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- PDB-4fqd: Crystal structure of the enolpyruvyl transferase NikO from Strept... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4fqd
タイトルCrystal structure of the enolpyruvyl transferase NikO from Streptomyces tendae
要素NikO protein
キーワードTRANSFERASE / beta/alpha inverse barrel / enolpyruvyl transferase / fosfomycin binding
機能・相同性
機能・相同性情報


UDP-N-acetylglucosamine 1-carboxyvinyltransferase / transferase activity, transferring alkyl or aryl (other than methyl) groups / peptidoglycan biosynthetic process / cell wall organization / regulation of cell shape / cell division / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Enolpyruvate transferase domain / Alpha-beta prism / UDP-n-acetylglucosamine1-carboxyvinyl-transferase; Chain / Enolpyruvate transferase domain / Enolpyruvate transferase domain superfamily / EPSP synthase (3-phosphoshikimate 1-carboxyvinyltransferase) / RNA 3'-terminal phosphate cyclase/enolpyruvate transferase, alpha/beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
UDP-N-acetylglucosamine 1-carboxyvinyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Streptomyces tendae (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Oberdorfer, G. / Gruber, K.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2012
タイトル: Structural and functional characterization of NikO, an enolpyruvyl transferase essential in nikkomycin biosynthesis.
著者: Oberdorfer, G. / Binter, A. / Ginj, C. / Macheroux, P. / Gruber, K.
履歴
登録2012年6月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年7月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年1月9日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NikO protein
B: NikO protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,1515
ポリマ－102,8632
非ポリマー2883
水6,107339
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: NikO protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,6233
ポリマ－51,4311
非ポリマー1922
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
B: NikO protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,5272
ポリマ－51,4311
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)96.210, 120.050, 153.210
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111chain 'A' and (resseq 13:93 or resseq 97:126 or resseq 140:157 or resseq 159:458 )
211chain 'B' and (resseq 13:93 or resseq 97:126 or resseq 140:157 or resseq 159:458 )

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要素

#1: タンパク質 NikO protein


分子量: 51431.340 Da / 分子数: 2 / 変異: P52R, D96E, V97L, V141D / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptomyces tendae (バクテリア)
遺伝子: nikO / プラスミド: pET21d / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q712I1
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 339 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.8 %
結晶化温度: 289 K / 手法: マイクロバッチ法 / pH: 6.5
詳細: 0.2 M Li Sulfate, 0.1 M Bis-Tris pH 6.5, 25% w/v PEG 3350, Microbatch, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年7月3日
放射モノクロメーター: Bartels Monochromator with dual channel cut crystals (DCCM)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→51.07 Å / Num. all: 31067 / Num. obs: 28377 / % possible obs: 91.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.9 % / Biso Wilson estimate: 20.22 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.099 / Net I/σ(I): 13
反射 シェル解像度: 2.5→2.64 Å / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.27 / Mean I/σ(I) obs: 6.6 / % possible all: 91.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.2_869)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2yvw

2yvw


解像度: 2.5→47.248 Å / SU ML: 0.72 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 21.49 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2328 1428 5.03 %RANDOM
Rwork0.1953 ---
all0.1953 31067 --
obs0.1972 28375 91.36 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.98 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 12.336 Å2 / ksol: 0.32 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.2376 Å20 Å2-0 Å2
2--0.7895 Å2-0 Å2
3----5.0272 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→47.248 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6575 0 15 339 6929
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0026754
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6319235
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.9782434
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0391089
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031206
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A3223X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B3223X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.639
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5-2.58940.31881580.24022927X-RAY DIFFRACTION100
2.5894-2.69310.328960.2351837X-RAY DIFFRACTION64
2.6931-2.81560.27791560.22962924X-RAY DIFFRACTION100
2.8156-2.9640.27481490.21992927X-RAY DIFFRACTION100
2.964-3.14970.23991650.20482905X-RAY DIFFRACTION100
3.1497-3.39280.22851440.20792945X-RAY DIFFRACTION100
3.3928-3.73410.23151050.18921918X-RAY DIFFRACTION65
3.7341-4.27420.22651230.17552505X-RAY DIFFRACTION84
4.2742-5.38380.17671870.15542949X-RAY DIFFRACTION100
5.3838-47.25650.19681450.18133110X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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