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- PDB-4fxv: Crystal structure of an ELAV-like protein 1 (ELAVL1) from Homo sa... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4fxv
タイトルCrystal structure of an ELAV-like protein 1 (ELAVL1) from Homo sapiens at 1.90 A resolution
要素ELAV-like protein 1
キーワードRNA BINDING PROTEIN / TRANSCRIPTION / RNA recognition motif / putative RNA-binding domain / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY / Partnership for T-Cell Biology / TCELL
機能・相同性
機能・相同性情報


HuR (ELAVL1) binds and stabilizes mRNA / negative regulation of miRNA-mediated gene silencing / post-transcriptional gene silencing / regulation of stem cell population maintenance / mRNA 3'-UTR AU-rich region binding / mRNA stabilization / lncRNA binding / miRNA binding / 3'-UTR-mediated mRNA stabilization / mRNA destabilization ...HuR (ELAVL1) binds and stabilizes mRNA / negative regulation of miRNA-mediated gene silencing / post-transcriptional gene silencing / regulation of stem cell population maintenance / mRNA 3'-UTR AU-rich region binding / mRNA stabilization / lncRNA binding / miRNA binding / 3'-UTR-mediated mRNA stabilization / mRNA destabilization / sarcoplasm / positive regulation of superoxide anion generation / mRNA 3'-UTR binding / positive regulation of translation / P-body / protein homooligomerization / cytoplasmic stress granule / protein import into nucleus / double-stranded RNA binding / cytoplasmic vesicle / postsynapse / ribonucleoprotein complex / mRNA binding / glutamatergic synapse / protein kinase binding / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / RNA binding / nucleoplasm / membrane / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
HuR, RNA recognition motif 2 / Splicing factor ELAV/Hu / Paraneoplastic encephalomyelitis antigen / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily ...HuR, RNA recognition motif 2 / Splicing factor ELAV/Hu / Paraneoplastic encephalomyelitis antigen / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ELAV-like protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG) / Partnership for T-Cell Biology / Partnership for T-Cell Biology (TCELL)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of an ELAV-like protein 1 (ELAVL1) from Homo sapiens at 1.90 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG) / Partnership for T-Cell Biology
履歴
登録2012年7月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年10月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月15日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: diffrn / software / Item: _software.classification / _software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ELAV-like protein 1
B: ELAV-like protein 1
C: ELAV-like protein 1
D: ELAV-like protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,1664
ポリマ-45,1664
非ポリマー00
5,711317
1
A: ELAV-like protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,2911
ポリマ-11,2911
非ポリマー00
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: ELAV-like protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,2911
ポリマ-11,2911
非ポリマー00
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: ELAV-like protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,2911
ポリマ-11,2911
非ポリマー00
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: ELAV-like protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,2911
ポリマ-11,2911
非ポリマー00
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.436, 73.436, 272.957
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11C-102-

HOH

詳細CRYSTAL PACKING ANALYSIS SUGGEST THE ASSIGNMENT OF A MONOMER AS THE SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE IN SOLUTION.

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要素

#1: タンパク質
ELAV-like protein 1 / Hu-antigen R / HuR


分子量: 11291.405 Da / 分子数: 4 / 断片: RRM 1 domain residues 20-99 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BC003376, ELAVL1, HUR / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): PB1 / 参照: UniProt: Q15717
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 317 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
配列の詳細THIS CONSTRUCT (RESIDUES 20-99) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.71 %
解説: THE DATA COLLECTION STATISTICS IN REMARK 200 ABOVE ARE BEFORE THE REJECTION OF 309 UNUSUALLY STRONG REFLECTIONS WITH I/ > 15, MOSTLY NEAR ICE RINGS AT RESOLUTION 2.25A, 2.24A 3.46A AND 2.64A, ...解説: THE DATA COLLECTION STATISTICS IN REMARK 200 ABOVE ARE BEFORE THE REJECTION OF 309 UNUSUALLY STRONG REFLECTIONS WITH I/ > 15, MOSTLY NEAR ICE RINGS AT RESOLUTION 2.25A, 2.24A 3.46A AND 2.64A, WHICH WERE EXCLUDED FROM THE FINAL REFINEMENT.
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.3
詳細: 0.200M NH4Cl, 20.00% PEG-3350, No Buffer pH 6.3, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL14-1 / 波長: 0.97923
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年1月15日
詳細: Vertical focusing mirror; double crystal Si(111) monochromator
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97923 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→28.823 Å / Num. all: 34829 / Num. obs: 34829 / % possible obs: 97.9 % / 冗長度: 10.1 % / Biso Wilson estimate: 17.877 Å2 / Rpim(I) all: 0.044 / Rrim(I) all: 0.14 / Rsym value: 0.132 / Net I/av σ(I): 3.328 / Net I/σ(I): 11.2 / Num. measured all: 352640
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) allRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRpim(I) allRrim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
1.9-1.956.90.5250.4822.61525222190.1990.5250.4822.687.4
1.95-290.5230.4933.82218024700.170.5230.4933.899.3
2-2.0610.80.4320.4125.22625124290.130.4320.4125.2100
2.06-2.1210.80.3510.3346.32571123710.1050.3510.3346.3100
2.12-2.1910.80.3240.3096.82475522890.0970.3240.3096.8100
2.19-2.2790.3140.2925.91676118600.110.3140.2925.984.3
2.27-2.3610.80.250.2388.22353921880.0750.250.2388.2100
2.36-2.4510.80.1950.18610.12244820850.0590.1950.18610.1100
2.45-2.5610.80.1690.16111.22140219820.0510.1690.16111.2100
2.56-2.6910.80.1580.15122072719220.0480.1580.1512100
2.69-2.8310.70.1330.12713.81981218500.0410.1330.12713.8100
2.83-310.80.1150.1115.61859817300.0350.1150.1115.6100
3-3.2110.60.110.10416.81761616620.0330.110.10416.8100
3.21-3.4710.50.1060.118.81629315470.0320.1060.118.8100
3.47-3.89.80.1220.11619.11366313900.0390.1220.11619.197.7
3.8-4.2510.30.0850.0821.11357113240.0260.0850.0821.1100
4.25-4.9110.20.0760.07321.91208411820.0230.0760.07321.9100
4.91-6.01100.0820.07820.81012810160.0260.0820.07820.8100
6.01-8.59.60.0740.07120.578458210.0230.0740.07120.599.9
8.5-28.8238.10.0620.05820.440044920.020.0620.05820.495.8

-
位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SHELX位相決定
SHARP位相決定
SCALA3.3.20データスケーリング
REFMAC5.6.0117精密化
MOSFLMデータ削減
SHELXD位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.9→28.823 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.931 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.908 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 6.094 / SU ML: 0.092 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.152 / ESU R Free: 0.141
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 3. ATOM RECORDS CONTAIN SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 4. WATERS WERE EXCLUDED FROM AUTOMATIC TLS ASSIGNMENT. 5. 309 UNUSUALLY STRONG REFLECTIONS WITH I/ > 15, MOSTLY NEAR ICE RINGS AT RESOLUTION 2.25A, 2.24A, 3.46A AND 2.64A, WERE EXCLUDED FROM THE FINAL REFINEMENT. 6. EXPERIMENTAL PHASES (SAD) WERE USED AS RESTRAINTS DURING STRUCTURE REFINEMENT.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2349 1684 5.1 %RANDOM
Rwork0.2015 31587 --
obs0.2032 33271 93.59 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 33.5626 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.03 Å20.51 Å20 Å2
2--1.03 Å20 Å2
3----1.54 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→28.823 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2492 0 0 317 2809
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0192638
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021783
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7811.9633588
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.05134347
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.7945351
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.34723.81126
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.31215461
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.4591523
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1030.2414
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.023002
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02553
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.663 89 -
Rwork0.664 1645 -
all-1734 -
obs--73.94 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.54580.60170.82064.98351.05675.96050.0346-0.195-0.05130.2046-0.0325-0.01050.1094-0.0009-0.00210.1117-0.0027-0.03080.01130.00530.0335-9.840649.16246.5886
21.95620.37440.45324.97051.61445.5439-0.01480.0071-0.0206-0.00230.07330.19480.4383-0.0364-0.05840.19410.0182-0.04350.02820.00990.0969-9.332651.971231.9972
34.3953-1.2764-0.7854.40610.61144.43230.0598-0.0819-0.08580.01260.013-0.04940.228-0.0744-0.07280.0705-0.00990.00870.0082-0.00670.0268-11.133272.701513.6955
44.6452-0.1718-0.33155.06580.78554.01440.0692-0.1746-0.03060.24410.1332-0.5220.32910.5945-0.20230.14750.0622-0.05530.1578-0.06540.17477.022159.824440.6779
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A-3 - 99
2X-RAY DIFFRACTION2B-2 - 97
3X-RAY DIFFRACTION3C-3 - 99
4X-RAY DIFFRACTION4D0 - 96

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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