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- PDB-4fsv: Crystal structure of a heat shock 70kDa protein 2 (HSPA2) from Ho... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4fsv
タイトルCrystal structure of a heat shock 70kDa protein 2 (HSPA2) from Homo sapiens at 1.80 A resolution
要素Heat shock-related 70 kDa protein 2
キーワードCHAPERONE / Hsp70 protein / protein folding / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY / Partnership for T-Cell Biology / TCELL
機能・相同性
機能・相同性情報


CatSper complex / glycolipid binding / synaptonemal complex disassembly / negative regulation of inclusion body assembly / male meiotic nuclear division / synaptonemal complex / meiotic spindle / male meiosis I / spermatid development / : ...CatSper complex / glycolipid binding / synaptonemal complex disassembly / negative regulation of inclusion body assembly / male meiotic nuclear division / synaptonemal complex / meiotic spindle / male meiosis I / spermatid development / : / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / response to unfolded protein / Attenuation phase / heat shock protein binding / positive regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / protein folding chaperone / Meiotic synapsis / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / response to cold / male germ cell nucleus / ATP-dependent protein folding chaperone / PKR-mediated signaling / tau protein binding / disordered domain specific binding / unfolded protein binding / protein-folding chaperone binding / response to heat / protein refolding / spermatogenesis / blood microparticle / enzyme binding / cell surface / ATP hydrolysis activity / extracellular exosome / ATP binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Defensin A-like - #30 / Defensin A-like / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily ...Defensin A-like - #30 / Defensin A-like / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Heat shock-related 70 kDa protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG) / Partnership for T-Cell Biology (TCELL)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a heat shock 70kDa protein 2 (HSPA2) from Homo sapiens at 1.80 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG) / Partnership for T-Cell Biology (TCELL)
履歴
登録2012年6月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年7月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年10月21日Group: Database references / Structure summary
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.32023年2月1日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年11月20日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heat shock-related 70 kDa protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,5481
ポリマ-42,5481
非ポリマー00
5,477304
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.116, 82.285, 95.802
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細CRYSTAL PACKING ANALYSIS SUGGESTS THE ASSIGNMENT OF A MONOMER AS THE SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE.

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要素

#1: タンパク質 Heat shock-related 70 kDa protein 2 / Heat shock 70 kDa protein 2


分子量: 42548.391 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 2-387 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BC001752, HSPA2 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): PB1 / 参照: UniProt: P54652
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 304 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THIS CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH ...THIS CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY RESIDUES 2-387 OF THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.93 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: 20.00% 2-methyl-2,4-pentanediol, 0.1M MES pH 6.0, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.91837,0.97946,0.97931
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年1月11日 / 詳細: double crystal monochromator
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.918371
20.979461
30.979311
反射解像度: 1.8→26.773 Å / Num. obs: 36451 / % possible obs: 97.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 25.871 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.056 / Net I/σ(I): 8.93
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
1.8-1.860.4461.713077643399
1.86-1.940.3172.515105738898.9
1.94-2.030.2143.514316700699.1
2.03-2.130.155.113274648299
2.13-2.270.1156.514696719799.2
2.27-2.440.0947.913801669398.8
2.44-2.690.07210.114416698098.5
2.69-3.070.05213.614053671497.7
3.07-3.870.0418.213963663195
3.870.03521.413916651592.5

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SHELX位相決定
SHARP位相決定
XSCALEDecember 29, 2011データスケーリング
REFMAC5.6.0116精密化
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.8→26.773 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.968 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.953 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.25 / SU B: 4.687 / SU ML: 0.075 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.122 / ESU R Free: 0.113
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. 3. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 4. WATERS WERE ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. 3. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 4. WATERS WERE EXCLUDED FROM AUTOMATIC TLS ASSIGNMENT. 5. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1979 1820 5 %RANDOM
Rwork0.1671 ---
obs0.1687 36427 98.97 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 85.96 Å2 / Biso mean: 29.1113 Å2 / Biso min: 12.88 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.24 Å20 Å20 Å2
2--1.56 Å20 Å2
3----0.33 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→26.773 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2916 0 0 304 3220
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0223113
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022140
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4211.9584236
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.89735250
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.3965422
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.89924.276145
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.31415563
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.121523
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.090.2483
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.023540
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02630
LS精密化 シェル解像度: 1.799→1.846 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.314 99 -
Rwork0.272 2312 -
all-2411 -
obs--98.05 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.8882-0.5427-0.06891.47960.11331.2075-0.0115-0.02720.005-0.02740.0125-0.0594-0.02580.0476-0.0010.01790.00680.01330.00570.00540.011241.243-3.067743.2623
20.958-0.71560.18611.3511-0.20260.5939-0.1073-0.18790.01450.13230.15760.0067-0.0531-0.135-0.05030.04590.01790.01310.1392-0.01720.042931.8281-4.110662.8603
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A4 - 189
2X-RAY DIFFRACTION2A194 - 387

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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