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万見
- PDB-4fqo: Crystal Structure of Calcium-Loaded S100B Bound to SBi4211 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4fqo
タイトルCrystal Structure of Calcium-Loaded S100B Bound to SBi4211
要素Protein S100-B
キーワードprotein binding/inhibitor / protein-inhibitor complex / EF-hand protein / Calcium binding protein / protein binding-inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / TRAF6 mediated NF-kB activation / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / adaptive thermogenesis / kinase inhibitor activity / sympathetic neuron projection extension / positive regulation of complement activation / RAGE receptor binding / negative regulation of monocyte chemotactic protein-1 production / S100 protein binding ...Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / TRAF6 mediated NF-kB activation / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / adaptive thermogenesis / kinase inhibitor activity / sympathetic neuron projection extension / positive regulation of complement activation / RAGE receptor binding / negative regulation of monocyte chemotactic protein-1 production / S100 protein binding / axonogenesis / sarcoplasmic reticulum / astrocyte activation / tau protein binding / calcium-dependent protein binding / regulation of translation / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / learning or memory / cell adhesion / phosphorylation / calcium ion binding / positive regulation of cell population proliferation / perinuclear region of cytoplasm / protein homodimerization activity / extracellular space / zinc ion binding / extracellular region / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein S100-B / S-100/ICaBP type calcium binding protein signature. / S100/Calcium binding protein 7/8-like, conserved site / S100/CaBP-9k-type, calcium binding, subdomain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / EF hand / EF-hand / Recoverin; domain 1 / EF-hand, calcium binding motif ...Protein S100-B / S-100/ICaBP type calcium binding protein signature. / S100/Calcium binding protein 7/8-like, conserved site / S100/CaBP-9k-type, calcium binding, subdomain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / EF hand / EF-hand / Recoverin; domain 1 / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-AZ3 / Protein S100-B
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者McKnight, L.E. / Raman, E.P. / Bezawada, P. / Kudrimoti, S. / Wilder, P.T. / Hartman, K.G. / Toth, E.A. / Coop, A. / MacKerrell, A.D. / Weber, D.J.
引用ジャーナル: ACS Med Chem Lett / 年: 2012
タイトル: Structure-Based Discovery of a Novel Pentamidine-Related Inhibitor of the Calcium-Binding Protein S100B.
著者: McKnight, L.E. / Raman, E.P. / Bezawada, P. / Kudrimoti, S. / Wilder, P.T. / Hartman, K.G. / Godoy-Ruiz, R. / Toth, E.A. / Coop, A. / Mackerell, A.D. / Weber, D.J.
履歴
登録2012年6月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年10月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年1月16日Group: Database references
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_special_symmetry / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年3月13日Group: Source and taxonomy / Structure summary / カテゴリ: entity / pdbx_entity_src_syn / Item: _entity.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein S100-B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,7344
ポリマ－10,2861
非ポリマー4493
水1,60389
1
A: Protein S100-B
ヘテロ分子

A: Protein S100-B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,4688
ポリマ－20,5712
非ポリマー8976
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_555-y,-x,-z+1/21
Buried area3130 Å2
ΔGint-82 kcal/mol
Surface area9820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.079, 63.079, 48.998
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-103-

AZ3

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要素

#1: タンパク質 Protein S100-B / S-100 protein beta chain / S-100 protein subunit beta / S100 calcium-binding protein B


分子量: 10285.599 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P02638
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
詳細: Synthesized according to previously published protocols
#3: 化合物 ChemComp-AZ3 / 4,4'-[heptane-1,7-diylbis(oxy)]dibenzenecarboximidamide / ヘプタミジン


分子量: 368.473 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N4O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 89 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.09 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.21
詳細: PEG3350, sodium cacodylate, calcium chloride, pH 7.21, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2009年7月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 1.65→50 Å / Num. obs: 12333 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 13.5 % / Rmerge(I) obs: 0.068 / Χ2: 1.043 / Net I/σ(I): 12.1
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.65-1.6813.50.6515951.0051100
1.68-1.7113.60.5416081.0091100
1.71-1.7413.90.4885991.0471100
1.74-1.7813.80.4166061.0911100
1.78-1.8213.90.3266141.0861100
1.82-1.8613.90.2735971.0811100
1.86-1.913.90.2526061.0921100
1.9-1.9613.90.196071.0511100
1.96-2.0113.90.1486081.0551100
2.01-2.0813.80.136071.0631100
2.08-2.1513.90.1166161.0351100
2.15-2.2413.80.1036131.0271100
2.24-2.3413.70.0966150.9831100
2.34-2.4613.70.096091.0631100
2.46-2.6213.50.0876261.0411100
2.62-2.8213.50.0756230.9971100
2.82-3.1113.30.0636240.9521100
3.11-3.5513.10.0546441.0661100
3.55-4.4813.20.0536561.0691100
4.48-5011.30.0586601.053192.6

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMACrefmac_5.5.0102精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
StructureStudioデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.65→44.6 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.959 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 4.353 / SU ML: 0.068 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.106 / ESU R Free: 0.097 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2137 590 4.8 %RANDOM
Rwork0.1988 ---
obs0.1995 12291 99.55 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 231.24 Å2 / Biso mean: 34.349 Å2 / Biso min: 15.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.54 Å20 Å20 Å2
2---0.54 Å2-0 Å2
3---1.07 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→44.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数712 0 29 89 830
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.022767
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4341.9961027
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.261594
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.46426.57938
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.715150
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg25.469151
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1020.2110
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.02571
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8731.5449
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.5262723
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.4443318
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.0054.5301
LS精密化 シェル解像度: 1.652→1.695 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.25 48 -
Rwork0.213 832 -
all-880 -
obs--99.89 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 13.9566 Å / Origin y: 1.0265 Å / Origin z: 9.6102 Å
111213212223313233
T0.0811 Å20.0023 Å2-0.0222 Å2-0.0415 Å20.0291 Å2--0.0662 Å2
L3.8548 °20.3375 °2-1.618 °2-2.0414 °2-0.2767 °2--2.3793 °2
S0.0696 Å °-0.038 Å °0.221 Å °0.1986 Å °-0.0533 Å °-0.2576 Å °-0.1904 Å °0.0698 Å °-0.0163 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 88
2X-RAY DIFFRACTION1A101 - 102
3X-RAY DIFFRACTION1A103
4X-RAY DIFFRACTION1A201 - 289

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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