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- PDB-4fhr: Crystal structure of the complex between the flagellar motor prot... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4fhr
タイトルCrystal structure of the complex between the flagellar motor proteins FliG and FliM.
要素
  • Flagellar motor switch protein FliG
  • Flagellar motor switch protein FliM
キーワードMOTOR PROTEIN / flagellar motor
機能・相同性
機能・相同性情報


bacterial-type flagellum basal body / bacterial-type flagellum-dependent swarming motility / positive chemotaxis / cytoskeletal motor activity / bacterial-type flagellum-dependent cell motility / chemotaxis / protein heterodimerization activity / protein homodimerization activity / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Flagellar motor switch protein FliG, alpha-alpha superhelical domain / CheC-like / Chemotaxis protein chec / Flagellar motor switch protein FliM / Flagellar motor switch protein FliM / Flagellar motor switch protein FliG / Flagellar motor switch protein FliG, alpha-helical / Flagellar motor switch protein FliG, C-terminal / Flagellar motor switch protein FliG, N-terminal domain / Flagellar motor switch protein FliG, middle domain ...Flagellar motor switch protein FliG, alpha-alpha superhelical domain / CheC-like / Chemotaxis protein chec / Flagellar motor switch protein FliM / Flagellar motor switch protein FliM / Flagellar motor switch protein FliG / Flagellar motor switch protein FliG, alpha-helical / Flagellar motor switch protein FliG, C-terminal / Flagellar motor switch protein FliG, N-terminal domain / Flagellar motor switch protein FliG, middle domain / FliG C-terminal domain / FliG middle domain / FliG N-terminal domain / CheC-like superfamily / Flagellar motor switch protein FliN-like, C-terminal domain / SpoA-like superfamily / Type III flagellar switch regulator (C-ring) FliN C-term / Annexin V; domain 1 / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Flagellar motor switch protein FliG / Flagellar motor switch protein FliM
類似検索 - 構成要素
生物種Thermotoga maritima (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.931 Å
データ登録者Paz, A. / Vartanian, A.S. / Fortgang, E.A. / Abramson, J. / Dahlquist, F.W.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2012
タイトル: Structure of flagellar motor proteins in complex allows for insights into motor structure and switching.
著者: Vartanian, A.S. / Paz, A. / Fortgang, E.A. / Abramson, J. / Dahlquist, F.W.
履歴
登録2012年6月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年8月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年11月7日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Flagellar motor switch protein FliM
B: Flagellar motor switch protein FliG


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,0952
ポリマ－46,0952
非ポリマー00
水1,946108
1
A: Flagellar motor switch protein FliM


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,4911
ポリマ－21,4911
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Flagellar motor switch protein FliG


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,6051
ポリマ－24,6051
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)125.960, 45.720, 98.840
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.85, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Flagellar motor switch protein FliM


分子量: 21490.619 Da / 分子数: 1 / 断片: Middle domain, UNP residues 46-230 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermotoga maritima (バクテリア)
遺伝子: FliM / プラスミド: pJY5 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL-21 Rosetta / 参照: UniProt: Q9WZE6
#2: タンパク質 Flagellar motor switch protein FliG


分子量: 24604.529 Da / 分子数: 1 / 断片: Middle and C-terminal domains. UNP residues 115-327 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermotoga maritima (バクテリア)
遺伝子: fliG / プラスミド: pJY5 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL-21 Rosetta / 参照: UniProt: Q9WY63
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 108 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.43 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 50 mM calcium acetate, 0.1 M sodium cacodylate pH 6.0, and 25% v/v MPD, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年7月31日
放射モノクロメーター: Si (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.93→50 Å / Num. all: 41987 / Num. obs: 38741 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3
反射 シェル解像度: 1.93→2 Å / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BOSデータ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.7.1_743)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2HP7

2hp7


解像度: 1.931→48.537 Å / SU ML: 0.2 / σ(F): 0.1 / 位相誤差: 24.8 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2431 1968 5.08 %
Rwork0.2084 --
obs0.2102 38741 92.29 %
all-38740 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.4488 Å20 Å2-0.3035 Å2
2--3.2599 Å2-0 Å2
3----2.8111 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.931→48.537 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3138 0 0 108 3246
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083207
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0594340
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.6241239
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.07506
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006560
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9311-1.97940.3104890.27241583X-RAY DIFFRACTION55
1.9794-2.03290.33641270.26542389X-RAY DIFFRACTION86
2.0329-2.09270.29691400.24582601X-RAY DIFFRACTION92
2.0927-2.16030.29931390.23812601X-RAY DIFFRACTION92
2.1603-2.23750.27881390.23472603X-RAY DIFFRACTION92
2.2375-2.32710.24741410.21742649X-RAY DIFFRACTION94
2.3271-2.4330.26161440.21222692X-RAY DIFFRACTION95
2.433-2.56120.23731470.2142750X-RAY DIFFRACTION97
2.5612-2.72170.26751470.22712756X-RAY DIFFRACTION97
2.7217-2.93180.26631480.22182789X-RAY DIFFRACTION98
2.9318-3.22680.23181520.2212836X-RAY DIFFRACTION99
3.2268-3.69360.25851520.20412844X-RAY DIFFRACTION100
3.6936-4.6530.19821530.17222859X-RAY DIFFRACTION99
4.653-48.55190.20381500.18552821X-RAY DIFFRACTION95

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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