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- PDB-4g0d: Human collagenase 3 (MMP-13) full form with peptides from pro-domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4g0d
タイトルHuman collagenase 3 (MMP-13) full form with peptides from pro-domain
要素
  • Collagenase 3
  • Collagenase 3, pro-domain peptide
キーワードHYDROLASE / protein-peptide complex / collagenase / cleavage with mmp3 / pro-peptide / metzincin / Zinc metalloprotease / collagen cleavage / collagen
機能・相同性
機能・相同性情報


growth plate cartilage development / RUNX2 regulates genes involved in cell migration / endochondral ossification / bone morphogenesis / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / Activation of Matrix Metalloproteinases / bone mineralization / response to amyloid-beta / Collagen degradation ...growth plate cartilage development / RUNX2 regulates genes involved in cell migration / endochondral ossification / bone morphogenesis / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / Activation of Matrix Metalloproteinases / bone mineralization / response to amyloid-beta / Collagen degradation / collagen catabolic process / extracellular matrix disassembly / collagen binding / Degradation of the extracellular matrix / extracellular matrix organization / extracellular matrix / metalloendopeptidase activity / endopeptidase activity / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space / extracellular region / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
4 Propeller / Hemopexin / Hemopexin-like domain / Hemopexin, conserved site / Hemopexin domain signature. / Hemopexin-like domain / Peptidoglycan binding-like / Peptidase M10A, cysteine switch, zinc binding site / Matrixins cysteine switch. / Hemopexin-like repeats ...4 Propeller / Hemopexin / Hemopexin-like domain / Hemopexin, conserved site / Hemopexin domain signature. / Hemopexin-like domain / Peptidoglycan binding-like / Peptidase M10A, cysteine switch, zinc binding site / Matrixins cysteine switch. / Hemopexin-like repeats / Hemopexin-like domain superfamily / Hemopexin / Putative peptidoglycan binding domain / Hemopexin repeat profile. / Hemopexin-like repeats. / Peptidase M10A / Peptidase M10A, catalytic domain / Peptidase M10, metallopeptidase / Matrixin / PGBD-like superfamily / Peptidase, metallopeptidase / Zinc-dependent metalloprotease / Collagenase (Catalytic Domain) / Collagenase (Catalytic Domain) / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / S-1,2-PROPANEDIOL / Collagenase 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.54 Å
データ登録者Stura, E.A. / Vera, L. / Visse, R. / Nagase, H. / Dive, V.
引用ジャーナル: Faseb J. / 年: 2013
タイトル: Crystal structure of full-length human collagenase 3 (MMP-13) with peptides in the active site defines exosites in the catalytic domain.
著者: Stura, E.A. / Visse, R. / Cuniasse, P. / Dive, V. / Nagase, H.
履歴
登録2012年7月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年8月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年2月5日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Collagenase 3
B: Collagenase 3
C: Collagenase 3
D: Collagenase 3
W: Collagenase 3, pro-domain peptide
X: Collagenase 3, pro-domain peptide
Y: Collagenase 3, pro-domain peptide
Z: Collagenase 3, pro-domain peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)187,08194
ポリマ－181,5758
非ポリマー5,50586
水16,141896
1
A: Collagenase 3
W: Collagenase 3, pro-domain peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,70422
ポリマ－45,3942
非ポリマー1,31020
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4250 Å2
ΔGint-96 kcal/mol
Surface area19150 Å2
手法PISA
2
B: Collagenase 3
X: Collagenase 3, pro-domain peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,71922
ポリマ－45,3942
非ポリマー1,32520
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4340 Å2
ΔGint-125 kcal/mol
Surface area20380 Å2
手法PISA
3
C: Collagenase 3
Y: Collagenase 3, pro-domain peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,98927
ポリマ－45,3942
非ポリマー1,59625
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5220 Å2
ΔGint-125 kcal/mol
Surface area20200 Å2
手法PISA
4
D: Collagenase 3
Z: Collagenase 3, pro-domain peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,66823
ポリマ－45,3942
非ポリマー1,27521
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4970 Å2
ΔGint-110 kcal/mol
Surface area19440 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)101.260, 105.900, 101.180
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.11, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

-
タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 8分子 ABCDWXYZ

#1: タンパク質
Collagenase 3 / Matrix metalloproteinase-13 / MMP-13


分子量: 42284.617 Da / 分子数: 4 / 断片: Inactive full form (UNP residues 104-471) / 変異: E223A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MMP13 / プラスミド: PET3A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P45452, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ
#2: タンパク質・ペプチド
Collagenase 3, pro-domain peptide / Matrix metalloproteinase-13 / MMP-13


分子量: 3109.209 Da / 分子数: 4 / 断片: pro-domain fragment (UNP residues 25-50) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MMP13 / プラスミド: PET3A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P45452

-
非ポリマー , 7種, 982分子

#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物...
ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 23 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 化合物...
ChemComp-PGO / S-1,2-PROPANEDIOL


分子量: 76.094 Da / 分子数: 38 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O2
#7: 化合物
ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER


分子量: 106.120 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#8: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 896 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY
配列の詳細AFTER CLEAVAGE WITH PROTEASE MMP3 TO CUT OFF THE PRO-DOMAIN TO GIVE RISE TO THE MATURE (INACTIVE) ...AFTER CLEAVAGE WITH PROTEASE MMP3 TO CUT OFF THE PRO-DOMAIN TO GIVE RISE TO THE MATURE (INACTIVE) PROTEASE (E223A), A FRAGMENT OF THE PRO-PEPTIDE IS BOUND BACK ONTO THE INACTIVE PROTEASE. THUS CHAIN W BELONGS TO CHAIN A, CHAIN X TO CHAIN B, Y TO C AND Z TO CHAIN D.

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.89 %
結晶化温度: 277 K / 手法: slow cooling / pH: 7.5
詳細: propeptide impurity induces crystallization on cold storage Cryoprotectant: 10% PEG 10K, 5% di-ethylene glycol, 20% 1.2-propanediol, 5% glycerol, .2 M NaCl, 10% PCTP buffer 8:2 ratio, pH 7.5, ...詳細: propeptide impurity induces crystallization on cold storage Cryoprotectant: 10% PEG 10K, 5% di-ethylene glycol, 20% 1.2-propanediol, 5% glycerol, .2 M NaCl, 10% PCTP buffer 8:2 ratio, pH 7.5, SLOW COOLING, temperature 277.0K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.8726 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2011年1月31日
詳細: Pt coated mirrors in a Kirkpatrick-Baez (KB) geometry
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8726 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.54→50 Å / Num. all: 69045 / Num. obs: 68894 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.05 % / Biso Wilson estimate: 39.978 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.258 / Rsym value: 0.224 / Net I/σ(I): 8.47
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique allRsym value% possible all
2.54-2.694.011.1141.63110790.96599.4
7.54-503.8760.624.2127380.05199.1
5.36-7.544.030.11816.747460.10299.9
4.39-5.364.050.10817.2760700.09499.8
3.8-4.394.080.14614.8871990.12699.8
3.4-3.84.090.24810.8280930.21699.9
3.11-3.44.090.4297.0989830.37399.8
2.88-3.114.080.684.397100.591100
2.69-2.884.020.8042.75104270.69799.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DNAデータ収集
MOLREP位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8_1069)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4FVL

4fvl


解像度: 2.54→49.503 Å / SU ML: 0.37 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.99 / σ(I): -3 / 位相誤差: 25.11 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2413 3442 5 %RANDOM
Rwork0.1689 ---
obs0.1724 68865 99.8 %-
all-68882 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 28.877 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.54→49.503 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12779 0 287 896 13962
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00813615
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.18918442
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.8784948
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0821862
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0052399
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection obs% reflection obs (%)
2.5401-2.57490.34471350.27212574257498
2.5749-2.61170.39621370.278926112611100
2.6117-2.65070.3861360.271525752575100
2.6507-2.69210.33061370.268226002600100
2.6921-2.73630.40791370.2726162616100
2.7363-2.78340.34581370.251426042604100
2.7834-2.8340.3381380.235726152615100
2.834-2.88860.32831370.224225982598100
2.8886-2.94750.32651370.21126142614100
2.9475-3.01160.33431380.209926172617100
3.0116-3.08160.2631380.176126202620100
3.0816-3.15870.2581370.168226022602100
3.1587-3.24410.241370.168426082608100
3.2441-3.33950.26061380.164926172617100
3.3395-3.44730.25361370.166326062606100
3.4473-3.57050.2511390.153726382638100
3.5705-3.71340.21221360.142625772577100
3.7134-3.88230.18841390.136726472647100
3.8823-4.08690.18471380.131626102610100
4.0869-4.34280.20411380.128726282628100
4.3428-4.67790.16941380.120626302630100
4.6779-5.14820.18941380.128726252625100
5.1482-5.89210.19051400.146626582658100
5.8921-7.41940.19261390.164926382638100
7.4194-49.51270.20411410.1722695269599

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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