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- PDB-4fvk: Structural and functional characterization of neuraminidase-like ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4fvk
タイトルStructural and functional characterization of neuraminidase-like molecule N10 derived from bat influenza A virus
要素Neuraminidase
キーワードHYDROLASE / 6-bladed beta-propeller / Calcium binding / Glycosylation / Membrane
機能・相同性
機能・相同性情報


exo-alpha-sialidase / exo-alpha-sialidase activity / carbohydrate metabolic process / host cell plasma membrane / virion membrane / metal ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Glycoside hydrolase, family 34 / Neuraminidase / Neuraminidase - #10 / Sialidase superfamily / 6 Propeller / Neuraminidase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Influenza A virus (A型インフルエンザウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.198 Å
データ登録者Li, Q. / Sun, X.M. / Li, Z.X. / Liu, Y. / Vavricka, C.J. / Qi, J.X. / Gao, G.F.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2012
タイトル: Structural and functional characterization of neuraminidase-like molecule N10 derived from bat influenza A virus
著者: Li, Q. / Sun, X.M. / Li, Z.X. / Liu, Y. / Vavricka, C.J. / Qi, J.X. / Gao, G.F.
履歴
登録2012年6月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年9月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年7月3日Group: Database references
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_special_symmetry / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_entity_nonpoly.entity_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_struct_special_symmetry.label_asym_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Neuraminidase
B: Neuraminidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,40514
ポリマ－83,8442
非ポリマー1,56112
水5,044280
1
A: Neuraminidase
ヘテロ分子

A: Neuraminidase
ヘテロ分子

A: Neuraminidase
ヘテロ分子

A: Neuraminidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)172,10132
ポリマ－167,6894
非ポリマー4,41228
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_545-x,-y-1,z1
crystal symmetry operation3_445-y-1/2,x-1/2,z1
crystal symmetry operation4_545y+1/2,-x-1/2,z1
Buried area15150 Å2
ΔGint-42 kcal/mol
Surface area50750 Å2
手法PISA
2
B: Neuraminidase
ヘテロ分子

B: Neuraminidase
ヘテロ分子

B: Neuraminidase
ヘテロ分子

B: Neuraminidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)169,51924
ポリマ－167,6894
非ポリマー1,83020
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_455-x-1,-y,z1
crystal symmetry operation3_455-y-1/2,x+1/2,z1
crystal symmetry operation4_445y-1/2,-x-1/2,z1
Buried area12560 Å2
ΔGint-79 kcal/mol
Surface area49150 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)122.496, 122.496, 110.504
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number90
Space group name H-MP4212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-672-

HOH

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要素

-
タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Neuraminidase


分子量: 41922.180 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 76-442 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Influenza A virus (A型インフルエンザウイルス)
株: A/little yellow-shouldered bat/Guatemala/153/2009(H17N10)
遺伝子: NA / プラスミド: pFastBac1 / 細胞株 (発現宿主): Hi5 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: H6QM75, exo-alpha-sialidase

-
糖 , 2種, 4分子

#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#5: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 3種, 288分子

#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 280 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.24 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 30%(w/v) PEG2000 MME, 0.1M sodium acetate, 0.2M ammonium sulfate, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.97853 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年3月25日
放射モノクロメーター: Graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97853 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.198→50 Å / Num. all: 43363 / Num. obs: 43333 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 15.5 % / Biso Wilson estimate: 36.99 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.105 / Rsym value: 0.105 / Net I/σ(I): 27.907
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / 冗長度: 16.4 % / Rmerge(I) obs: 0.554 / Mean I/σ(I) obs: 6 / Rsym value: 0.554 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8_1069)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3NSS

3nss


解像度: 2.198→41.026 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.8027 / SU ML: 0.22 / σ(F): 2 / 位相誤差: 25.89 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2464 2176 5.03 %Random
Rwork0.2074 ---
all0.2093 ---
obs0.2093 43301 99.91 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 124.6 Å2 / Biso mean: 44.0391 Å2 / Biso min: 13.62 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.198→41.026 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5750 0 78 280 6108
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0095977
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3338086
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.088879
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051041
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.4942193
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 16

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.1984-2.24620.3121260.266225112637100
2.2462-2.29850.27451420.248525332675100
2.2985-2.3560.27591420.230625262668100
2.356-2.41970.27681420.230425172659100
2.4197-2.49090.29941300.238925212651100
2.4909-2.57120.30951510.243825372688100
2.5712-2.66310.33941330.245125572690100
2.6631-2.76970.25941230.239425372660100
2.7697-2.89580.28941300.224525742704100
2.8958-3.04840.21721360.215225492685100
3.0484-3.23930.2531350.198825572692100
3.2393-3.48930.22811400.188525742714100
3.4893-3.84020.20751280.178426092737100
3.8402-4.39530.19511330.174125962729100
4.3953-5.53550.20041480.17426362784100
5.5355-41.03270.30491370.23992791292899
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.34520.039-0.12061.4031-0.53340.76290.0123-0.07230.08240.042-0.0547-0.0368-0.04490.0524-0.02110.13190.0190.00130.1192-0.01010.1459-5.7227-43.199517.3337
21.2131-0.04060.29761.4066-0.51010.7983-0.0351-0.05460.13990.04770.08250.1667-0.1294-0.1563-0.04340.15220.04210.00570.15060.01620.1913-19.7425-32.510515.2557
30.6696-0.1663-0.30280.48310.13080.9577-0.25160.1939-0.3876-0.2848-0.1786-0.15670.13920.0463-0.12920.5755-0.10010.13450.60.01620.5273-41.114510.921438.8751
41.30950.0344-0.61761.1305-0.00691.1447-0.07190.0675-0.1987-0.1057-0.0971-0.0329-0.00550.204-0.08590.44270.02260.05090.4348-0.01480.404-45.0677-3.436546.4317
51.714-0.6403-0.42242.3191-0.06821.1383-0.00450.1732-0.7517-0.2184-0.0168-0.37870.3268-0.0257-0.06740.5266-0.02880.07750.5702-0.04310.6184-36.919-14.561638.1711
60.85030.2808-0.47891.37740.11290.5894-0.04770.2048-0.1947-0.37480.1625-0.9364-0.13350.4939-0.1410.57260.01060.18650.7189-0.05650.7988-22.68280.285838.2031
70.7983-0.1056-0.43681.48530.18730.68280.02410.05060.3146-0.13260.0507-0.6476-0.55980.2634-0.14570.5741-0.05360.08010.61340.00890.6329-33.275514.712244.5221
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND RESID 83:216 )A83 - 216
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN A AND RESID 217:460 )A217 - 460
3X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN B AND RESID 83:114 )B83 - 114
4X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN B AND RESID 115:188 )B115 - 188
5X-RAY DIFFRACTION5( CHAIN B AND RESID 189:216 )B189 - 216
6X-RAY DIFFRACTION6( CHAIN B AND RESID 217:364 )B217 - 364
7X-RAY DIFFRACTION7( CHAIN B AND RESID 365:460 )B365 - 460

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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