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- PDB-4fip: Structure of the SAGA Ubp8(S144N)/Sgf11(1-72, Delta-ZnF)/Sus1/Sgf... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4fip
タイトルStructure of the SAGA Ubp8(S144N)/Sgf11(1-72, Delta-ZnF)/Sus1/Sgf73 DUB module
要素
  • (SAGA-associated factor ...) x 2
  • Protein SUS1
  • Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 8
キーワードHYDROLASE / Domain-swapping / Deubiquitination / Transcription / Nucleosomes
機能・相同性
機能・相同性情報


RITS complex assembly / DUBm complex / regulation of nucleocytoplasmic transport / transcription export complex 2 / nuclear mRNA surveillance / post-transcriptional tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / SLIK (SAGA-like) complex / regulation of protein localization to chromatin / SAGA complex / poly(A)+ mRNA export from nucleus ...RITS complex assembly / DUBm complex / regulation of nucleocytoplasmic transport / transcription export complex 2 / nuclear mRNA surveillance / post-transcriptional tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / SLIK (SAGA-like) complex / regulation of protein localization to chromatin / SAGA complex / poly(A)+ mRNA export from nucleus / protein deubiquitination / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / Ub-specific processing proteases / nuclear pore / mRNA export from nucleus / RNA splicing / transcription elongation by RNA polymerase II / enzyme activator activity / P-body / protein transport / regulation of protein localization / chromatin organization / protein-containing complex assembly / molecular adaptor activity / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / transcription coactivator activity / chromatin remodeling / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / structural molecule activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / proteolysis / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Yeast SAGA-associated factor 11, N-terminal domain / SAGA-associated factor 11 N-terminal domain / ENY2/SUS1 / SAGA complex, Sgf11 subunit / SAGA-associated factor 73, zinc finger domain / Sgf11 (transcriptional regulation protein) / Zinc finger domain / Transcription factor, enhancer of yellow 2 / Transcription factor EnY2 superfamily / Transcription factor e(y)2 ...Yeast SAGA-associated factor 11, N-terminal domain / SAGA-associated factor 11 N-terminal domain / ENY2/SUS1 / SAGA complex, Sgf11 subunit / SAGA-associated factor 73, zinc finger domain / Sgf11 (transcriptional regulation protein) / Zinc finger domain / Transcription factor, enhancer of yellow 2 / Transcription factor EnY2 superfamily / Transcription factor e(y)2 / SAGA-associated factor 73 / SCA7 domain / SCA7, zinc-binding domain / SCA7 domain profile. / Helix Hairpins - #210 / : / Ubiquitin Carboxyl-terminal Hydrolase-like zinc finger / Zinc finger, UBP-type / Zn-finger in ubiquitin-hydrolases and other protein / Zinc finger UBP-type profile. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Serum Albumin; Chain A, Domain 1 / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Cysteine proteinases / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Cathepsin B; Chain A / Herpes Virus-1 / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Helix Hairpins / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 8 / SAGA complex subunit SGF73 / SAGA complex subunit SGF11 / SAGA complex subunit SUS1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.686 Å
データ登録者Samara, N.L. / Ringel, A.E. / Wolberger, C.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2012
タイトル: A Role for Intersubunit Interactions in Maintaining SAGA Deubiquitinating Module Structure and Activity.
著者: Samara, N.L. / Ringel, A.E. / Wolberger, C.
履歴
登録2012年6月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年7月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年8月29日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 8
B: Protein SUS1
C: SAGA-associated factor 11
D: SAGA-associated factor 73
E: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 8
F: Protein SUS1
G: SAGA-associated factor 11
H: SAGA-associated factor 73
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)169,46522
ポリマ－168,5498
非ポリマー91614
水1,65792
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area33790 Å2
ΔGint-189 kcal/mol
Surface area59200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.973, 79.975, 274.259
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細Biological assembly is a domain swapped dimer of a tetrameric complex.

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 AEBF

#1: タンパク質 Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 8 / Deubiquitinating enzyme 8 / Ubiquitin thioesterase 8 / Ubiquitin-specific-processing protease 8


分子量: 54060.656 Da / 分子数: 2 / 変異: S144N / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: UBP8, YM9959.05, YMR223W / プラスミド: pET-32a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2(DE3) pLysS / 参照: UniProt: P50102, ubiquitinyl hydrolase 1
#2: タンパク質 Protein SUS1


分子量: 11094.497 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: SUS1, YBR111W-A / プラスミド: pRSF / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2(DE3) pLysS / 参照: UniProt: Q6WNK7

-
SAGA-associated factor ... , 2種, 4分子 CGDH

#3: タンパク質 SAGA-associated factor 11 / 11 kDa SAGA-associated factor


分子量: 8295.177 Da / 分子数: 2 / Fragment: UNP Residues 1-72 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: SGF11, YPL047W / プラスミド: pCDFDuet / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2(DE3) pLysS / 参照: UniProt: Q03067
#4: タンパク質 SAGA-associated factor 73 / 73 kDa SAGA-associated factor / SAGA histone acetyltransferase complex 73 kDa subunit


分子量: 10824.273 Da / 分子数: 2 / Fragment: UNP Residues 1-96 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: SGF73, YGL066W / プラスミド: pCDFDuet / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2(DE3) pLysS / 参照: UniProt: P53165

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非ポリマー , 2種, 106分子

#5: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 92 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.24 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 14% PEG3350, 0.18-0.22 M Tri-ammonium citrate, 8-14% glycerol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 108 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年11月8日
放射モノクロメーター: Double crystal cryo-cooled Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.686→50 Å / Num. all: 47615 / Num. obs: 43495 / % possible obs: 91.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.8 % / Rmerge(I) obs: 0.151 / Rsym value: 0.151 / Net I/σ(I): 12.227
反射 シェル解像度: 2.686→2.74 Å / 冗長度: 6.2 % / Rmerge(I) obs: 0.637 / Mean I/σ(I) obs: 2.345 / Rsym value: 0.637 / % possible all: 84.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Locallymodified Blu-Ice GUI interface to EPICS controlデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.6.0117精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3MHS

3mhs


解像度: 2.686→47.18 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9 / SU B: 26.775 / SU ML: 0.256 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.38 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26361 2192 5.1 %RANDOM
Rwork0.18329 ---
all0.18717 47615 --
obs0.18717 41136 90.97 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 44.481 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.15 Å20 Å20 Å2
2---0.2 Å20 Å2
3----2.95 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.686→47.18 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10616 0 14 92 10722
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0210819
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.027303
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5451.95314593
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.963317960
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.63351311
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.89125.601516
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.25152014
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.5281534
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0840.21638
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0211835
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022039
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.686→2.756 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.349 135 -
Rwork0.249 2334 -
obs--75.25 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.1635-0.1457-0.00950.36280.48711.06620.0212-0.0088-0.03280.0266-0.01690.05210.0666-0.0557-0.00430.064-0.03490.00440.02440.0110.04613.8448-28.8311-31.9181
21.85050.9172-0.95644.69260.39191.4798-0.1002-0.29180.03270.11990.1668-0.4719-0.18070.4826-0.06660.1001-0.0601-0.0380.158-0.02440.0629.66264.802510.4497
34.68135.5152.75136.61773.53193.47-0.08660.0317-0.10170.01050.1306-0.1337-0.01840.4391-0.0440.13950.0471-0.00490.1163-0.02780.110423.0366-4.05399.6396
41.03860.43220.15141.53060.92121.3343-0.1213-0.02880.1415-0.04510.15450.0899-0.22790.0051-0.03330.0960.02540.00650.03450.00880.044711.91747.39620.808
50.1071-0.02290.05680.3044-0.0190.0643-0.0080.03990.0497-0.0657-0.01910.0524-0.06490.0790.02710.1289-0.1056-0.02160.11260.01950.036521.7434-7.8632-43.032
61.56350.88080.39516.7314-0.38171.74190.11960.2577-0.1372-0.5438-0.1657-0.65590.33930.4160.04610.11490.08190.0580.1782-0.01190.075828.2856-46.4007-82.4966
70.5877-2.1517-0.969414.99387.35973.9871-0.05670.22010.1186-0.30.2662-0.6860.01130.2844-0.20950.2147-0.03120.08560.27230.03060.088827.4877-36.1955-83.1554
80.83520.10930.02272.4920.64910.76050.06770.1725-0.1302-0.28980.02580.2176-0.0209-0.1455-0.09350.09830.0035-0.08560.07470.00950.10139.8399-38.6875-76.8711
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A0 - 471
2X-RAY DIFFRACTION1A501 - 506
3X-RAY DIFFRACTION1A601 - 634
4X-RAY DIFFRACTION2B6 - 95
5X-RAY DIFFRACTION2B101 - 103
6X-RAY DIFFRACTION3C5 - 45
7X-RAY DIFFRACTION3C101
8X-RAY DIFFRACTION4D5 - 95
9X-RAY DIFFRACTION4D101
10X-RAY DIFFRACTION4D201 - 211
11X-RAY DIFFRACTION5E1 - 471
12X-RAY DIFFRACTION5E501 - 506
13X-RAY DIFFRACTION5E601 - 634
14X-RAY DIFFRACTION6F6 - 95
15X-RAY DIFFRACTION6F101 - 105
16X-RAY DIFFRACTION7G3 - 45
17X-RAY DIFFRACTION7G101
18X-RAY DIFFRACTION8H6 - 96
19X-RAY DIFFRACTION8H101
20X-RAY DIFFRACTION8H201 - 203

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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