[日本語] English
- PDB-4fjo: Structure of the Rev1 CTD-Rev3/7-Pol kappa RIR complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4fjo
タイトルStructure of the Rev1 CTD-Rev3/7-Pol kappa RIR complex
要素
  • (DNA polymerase ...) x 2
  • DNA repair protein REV1
  • Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2B
キーワードTRANSFERASE/DNA BINDING PROTEIN / Translesion Synthesis / TRANSFERASE -DNA BINDING PROTEIN complex / TRANSFERASE-DNA BINDING PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / HDR through Homologous Recombination (HRR) / somatic diversification of immunoglobulins involved in immune response / DNA damage response, signal transduction resulting in transcription / Termination of translesion DNA synthesis / Dual Incision in GG-NER / Dual incision in TC-NER ...Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / HDR through Homologous Recombination (HRR) / somatic diversification of immunoglobulins involved in immune response / DNA damage response, signal transduction resulting in transcription / Termination of translesion DNA synthesis / Dual Incision in GG-NER / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / deoxycytidyl transferase activity / zeta DNA polymerase complex / anaphase-promoting complex / positive regulation of isotype switching / nucleotide-excision repair, DNA gap filling / negative regulation of transcription by competitive promoter binding / JUN kinase binding / negative regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / negative regulation of epithelial to mesenchymal transition / negative regulation of ubiquitin protein ligase activity / positive regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / telomere maintenance in response to DNA damage / site of DNA damage / error-prone translesion synthesis / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / response to UV / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / actin filament organization / regulation of cell growth / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / negative regulation of protein catabolic process / spindle / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / cellular response to UV / double-strand break repair / site of double-strand break / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / molecular adaptor activity / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / damaged DNA binding / DNA-directed DNA polymerase / DNA-directed DNA polymerase activity / DNA replication / nuclear body / cell division / DNA repair / nucleotide binding / DNA damage response / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
DNA repair protein Rev1, C-terminal domain / DNA repair protein Rev1, C-terminal / Rev1, C-terminal domain superfamily / : / DNA repair protein REV1 C-terminal domain / Domain of unknown function DUF4683 / Domain of unknown function (DUF4683) / DNA polymerase zeta catalytic subunit / : / DNA polymerase zeta catalytic subunit, N-terminal ...DNA repair protein Rev1, C-terminal domain / DNA repair protein Rev1, C-terminal / Rev1, C-terminal domain superfamily / : / DNA repair protein REV1 C-terminal domain / Domain of unknown function DUF4683 / Domain of unknown function (DUF4683) / DNA polymerase zeta catalytic subunit / : / DNA polymerase zeta catalytic subunit, N-terminal / Cell Cycle, Spindle Assembly Checkpoint Protein; Chain A / HORMA domain / DNA repair protein Rev1 / C4-type zinc-finger of DNA polymerase delta / : / C4-type zinc-finger of DNA polymerase delta / DNA polymerase delta catalytic subunit-like, N-terminal domain / Rad18-like CCHC zinc finger / Mad2-like / HORMA domain / HORMA domain / HORMA domain profile. / HORMA domain superfamily / HUWE1/Rev1, ubiquitin binding region / Ubiquitin binding region / : / DNA polymerase-iota, thumb domain / DNA polymerase IV / : / BRCT domain / DNA polymerase family B, thumb domain / Rad18, zinc finger UBZ4-type / Zinc finger UBZ4-type profile. / DNA polymerase family B signature. / DNA-directed DNA polymerase, family B, multifunctional domain / DNA-directed DNA polymerase, family B, conserved site / DNA polymerase family B / DNA polymerase family B, exonuclease domain / DNA-directed DNA polymerase, family B, exonuclease domain / DNA polymerase, Y-family, little finger domain / DNA polymerase, palm domain superfamily / impB/mucB/samB family C-terminal domain / DNA polymerase type-B family / DNA-directed DNA polymerase, family B / UmuC domain / DNA polymerase, Y-family, little finger domain superfamily / impB/mucB/samB family / UmuC domain profile. / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / DNA polymerase zeta catalytic subunit / DNA repair protein REV1 / Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2B / DNA polymerase kappa
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.718 Å
データ登録者Wojtaszek, J. / Lee, C.-J. / Zhou, P.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / : 2012
タイトル: Structural basis of Rev1-mediated assembly of a quaternary vertebrate translesion polymerase complex consisting of Rev1, heterodimeric Pol zeta and Pol kappa
著者: Wojtaszek, J. / Lee, C.J. / D'Souza, S. / Minesinger, B. / Kim, H. / D'Andrea, A.D. / Walker, G.C. / Zhou, P.
履歴
登録2012年6月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年8月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年6月19日Group: Database references
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32018年1月24日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.name
改定 1.42024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: DNA repair protein REV1
B: DNA polymerase kappa
C: Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2B
D: DNA polymerase zeta catalytic subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,90413
ポリマ-40,0524
非ポリマー8529
2,360131
1
A: DNA repair protein REV1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,2592
ポリマ-11,1671
非ポリマー921
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
2
B: DNA polymerase kappa


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,3031
ポリマ-1,3031
非ポリマー00
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,0229
ポリマ-24,2621
非ポリマー7608
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
4
D: DNA polymerase zeta catalytic subunit


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)3,3201
ポリマ-3,3201
非ポリマー00
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)145.727, 145.727, 70.799
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

-
要素

-
タンパク質 , 2種, 2分子 AC

#1: タンパク質 DNA repair protein REV1 / Rev1-like terminal deoxycytidyl transferase


分子量: 11166.859 Da / 分子数: 1 / 断片: Rev1 C-terminal domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Rev1, Rev1l / プラスミド: pMAL-C2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q920Q2, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの
#3: タンパク質 Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2B / Mitotic arrest deficient 2-like protein 2 / MAD2-like protein 2


分子量: 24262.283 Da / 分子数: 1 / 断片: REV7 / Mutation: R124A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Mad2l2, Mad2b, Rev7 / プラスミド: pCDFDuet-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9D752

-
DNA polymerase ... , 2種, 2分子 BD

#2: タンパク質・ペプチド DNA polymerase kappa / DINB protein / DINP


分子量: 1303.467 Da / 分子数: 1 / 断片: Rev1-interacting Region (RIR) of Pol Kappa / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Polk, Dinb1 / プラスミド: pET-15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9QUG2
#4: タンパク質・ペプチド DNA polymerase zeta catalytic subunit / Protein reversionless 3-like / REV3-like / Seizure-related protein 4


分子量: 3319.850 Da / 分子数: 1 / 断片: REV7-interacting region of Rev3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Rev3l, Polz, Sez4 / プラスミド: pCDFDuet-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q61493, DNA-directed DNA polymerase

-
非ポリマー , 3種, 140分子

#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C3H8O3
#6: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / : PO4
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 131 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 73.79 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1 M Tris pH8.5, 1.5 M Ammonium dihydrogen phosphate., VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年6月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. obs: 20970 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 9.5 % / Rmerge(I) obs: 0.081 / Χ2: 1.295 / Net I/σ(I): 12.9
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.7-2.759.30.62510130.8861100
2.75-2.89.50.58210480.9451100
2.8-2.859.40.44810110.9731100
2.85-2.919.60.39610380.9511100
2.91-2.979.50.3210271.051100
2.97-3.049.60.27310441.1211100
3.04-3.129.60.22910121.1241100
3.12-3.29.60.21110431.2321100
3.2-3.39.60.15510421.3231100
3.3-3.49.70.13710311.404199.9
3.4-3.529.60.1210441.4171100
3.52-3.669.70.10810411.6021100
3.66-3.839.70.09810411.51100
3.83-4.039.70.09410561.8411100
4.03-4.299.60.08810451.7731100
4.29-4.629.70.08510641.931100
4.62-5.089.60.07510581.6261100
5.08-5.819.50.05810831.1911100
5.81-7.329.30.04210990.9381100
7.32-508.80.02711300.973195.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.72 Å23.97 Å
Translation2.72 Å23.97 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.3.0位相決定
PHENIX1.8_1069精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
SERGUIデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.718→23.975 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.834 / SU ML: 0.28 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 22.87 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2356 1076 5.14 %
Rwork0.2005 --
obs0.2023 20916 99.4 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 194.9 Å2 / Biso mean: 56.2735 Å2 / Biso min: 11.15 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.718→23.975 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2806 0 46 131 2983
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072911
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.953954
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.068464
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003493
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.4281093
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.718-2.84140.2551470.25072328247596
2.8414-2.99090.33091410.235424382579100
2.9909-3.17790.29291440.230824402584100
3.1779-3.42260.24021200.208724632583100
3.4226-3.76590.25671260.202724922618100
3.7659-4.3080.20341420.17624752617100
4.308-5.41730.19441380.174625312669100
5.4173-23.97560.24641180.21126732791100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -38.868 Å / Origin y: 13.8723 Å / Origin z: -9.7001 Å
111213212223313233
T0.1906 Å2-0.0518 Å2-0.1365 Å2-0.0332 Å20.0635 Å2--0.0843 Å2
L2.8907 °20.9869 °2-0.4021 °2-1.692 °20.1719 °2--1.3828 °2
S-0.0347 Å °-0.1798 Å °-0.2219 Å °-0.0147 Å °-0.0343 Å °-0.019 Å °0.0137 Å °0.0415 Å °-0.2808 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA1153 - 1249
2X-RAY DIFFRACTION1allB565 - 574
3X-RAY DIFFRACTION1allC1 - 210
4X-RAY DIFFRACTION1allD1865 - 1894
5X-RAY DIFFRACTION1allC1 - 308
6X-RAY DIFFRACTION1allA1 - 1301
7X-RAY DIFFRACTION1allC1 - 479

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る