[日本語] English
万見
- PDB-4fce: Crystal structure of Yersinia pestis GlmU in complex with alpha-D... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4fce
タイトルCrystal structure of Yersinia pestis GlmU in complex with alpha-D-glucosamine 1-phosphate (GP1)
要素Bifunctional protein GlmU
キーワードTRANSFERASE / glmU. CSGID / NIAID / Structural Genomics / National Institute of Allergy and Infectious Diseases / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases / glmU / GP1 / alpha-D-glucosamine 1-phosphate
機能・相同性
機能・相同性情報


glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase activity / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase activity / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / lipid A biosynthetic process / peptidoglycan biosynthetic process / cell wall organization / cell morphogenesis / regulation of cell shape ...glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase activity / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase activity / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / lipid A biosynthetic process / peptidoglycan biosynthetic process / cell wall organization / cell morphogenesis / regulation of cell shape / magnesium ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Bifunctional UDP-N-acetylglucosamine pyrophosphorylase/glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / GlmU, C-terminal LbH domain / : / MobA-like NTP transferase / MobA-like NTP transferase domain / Hexapeptide transferase, conserved site / Hexapeptide-repeat containing-transferases signature. / Hexapeptide repeat proteins / Hexapeptide repeat / UDP N-Acetylglucosamine Acyltransferase; domain 1 ...Bifunctional UDP-N-acetylglucosamine pyrophosphorylase/glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / GlmU, C-terminal LbH domain / : / MobA-like NTP transferase / MobA-like NTP transferase domain / Hexapeptide transferase, conserved site / Hexapeptide-repeat containing-transferases signature. / Hexapeptide repeat proteins / Hexapeptide repeat / UDP N-Acetylglucosamine Acyltransferase; domain 1 / Bacterial transferase hexapeptide (six repeats) / Trimeric LpxA-like superfamily / 3 Solenoid / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Alpha-Beta Complex / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-GP1 / Bifunctional protein GlmU / Bifunctional protein GlmU
類似検索 - 構成要素
生物種Yersinia pestis CO92 (ペスト菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.955 Å
データ登録者Nocek, B. / Kuhn, M. / Gu, M. / Anderson, W.F. / Joachimiak, A. / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases (CSGID)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of Yersinia pestis GlmU in complex with alpha-D-glucosamine 1-phosphate (GP1)
著者: Nocek, B. / Kuhn, M. / Anderson, W.F. / Joachimiak, A.
履歴
登録2012年5月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年7月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年10月21日Group: Source and taxonomy
改定 1.22016年9月28日Group: Structure summary
改定 1.32016年12月14日Group: Structure summary
改定 1.42017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.52019年7月17日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.name / _software.version
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Bifunctional protein GlmU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,6687
ポリマ－49,1741
非ポリマー4946
水6,269348
1
A: Bifunctional protein GlmU
ヘテロ分子

A: Bifunctional protein GlmU
ヘテロ分子

A: Bifunctional protein GlmU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)149,00421
ポリマ－147,5223
非ポリマー1,48218
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
Buried area15640 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area49360 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)87.571, 87.571, 251.368
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number182
Space group name H-MP6322
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-501-

MG

21A-502-

MG

31A-883-

HOH

41A-921-

HOH

51A-923-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Bifunctional protein GlmU / UDP-N-acetylglucosamine pyrophosphorylase / N-acetylglucosamine-1-phosphate uridyltransferase / ...UDP-N-acetylglucosamine pyrophosphorylase / N-acetylglucosamine-1-phosphate uridyltransferase / Glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase


分子量: 49173.953 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Yersinia pestis CO92 (ペスト菌) / 株: CO92 / 遺伝子: glmU, YPTB3965 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21DE3
参照: UniProt: Q663R0, UniProt: Q8Z9S7*PLUS, UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase, glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 糖 ChemComp-GP1 / 2-amino-2-deoxy-1-O-phosphono-alpha-D-glucopyranose / GLUCOSAMINE 1-PHOSPHATE / 1-O-phosphono-alpha-D-glucosamine / 2-amino-2-deoxy-1-O-phosphono-alpha-D-glucose / 2-amino-2-deoxy-1-O-phosphono-D-glucose / 2-amino-2-deoxy-1-O-phosphono-glucose / α-D-グルコサミン1-りん酸


タイプ: D-saccharide / 分子量: 259.151 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H14NO8P
識別子タイププログラム
a-D-Glcp1PO3NIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 348 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.52 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.2 M Mg acetate 10% Peg 8000, pH 7, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9794 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年4月23日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→40 Å / Num. all: 42090 / Num. obs: 42078 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(F): 2 / 冗長度: 14.4 % / Biso Wilson estimate: 30.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.094 / Net I/σ(I): 28

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.7.3_928)精密化
MOLREP位相決定
REFMAC(phenix.refine: 1.7.3_928)精密化
SBC-Collectデータ収集
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 3FWW

3fww


解像度: 1.955→32.467 Å / SU ML: 0.18 / σ(F): 2 / 位相誤差: 19.74 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2156 1990 5.03 %RANDOM
Rwork0.1847 ---
all0.19 41534 --
obs0.1862 39544 93.56 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.86 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 41.368 Å2 / ksol: 0.339 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.649 Å20 Å2-0 Å2
2--1.649 Å20 Å2
3----3.298 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.955→32.467 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3249 0 30 348 3627
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.013371
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.134585
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.3731209
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.063551
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005598
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9555-2.00440.2183730.21781392X-RAY DIFFRACTION50
2.0044-2.05860.2524910.21552079X-RAY DIFFRACTION74
2.0586-2.11910.24521500.20542604X-RAY DIFFRACTION94
2.1191-2.18750.23551360.20142797X-RAY DIFFRACTION99
2.1875-2.26570.19891380.19122807X-RAY DIFFRACTION100
2.2657-2.35640.19981670.18232819X-RAY DIFFRACTION100
2.3564-2.46360.24371370.17912821X-RAY DIFFRACTION100
2.4636-2.59340.22641600.17452816X-RAY DIFFRACTION100
2.5934-2.75580.21311560.17812847X-RAY DIFFRACTION100
2.7558-2.96850.20671540.17392846X-RAY DIFFRACTION100
2.9685-3.26690.20791690.17782864X-RAY DIFFRACTION100
3.2669-3.73910.21641620.16722886X-RAY DIFFRACTION99
3.7391-4.70860.19381530.16172896X-RAY DIFFRACTION98
4.7086-32.47110.22951440.22023080X-RAY DIFFRACTION96
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.369-0.44940.03081.2669-0.14340.423-0.0367-0.0604-0.06190.03920.0956-0.0990.0309-0.01580.02990.52380.2785-0.22580.09210.07790.627414.280718.835935.123
23.38760.67230.53692.4562-0.18411.78440.0552-0.1136-0.4552-0.1124-0.0349-0.23880.54980.2163-0.04330.32850.0415-0.00890.10930.02340.1775.363326.690926.6653
33.5783-1.91741.07994.3739-1.37223.66270.31920.4344-0.4595-1.0975-0.3285-0.01310.6520.39050.02060.69230.2172-0.0440.318-0.0490.541314.551317.734728.3728
41.6577-0.3072-1.47861.3155-2.23566.34780.21090.2354-0.2979-0.1256-0.04360.0470.7689-0.27510.02320.80010.2421-0.14990.3478-0.14060.6618.613213.209629.3661
51.3957-0.4482-0.1011.2602-0.57911.1996-0.0754-0.2943-0.49820.39230.1074-0.9380.70190.41730.08840.42550.2189-0.26360.03620.14840.50216.637521.591141.81
62.7512-0.4537-1.43734.5082-1.22554.3241-0.3461-0.7223-0.21341.20640.25690.29710.291-0.45060.00240.81690.04360.11450.69730.08230.31592.63826.187355.4274
72.012-0.5477-0.00553.37630.51761.9628-0.3135-0.6119-0.97230.8940.03080.25460.5318-0.00480.15930.59780.10780.03740.37610.17310.526410.53814.578647.7107
81.3376-0.3860.22171.3807-1.13951.4997-0.3771-0.5762-0.25150.81810.1888-0.47190.21610.04030.04420.7380.1061-0.14460.32130.19260.300912.351123.129149.0279
91.6020.8719-0.0551.8323-0.26481.6860.0586-0.0944-0.01070.1034-0.0334-0.04120.10390.3295-0.01120.10990.03610.00330.14-0.00340.10710.508945.111925.0835
102.90042.7876-0.47667.2218-1.31211.77490.1391-0.17550.21220.2091-0.3214-0.1408-0.09410.51570.0810.08720.03030.02770.3482-0.02320.088619.116248.332614.4401
111.5828-0.48120.13990.7112-0.40071.51870.01630.07960.0728-0.1863-0.0147-0.10160.14530.6299-0.00920.09480.01480.01020.1932-0.02090.118413.406248.76777.3233
124.02924.33830.03335.3668-0.3820.8541-0.0033-0.0824-0.31940.0496-0.1218-0.79480.13410.71940.07670.13180.04570.02250.3195-0.01010.115619.541249.04260.0258
133.1243-0.1456-0.24880.8029-0.51772.04440.0650.1592-0.1219-0.1464-0.0079-0.0980.22470.4233-0.04870.10810.03260.00950.1853-0.02260.118112.086947.2909-7.3706
142.68010.0852-0.30062.1656-0.58942.4190.09890.1061-0.1051-0.1312-0.0936-0.19210.18250.4161-0.01360.14460.03610.01950.2328-0.02980.099214.369547.3548-18.6103
153.8663-2.2164-0.05162.51990.0628-0.00020.22180.2007-0.2545-0.26370.20510.0737-0.05810.4805-0.01950.43130.1995-0.03270.6275-0.02370.1649-6.280759.3019-28.5311
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 4:16)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 17:43)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 44:62)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain A and resid 63:83)
5X-RAY DIFFRACTION5(chain A and resid 84:133)
6X-RAY DIFFRACTION6(chain A and resid 134:165)
7X-RAY DIFFRACTION7(chain A and resid 166:195)
8X-RAY DIFFRACTION8(chain A and resid 196:224)
9X-RAY DIFFRACTION9(chain A and resid 225:280)
10X-RAY DIFFRACTION10(chain A and resid 281:291)
11X-RAY DIFFRACTION11(chain A and resid 292:333)
12X-RAY DIFFRACTION12(chain A and resid 334:343)
13X-RAY DIFFRACTION13(chain A and resid 344:388)
14X-RAY DIFFRACTION14(chain A and resid 389:437)
15X-RAY DIFFRACTION15(chain A and resid 438:449)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る