 ---
obs0.1881 24487 98.81 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 83.74 Å2 / Biso mean: 36.42 Å2 / Biso min: 10.82 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.547→19.731 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3702 0 12 168 3882
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083791
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1355125
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.072573
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006657
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.7341402
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 9

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.5474-2.64920.29811310.25822487261897
2.6492-2.76950.3111350.23625612696100
2.7695-2.9150.27441350.210925592694100
2.915-3.0970.23761350.197525602695100
3.097-3.33510.24941360.184925872723100
3.3351-3.66880.27511330.20542523265697
3.6688-4.19520.21841330.17952543267697
4.1952-5.26880.16341400.140626572797100
5.2688-19.73120.19791470.16912785293299

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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