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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4fxv | ||||||
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タイトル | Crystal structure of an ELAV-like protein 1 (ELAVL1) from Homo sapiens at 1.90 A resolution | ||||||
![]() | ELAV-like protein 1 | ||||||
![]() | RNA BINDING PROTEIN / TRANSCRIPTION / RNA recognition motif / putative RNA-binding domain / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY / Partnership for T-Cell Biology / TCELL | ||||||
機能・相同性 | ![]() HuR (ELAVL1) binds and stabilizes mRNA / negative regulation of miRNA-mediated gene silencing / post-transcriptional gene silencing / regulation of stem cell population maintenance / mRNA 3'-UTR AU-rich region binding / mRNA stabilization / lncRNA binding / miRNA binding / 3'-UTR-mediated mRNA stabilization / mRNA destabilization ...HuR (ELAVL1) binds and stabilizes mRNA / negative regulation of miRNA-mediated gene silencing / post-transcriptional gene silencing / regulation of stem cell population maintenance / mRNA 3'-UTR AU-rich region binding / mRNA stabilization / lncRNA binding / miRNA binding / 3'-UTR-mediated mRNA stabilization / mRNA destabilization / sarcoplasm / positive regulation of superoxide anion generation / mRNA 3'-UTR binding / positive regulation of translation / P-body / protein homooligomerization / cytoplasmic stress granule / protein import into nucleus / double-stranded RNA binding / cytoplasmic vesicle / postsynapse / ribonucleoprotein complex / mRNA binding / glutamatergic synapse / protein kinase binding / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / RNA binding / nucleoplasm / membrane / nucleus / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Joint Center for Structural Genomics (JCSG) / Partnership for T-Cell Biology / Partnership for T-Cell Biology (TCELL) | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Crystal structure of an ELAV-like protein 1 (ELAVL1) from Homo sapiens at 1.90 A resolution 著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG) / Partnership for T-Cell Biology | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 147.5 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 122.8 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 451 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 452.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 17.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 25.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
類似構造データ | |
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その他のデータベース |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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3 | ![]()
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4 | ![]()
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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詳細 | CRYSTAL PACKING ANALYSIS SUGGEST THE ASSIGNMENT OF A MONOMER AS THE SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE IN SOLUTION. |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 11291.405 Da / 分子数: 4 / 断片: RRM 1 domain residues 20-99 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() #2: 水 | ChemComp-HOH / | 配列の詳細 | THIS CONSTRUCT (RESIDUES 20-99) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATI | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.71 % 解説: THE DATA COLLECTION STATISTICS IN REMARK 200 ABOVE ARE BEFORE THE REJECTION OF 309 UNUSUALLY STRONG REFLECTIONS WITH I/ > 15, MOSTLY NEAR ICE RINGS AT RESOLUTION 2.25A, 2.24A 3.46A AND 2.64A, ...解説: THE DATA COLLECTION STATISTICS IN REMARK 200 ABOVE ARE BEFORE THE REJECTION OF 309 UNUSUALLY STRONG REFLECTIONS WITH I/ > 15, MOSTLY NEAR ICE RINGS AT RESOLUTION 2.25A, 2.24A 3.46A AND 2.64A, WHICH WERE EXCLUDED FROM THE FINAL REFINEMENT. |
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結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.3 詳細: 0.200M NH4Cl, 20.00% PEG-3350, No Buffer pH 6.3, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年1月15日 詳細: Vertical focusing mirror; double crystal Si(111) monochromator | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 | 波長: 0.97923 Å / 相対比: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 | 解像度: 1.9→28.823 Å / Num. all: 34829 / Num. obs: 34829 / % possible obs: 97.9 % / 冗長度: 10.1 % / Biso Wilson estimate: 17.877 Å2 / Rpim(I) all: 0.044 / Rrim(I) all: 0.14 / Rsym value: 0.132 / Net I/av σ(I): 3.328 / Net I/σ(I): 11.2 / Num. measured all: 352640 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル | Diffraction-ID: 1
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-位相決定
位相決定 | 手法: ![]() |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES 詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 3. ATOM RECORDS CONTAIN SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 4. WATERS WERE EXCLUDED FROM AUTOMATIC TLS ASSIGNMENT. 5. 309 UNUSUALLY STRONG REFLECTIONS WITH I/ > 15, MOSTLY NEAR ICE RINGS AT RESOLUTION 2.25A, 2.24A, 3.46A AND 2.64A, WERE EXCLUDED FROM THE FINAL REFINEMENT. 6. EXPERIMENTAL PHASES (SAD) WERE USED AS RESTRAINTS DURING STRUCTURE REFINEMENT.
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 33.5626 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.9→28.823 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.9→1.949 Å
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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