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- PDB-4fcg: Structure of the leucine-rich repeat domain of the type III effec... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4fcg
タイトルStructure of the leucine-rich repeat domain of the type III effector XCV3220 (XopL)
要素uncharacterized protein
キーワードStructural Genomics / Unknown Function / PSI-Biology / Midwest Center for Structural Genomics / MCSG / LRR / N- and C-terminal helices / type III effector / secreted into plant host
機能・相同性
機能・相同性情報


: / Type III effector Xcv3220, C-terminal domain / : / Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / Ribonuclease Inhibitor / Alpha-Beta Horseshoe / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat domain superfamily / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Type III effector Xcv3220-like C-terminal domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Xanthomonas campestris pv. vesicatoria (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Singer, A.U. / Xu, X. / Cui, H. / Zimmerman, M.D. / Minor, W. / Joachimiak, A. / Savchenko, A. / Midwest Center for Structural Genomics (MCSG)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Structure of the leucine-rich repeat domain of the type III effector XCV3220 (XopL)
著者: Singer, A.U. / Schulze, S. / Xu, X. / Skarina, T. / Cui, H. / Egler, M. / Srikumar, T. / Raught, B. / Savchenko, A. / Bonas, U.
履歴
登録2012年5月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年6月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年10月25日Group: Author supporting evidence / Refinement description / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence / software
改定 1.22022年4月13日Group: Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: audit_author / database_2 ...audit_author / database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _audit_author.identifier_ORCID / _database_2.pdbx_DOI ..._audit_author.identifier_ORCID / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年11月20日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: uncharacterized protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,3609
ポリマ－36,8721
非ポリマー4898
水2,882160
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)50.463, 95.228, 115.465
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-505-

PO4

21A-507-

PO4

31A-716-

HOH

詳細authors state that gel filtration of this fragment was done and the results were consistent with a monomeric protein

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要素

#1: タンパク質 uncharacterized protein


分子量: 36871.570 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 144-450 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: type III effector
由来: (組換発現) Xanthomonas campestris pv. vesicatoria (バクテリア)
株: 85-10 / 遺伝子: XCV3220 / プラスミド: p15Tvlic / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-CodonPlus(DE3)-RIPL / 参照: UniProt: Q3BQL2
#2: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 160 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.61 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.7
詳細: 0.2M Potassium sulfate, 20% PEG3350, cryoprotected with 10% glycerol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K, pH 6.7

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-BM / 波長: 0.97937 Å
検出器タイプ: SBC-3 / 検出器: CCD / 日付: 2008年11月20日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97937 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. all: 19233 / Num. obs: 19207 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): -3 / 冗長度: 7.3 % / Biso Wilson estimate: 25.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.072 / Rsym value: 0.072 / Net I/σ(I): 38.4
反射 シェル解像度: 2→2.03 Å / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.364 / Mean I/σ(I) obs: 4.9 / Num. unique all: 912 / Rsym value: 0.364 / % possible all: 99.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-3000データ収集
SHELXCD位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.3_928)精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2→29.932 Å / SU ML: 0.28 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 21.05 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2258 986 5.16 %random
Rwork0.1708 ---
obs0.1736 19119 99.61 %-
all-19233 --
溶媒の処理減衰半径: 0.86 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 51.004 Å2 / ksol: 0.393 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 25.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.1359 Å20 Å2-0 Å2
2--0.5667 Å20 Å2
3----0.7026 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→29.932 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2305 0 23 160 2488
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072475
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0713390
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.165943
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.073388
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005450
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection obs% reflection obs (%)
2.0003-2.10580.31241270.22112547267499
2.1058-2.23770.26911490.17412529267899
2.2377-2.41040.24141390.178225552694100
2.4104-2.65280.25581310.171425892720100
2.6528-3.03630.23251530.170725682721100
3.0363-3.82420.19711480.150926162764100
3.8242-29.93550.20621390.173227292868100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.3687-0.43720.28321.0577-0.55670.293-0.05840.007-0.28940.18510.1335-0.35350.3580.1558-0.07140.24150.0626-0.00220.2432-0.00380.21428.5277-0.887116.2458
22.3026-1.3211-0.32754.41082.12755.5824-0.06390.0213-0.25890.0706-0.03890.19090.0997-0.11060.09970.0855-0.02590.01240.13650.00840.1392-2.909213.725115.5386
31.03330.1056-0.53852.9107-1.77561.78370.03360.14780.122-0.1636-0.0801-0.17450.0050.14370.02880.116-0.013-0.01550.18730.01560.16653.700122.3885-5.5653
42.29220.50690.79343.52080.58164.1491-0.10290.3030.5672-0.38190.03110.135-0.7549-0.36180.06950.30190.06290.0220.22550.10050.3223-2.196743.9004-15.8396
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resseq 139:163)
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resseq 164:221)
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resseq 222:372)
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resseq 373:437)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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