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- PDB-4fed: Crystal Structure of Htt36Q3H -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4fed
タイトルCrystal Structure of Htt36Q3H
要素Maltose-binding periplasmic protein,Huntingtin
キーワードSIGNALING PROTEIN / alpha helix / loop / beta-strand hairpin / Beta strand hairpin / Disease protein
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of cAMP-dependent protein kinase activity / : / positive regulation of inositol 1,4,5-trisphosphate-sensitive calcium-release channel activity / microtubule-based transport / vocal learning / regulation of CAMKK-AMPK signaling cascade / positive regulation of mitophagy / profilin binding / vesicle transport along microtubule / positive regulation of cilium assembly ...regulation of cAMP-dependent protein kinase activity / : / positive regulation of inositol 1,4,5-trisphosphate-sensitive calcium-release channel activity / microtubule-based transport / vocal learning / regulation of CAMKK-AMPK signaling cascade / positive regulation of mitophagy / profilin binding / vesicle transport along microtubule / positive regulation of cilium assembly / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / presynaptic cytosol / positive regulation of aggrephagy / positive regulation of lipophagy / dynein intermediate chain binding / postsynaptic cytosol / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / beta-tubulin binding / Golgi organization / establishment of mitotic spindle orientation / carbohydrate transport / dynactin binding / Regulation of MECP2 expression and activity / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / autophagosome / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / inclusion body / heat shock protein binding / centriole / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / protein destabilization / cytoplasmic vesicle membrane / kinase binding / p53 binding / late endosome / outer membrane-bounded periplasmic space / transmembrane transporter binding / periplasmic space / early endosome / positive regulation of apoptotic process / axon / dendrite / DNA damage response / apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / nucleoplasm / identical protein binding / membrane / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Huntingtin / Huntingtin, middle-repeat / Huntingtin family / : / : / : / Huntingtin, N-terminal HEAT / Huntingtin, bridge / Huntingtin, N-terminal HEAT 1 / Huntingtin, C-terminal HEAT ...Huntingtin / Huntingtin, middle-repeat / Huntingtin family / : / : / : / Huntingtin, N-terminal HEAT / Huntingtin, bridge / Huntingtin, N-terminal HEAT 1 / Huntingtin, C-terminal HEAT / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Huntingtin
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.807 Å
データ登録者Kim, M.
引用ジャーナル: Prion / 年: 2013
タイトル: Beta conformation of polyglutamine track revealed by a crystal structure of Huntingtin N-terminal region with insertion of three histidine residues.
著者: Kim, M.
履歴
登録2012年5月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年3月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年7月3日Group: Database references
改定 1.22017年6月14日Group: Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: citation / entity ...citation / entity / entity_name_com / entity_src_gen / struct_ref_seq_dif
Item: _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN ..._citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_fragment / _entity_name_com.name / _struct_ref_seq_dif.align_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_accession_code
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Maltose-binding periplasmic protein,Huntingtin
B: Maltose-binding periplasmic protein,Huntingtin
C: Maltose-binding periplasmic protein,Huntingtin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)152,65439
ポリマ－150,3253
非ポリマー2,32936
水79344
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4590 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area52700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)153.182, 177.357, 78.346
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 108.670, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: TRP / Beg label comp-ID: TRP / End auth comp-ID: SER / End label comp-ID: SER / Refine code: 4 / Auth seq-ID: 10 - 352 / Label seq-ID: 10 - 352

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB
3CC

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要素

#1: タンパク質 Maltose-binding periplasmic protein,Huntingtin / MBP / MMBP / Maltodextrin-binding protein / Huntington disease protein / HD protein


分子量: 50108.320 Da / 分子数: 3
断片: Huntingtin protein exon1 domain,Huntingtin protein exon1 domain
変異: HQHQH / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
株: K12 / 遺伝子: malE, b4034, JW3994, HTT, HD, IT15 / プラスミド: pMAL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P0AEX9, UniProt: P42858
#2: 化合物...
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 35 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 44 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細ENTITY 1 IS A FUSION PROTEIN OF E.COLI MALTOSE BINDING PROTEIN (UNIPROT P0AEX9 (MALE_ECOLI) ...ENTITY 1 IS A FUSION PROTEIN OF E.COLI MALTOSE BINDING PROTEIN (UNIPROT P0AEX9 (MALE_ECOLI) RESIDUES 27-384) TO N-TERMINAL RESIDUES 1-64 OF HUMAN HUNTINGTIN (UNIPROT P42858 (HD_HUMAN))

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.32 %
結晶化温度: 278 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: PEG12K, Na Acetate, Zn Acetate, Na Cacodylate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 278K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2009年2月25日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→35 Å / Num. all: 48248 / Num. obs: 40311 / % possible obs: 85 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 1
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / % possible all: 90

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.5.0102精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
PHASES位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.807→35 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.932 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.91 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.1 / SU B: 37.471 / SU ML: 0.368 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 3.288 / ESU R Free: 0.405 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2689 2015 5 %RANDOM
Rwork0.237 ---
obs0.2386 40311 83.53 %-
all-48248 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 196.02 Å2 / Biso mean: 89.041 Å2 / Biso min: 2.56 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.1 Å20 Å21.13 Å2
2---4.83 Å20 Å2
3---3.46 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.807→35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9366 0 36 44 9446
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0050.0229605
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.7931.95513023
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.47951203
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.80125.935433
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.224151635
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.0191519
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0550.21403
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.0217328
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.1451.55999
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.26329591
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.17333606
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.3164.53432
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 2665 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
1AMEDIUM POSITIONAL0.20.5
2BMEDIUM POSITIONAL0.220.5
3CMEDIUM POSITIONAL0.20.5
1AMEDIUM THERMAL0.042
2BMEDIUM THERMAL0.052
3CMEDIUM THERMAL0.052
LS精密化 シェル解像度: 2.807→2.88 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.452 49 -
Rwork0.368 951 -
all-1000 -
obs--28.51 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.82960.08160.85595.3117-2.8119.0993-0.0703-0.26840.65420.42160.01990.35-0.9048-0.53970.05040.3181-0.00790.02120.1114-0.14950.3219-16.806-35.592-40.971
211.3173-1.5514-1.26984.8690.97964.78430.1612-0.6133-0.55770.1824-0.15080.4317-0.1306-0.26-0.01030.146-0.04720.03970.0771-0.00620.1932-7.411-31.852-28.672
310.4014-0.37261.97917.1727-1.69557.49470.47120.9674-0.3046-0.2991-0.2944-0.3220.03370.752-0.17670.1627-0.00160.11890.1548-0.07320.21972.629-26.432-41.119
42.6591-0.43253.0122.2996-0.94726.6668-0.1658-0.5708-0.04370.97860.0967-0.5751-0.30060.59370.0690.450.0522-0.18680.6209-0.04370.4984-8.9637.709-38.75
54.8228-0.80160.63236.3224-1.826513.89980.25980.86330.0591-0.9690.0869-0.20570.4892-0.4144-0.34680.19280.0509-0.02880.252-0.00110.24585.316-10.259-27.19
65.7606-2.5524-6.02787.1155-5.545819.0734-0.6731-0.5422-0.23260.6958-0.00290.19470.65970.43910.6760.3343-0.12110.0670.2297-0.13470.4286-1.7147.128-25.424
72.95240.8602-1.55394.89460.822.646-0.0174-0.70080.36631.1747-0.06580.0007-0.2867-0.00440.08310.64470.1161-0.15150.4035-0.1310.2935-17.822-1.59-36.351
82.5176-1.27711.13353.8365-2.27342.5089-0.06920.14490.37460.0695-0.016-0.4439-0.28340.41950.08520.0874-0.09930.04390.1491-0.06940.2167-6.241-22.13-42.69
91.4095-0.26912.23453.6224-1.21984.2592-0.0850.0874-0.23420.00350.1087-0.7519-0.36010.358-0.02370.1638-0.16480.00080.1792-0.04110.4065-3.638-13.877-44.071
106.663-4.83847.05737.82-3.79198.6536-0.17190.05470.26110.30230.06530.16520.24770.10060.10660.2021-0.0038-0.01380.05610.030.41160.862-5.529-16.883
115.5644-0.7616-1.05015.65120.82995.7672-0.05130.4619-0.5149-0.1061-0.09520.4470.3283-0.83120.14650.2393-0.1559-0.04530.3847-0.00530.24831.764-52.09715.049
127.69223.9693-3.73586.8891-3.6337.51690.0084-0.5891-0.0450.26430.22720.062-0.3643-0.6975-0.23560.15710.01650.0140.25450.03420.058824.097-40.3197.524
134.18060.0297-1.5265.9849-1.176610.21850.05830.2394-0.0966-0.1368-0.3324-0.62970.23070.64310.27410.1917-0.08090.06730.1629-0.03480.173333.674-45.904-5.34
140.75480.03840.93190.4307-0.9653.6496-0.3064-0.01730.4263-0.05760.26790.2297-0.4591-0.71290.03850.44030.0783-0.09960.26110.07170.44327.673-67.171-18.535
152.2258-1.1360.16956.17741.43432.7046-0.2804-0.1559-0.21160.63060.2904-0.4440.1950.4065-0.010.255-0.00790.05580.10350.02890.275915.22-42.845-15.969
166.99591.4938-3.87836.25931.57194.70760.1131-0.51230.8376-0.05940.23320.3644-0.5474-0.2017-0.34630.2530.13950.03910.3081-0.06370.16531.234-53.817-21.909
171.81530.2972-0.09352.76173.2137.923-0.24880.00810.1376-0.1570.11750.84670.2218-1.33240.13140.1941-0.0767-0.09450.60310.26780.56858.097-65.88-5.478
180.50530.8358-0.06645.25550.79461.8869-0.10160.38660.0534-0.490.18480.26540.2003-0.1706-0.08320.1666-0.05170.03660.35050.0110.104928.947-53.902-1.755
193.5367-2.17881.28375.9733-1.95080.7706-0.21160.41690.2531-0.33390.21130.122-0.02430.0290.00030.3459-0.06160.07390.23010.00580.106426.151-57.306-9.308
202.468-3.0269-0.082322.30821.00711.8786-0.0927-0.4189-0.15240.42880.0019-0.00710.2644-0.43030.09080.2023-0.0630.08160.18240.00380.04393.192-40.654-14.02
3111.7421-0.49083.06134.25532.21787.16960.1318-0.9789-0.33620.9176-0.0865-0.24390.1780.006-0.04540.38730.0143-0.01790.17370.16480.322117.07320.632-2.626
324.8353-0.6683-3.12289.28030.7958.4095-0.2115-0.0705-0.27420.3201-0.28210.3802-0.4044-0.47550.49370.12050.08610.0440.10070.04050.208113.2025.505-5.512
334.94020.66450.24166.92482.17969.3574-0.29510.3676-0.227-0.46280.2547-0.6062-0.39050.40070.04040.17850.06140.14980.13550.08440.272129.1855.137-11.032
341.10231.90120.71934.98971.62933.68980.10060.1878-0.5497-0.15280.1631-0.17550.7552-0.3434-0.26370.48550.0786-0.09160.1867-0.08750.686642.265-7.08620.365
356.31753.01150.37186.9275-1.5952.91390.02320.08490.5321-0.08740.0004-0.1434-0.07570.2463-0.02360.23830.06080.07370.0974-0.05050.169628.931-13.687-0.471
3616.49950.8982-0.38610.90570.1690.6059-0.0580.6615-0.4047-0.42130.39770.28680.2779-0.213-0.33970.6365-0.2878-0.35370.41080.33480.436834.663-19.59516.477
373.0318-0.1635-1.60723.7227-0.78441.4025-0.1758-0.2007-0.55160.36080.16420.4930.4625-0.0890.01150.694-0.1137-0.06960.20660.16010.44332.0511.04221.131
383.1410.69342.48151.55321.9944.2170.00290.2585-0.2878-0.01170.1081-0.39460.2010.4588-0.1110.18110.08590.09740.08470.0790.386129.568.953-1.812
391.82640.06982.10055.32440.3222.44370.26120.3295-0.244-0.6117-0.0361-0.5710.26250.3816-0.22510.24910.160.09510.14210.01720.379936.1754.1591.377
4010.00134.57066.44154.91874.610910.1856-0.18190.170.12350.11290.18060.41690.22730.09980.00130.26050.10340.06830.05270.04510.07922.164-20.2437.508
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2 - 42
2X-RAY DIFFRACTION2A43 - 78
3X-RAY DIFFRACTION3A79 - 111
4X-RAY DIFFRACTION4A112 - 150
5X-RAY DIFFRACTION5A151 - 185
6X-RAY DIFFRACTION6A186 - 207
7X-RAY DIFFRACTION7A208 - 241
8X-RAY DIFFRACTION8A242 - 304
9X-RAY DIFFRACTION9A305 - 334
10X-RAY DIFFRACTION10A335 - 370
11X-RAY DIFFRACTION11B2 - 42
12X-RAY DIFFRACTION12B43 - 78
13X-RAY DIFFRACTION13B79 - 111
14X-RAY DIFFRACTION14B112 - 150
15X-RAY DIFFRACTION15B151 - 185
16X-RAY DIFFRACTION16B186 - 207
17X-RAY DIFFRACTION17B208 - 241
18X-RAY DIFFRACTION18B242 - 304
19X-RAY DIFFRACTION19B305 - 334
20X-RAY DIFFRACTION20B335 - 370
31X-RAY DIFFRACTION31C2 - 42
32X-RAY DIFFRACTION32C43 - 78
33X-RAY DIFFRACTION33C79 - 111
34X-RAY DIFFRACTION34C112 - 150
35X-RAY DIFFRACTION35C151 - 185
36X-RAY DIFFRACTION36C186 - 207
37X-RAY DIFFRACTION37C208 - 241
38X-RAY DIFFRACTION38C242 - 304
39X-RAY DIFFRACTION39C305 - 334
40X-RAY DIFFRACTION40C335 - 370

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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