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- PDB-4fyo: Crystal structure of spleen tyrosine kinase complexed with N-{(S)... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4fyo
タイトルCrystal structure of spleen tyrosine kinase complexed with N-{(S)-1-[7-(3,4-Dimethoxy-phenylamino)-thiazolo[5,4-d]pyrimidin-5-yl]-pyrrolidin-3-yl}-terephthalamic acid
要素Tyrosine-protein kinase SYK
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / kinase inhibitor / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


serotonin secretion by platelet / interleukin-15 receptor binding / positive regulation of interleukin-3 production / regulation of superoxide anion generation / regulation of neutrophil degranulation / regulation of arachidonic acid secretion / cellular response to lectin / gamma-delta T cell differentiation / positive regulation of gamma-delta T cell differentiation / B cell receptor complex ...serotonin secretion by platelet / interleukin-15 receptor binding / positive regulation of interleukin-3 production / regulation of superoxide anion generation / regulation of neutrophil degranulation / regulation of arachidonic acid secretion / cellular response to lectin / gamma-delta T cell differentiation / positive regulation of gamma-delta T cell differentiation / B cell receptor complex / Toll-like receptor binding / neutrophil activation involved in immune response / regulation of platelet aggregation / positive regulation of alpha-beta T cell proliferation / leukocyte activation involved in immune response / positive regulation of mast cell cytokine production / regulation of platelet activation / lymph vessel development / collagen-activated tyrosine kinase receptor signaling pathway / cell activation / positive regulation of mast cell degranulation / positive regulation of killing of cells of another organism / regulation of phagocytosis / beta selection / macrophage activation involved in immune response / leukotriene biosynthetic process / cellular response to molecule of fungal origin / early phagosome / FLT3 signaling through SRC family kinases / regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / interleukin-3-mediated signaling pathway / cellular response to lipid / positive regulation of monocyte chemotactic protein-1 production / regulation of DNA-binding transcription factor activity / positive regulation of granulocyte macrophage colony-stimulating factor production / positive regulation of cell adhesion mediated by integrin / Fc epsilon receptor (FCERI) signaling / Interleukin-2 signaling / positive regulation of alpha-beta T cell differentiation / blood vessel morphogenesis / T cell receptor complex / positive regulation of B cell differentiation / leukocyte cell-cell adhesion / mast cell degranulation / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / positive regulation of interleukin-4 production / Dectin-2 family / Fc-epsilon receptor signaling pathway / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / phospholipase binding / positive regulation of interleukin-10 production / positive regulation of receptor internalization / positive regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / cellular response to low-density lipoprotein particle stimulus / FCGR activation / positive regulation of type I interferon production / phosphatase binding / positive regulation of bone resorption / Role of phospholipids in phagocytosis / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / positive regulation of calcium-mediated signaling / Signaling by CSF3 (G-CSF) / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / GPVI-mediated activation cascade / positive regulation of TORC1 signaling / positive regulation of interleukin-12 production / phosphotyrosine residue binding / SH2 domain binding / Integrin signaling / FCERI mediated Ca+2 mobilization / B cell differentiation / 好中球 / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of superoxide anion generation / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / integrin-mediated signaling pathway / positive regulation of interleukin-8 production / Regulation of signaling by CBL / calcium-mediated signaling / FCERI mediated MAPK activation / FCGR3A-mediated phagocytosis / animal organ morphogenesis / B cell receptor signaling pathway / non-specific protein-tyrosine kinase / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / positive regulation of protein-containing complex assembly / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / receptor internalization / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / 凝固・線溶系 / CLEC7A (Dectin-1) signaling / peptidyl-tyrosine phosphorylation / protein import into nucleus / positive regulation of interleukin-6 production / positive regulation of tumor necrosis factor production / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / integrin binding / DAP12 signaling
類似検索 - 分子機能
Tyrosine-protein kinase, non-receptor SYK/ZAP-70 / Tyrosine-protein kinase SYK/ZAP-70, inter-SH2 domain superfamily / SYK/ZAP-70, N-terminal SH2 domain / SH2ドメイン / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2ドメイン / SH2 domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain ...Tyrosine-protein kinase, non-receptor SYK/ZAP-70 / Tyrosine-protein kinase SYK/ZAP-70, inter-SH2 domain superfamily / SYK/ZAP-70, N-terminal SH2 domain / SH2ドメイン / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2ドメイン / SH2 domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-0VF / Tyrosine-protein kinase SYK
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Kuglstatter, A. / Slade, M.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2012
タイトル: Rational design of highly selective spleen tyrosine kinase inhibitors.
著者: Lucas, M.C. / Goldstein, D.M. / Hermann, J.C. / Kuglstatter, A. / Liu, W. / Luk, K.C. / Padilla, F. / Slade, M. / Villasenor, A.G. / Wanner, J. / Xie, W. / Zhang, X. / Liao, C.
履歴
登録2012年7月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年1月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年7月17日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name / _software.version
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein kinase SYK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,4052
ポリマ－33,8841
非ポリマー5211
水5,350297
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)39.953, 85.563, 90.031
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein kinase SYK / / Spleen tyrosine kinase / p72-Syk


分子量: 33884.004 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 356-635, PROTEIN KINASE DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SYK
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): SF9
参照: UniProt: P43405, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-0VF / 4-{[(3S)-1-{7-[(3,4-dimethoxyphenyl)amino][1,3]thiazolo[5,4-d]pyrimidin-5-yl}pyrrolidin-3-yl]carbamoyl}benzoic acid


分子量: 520.560 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H24N6O5S
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 297 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.83 %
結晶化温度: 283 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 28% PEG 4000, 0.2M ammonium sulfate, 0.1M HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 283K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 31-ID / 波長: 0.97929 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX225HE / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97929 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→20.93 Å / Num. all: 61359 / Num. obs: 61191 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 7.1 % / Biso Wilson estimate: 18.3 Å2 / Rsym value: 0.083 / Net I/σ(I): 8.7
反射 シェル解像度: 1.4→1.48 Å / 冗長度: 6.9 % / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Num. unique all: 8724 / % possible all: 98

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0072精密化
CNS精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB ENTRY 3FQE

3fqe


解像度: 1.4→20.93 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.945 / SU B: 2.806 / SU ML: 0.052 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.072 / ESU R Free: 0.071 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24017 3094 5.1 %RANDOM
Rwork0.2188 ---
obs0.21985 58024 99.17 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 24.42 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.18 Å20 Å20 Å2
2---0.21 Å20 Å2
3---0.39 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→20.93 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2175 0 37 297 2509
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0222271
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9141.9813063
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.5445264
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.55124.095105
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.67515410
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.451512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0610.2315
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0211720
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.3611.51327
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.70522127
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.9773944
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.6364.5936
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.4→1.436 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.303 254 -
Rwork0.322 4124 -
obs--97.75 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 3.784 Å / Origin y: 10.8716 Å / Origin z: 20.3502 Å
111213212223313233
T0.0118 Å2-0.0041 Å20.0083 Å2-0.0225 Å20.0033 Å2--0.0156 Å2
L0.5205 °2-0.0943 °2-0.3847 °2-0.6142 °2-0.0814 °2--0.3231 °2
S-0.0059 Å °-0.0636 Å °0.0142 Å °-0.0367 Å °0.0212 Å °0.0033 Å °0.0123 Å °0.0429 Å °-0.0152 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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