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- PDB-4fq3: Crystal structure of transportin/FUS-NLS -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4fq3
タイトルCrystal structure of transportin/FUS-NLS
要素
  • Fusion (Involved in t(12;16) in malignant liposarcoma)
  • Transportin-1
キーワードPROTEIN BINDING / transport receptor / Nuclear localization sequence / nucleus
機能・相同性
機能・相同性情報


Tristetraprolin (TTP, ZFP36) binds and destabilizes mRNA / Intraflagellar transport / mRNA stabilization / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / nuclear import signal receptor activity / nuclear localization sequence binding / intracellular membraneless organelle / regulation of RNA splicing / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination ...Tristetraprolin (TTP, ZFP36) binds and destabilizes mRNA / Intraflagellar transport / mRNA stabilization / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / nuclear import signal receptor activity / nuclear localization sequence binding / intracellular membraneless organelle / regulation of RNA splicing / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / mRNA Splicing - Major Pathway / RNA splicing / mRNA 3'-UTR binding / molecular condensate scaffold activity / transcription coregulator activity / protein homooligomerization / cilium / small GTPase binding / protein import into nucleus / amyloid fibril formation / transcription coactivator activity / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
TAF15/EWS/TLS family / Importin beta family / HEAT-like repeat / HEAT repeat / HEAT repeat / Importin-beta N-terminal domain profile. / Importin-beta N-terminal domain / Importin-beta N-terminal domain / Importin-beta, N-terminal domain / Zinc finger domain ...TAF15/EWS/TLS family / Importin beta family / HEAT-like repeat / HEAT repeat / HEAT repeat / Importin-beta N-terminal domain profile. / Importin-beta N-terminal domain / Importin-beta N-terminal domain / Importin-beta, N-terminal domain / Zinc finger domain / Zn-finger in Ran binding protein and others / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger, RanBP2-type / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA-binding protein FUS / Fusion (Involved in t(1216) in malignant liposarcoma) / Transportin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Gong, W. / Niu, C. / Jia, M. / Gao, F.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of transportin/FUS-NLS
著者: Gong, W. / Niu, C. / Jia, M. / Gao, F.
履歴
登録2012年6月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年8月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月28日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transportin-1
B: Fusion (Involved in t(12;16) in malignant liposarcoma)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)105,3882
ポリマ－105,3882
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2530 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area37110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)128.811, 158.292, 68.370
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Transportin-1 / Importin beta-2 / Karyopherin beta-2 / M9 region interaction protein / MIP


分子量: 101408.438 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q92973
#2: タンパク質・ペプチド Fusion (Involved in t(12;16) in malignant liposarcoma)


分子量: 3979.335 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q8TBR3, UniProt: P35637*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 10

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.81 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→50 Å / Num. obs: 28971

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
MOLREP位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.1_743)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3→29.94 Å / SU ML: 0.86 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.45
Rfactor反射数%反射
Rfree0.251 1455 5.1 %
Rwork0.1976 --
obs0.2003 28525 99.33 %
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 25.474 Å2 / ksol: 0.318 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--15.5127 Å20 Å20 Å2
2--1.2537 Å20 Å2
3---14.2589 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→29.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6776 0 0 0 6776
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0066957
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.069451
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.5782625
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0791079
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051220
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3-3.10720.40071400.30612671X-RAY DIFFRACTION99
3.1072-3.23140.3371460.26072650X-RAY DIFFRACTION99
3.2314-3.37830.31481400.23852662X-RAY DIFFRACTION100
3.3783-3.55620.30511660.2282666X-RAY DIFFRACTION100
3.5562-3.77860.27021460.20482687X-RAY DIFFRACTION100
3.7786-4.06960.2351350.17822692X-RAY DIFFRACTION100
4.0696-4.4780.18221270.15692719X-RAY DIFFRACTION100
4.478-5.12310.21121600.15772718X-RAY DIFFRACTION100
5.1231-6.4440.28151390.23352744X-RAY DIFFRACTION99
6.444-29.94190.1931560.16892861X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 29.513 Å / Origin y: -38.3402 Å / Origin z: -3.4077 Å
111213212223313233
T-0.4782 Å20.0419 Å20.0091 Å2--0.085 Å20.0165 Å2--0.0648 Å2
L1.2229 °2-0.0689 °20.1856 °2-0.3867 °2-0.1858 °2--0.4139 °2
S0.1849 Å °-0.0001 Å °-0.2564 Å °-0.2205 Å °-0.1844 Å °0.2164 Å °0.2175 Å °-0.207 Å °-0.0291 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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