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万見
- PDB-4fbl: LipS and LipT, two metagenome-derived lipolytic enzymes increase ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4fbl
タイトルLipS and LipT, two metagenome-derived lipolytic enzymes increase the diversity of known lipase and esterase families
要素LipS lipolytic enzyme
キーワードHYDROLASE / thermostable / Structural Genomics / Enzyme Function Initiative / Structural Proteomics in Europe / SPINE / alpha/beta hydrolase / lipase
機能・相同性Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta / SPERMIDINE
機能・相同性情報
生物種unidentified (未定義)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.99 Å
データ登録者Chow, J. / Krauss, U. / Dall Antonia, Y. / Fersini, F. / Schmeisser, C. / Schmidt, M. / Menyes, I. / Bornscheuer, U. / Lauinger, B. / Bongen, P. ...Chow, J. / Krauss, U. / Dall Antonia, Y. / Fersini, F. / Schmeisser, C. / Schmidt, M. / Menyes, I. / Bornscheuer, U. / Lauinger, B. / Bongen, P. / Pietruszka, J. / Eckstein, M. / Thum, O. / Liese, A. / Mueller-Dieckmann, J. / Jaeger, K.-E. / Kovacic, F. / Streit, W.R. / Structural Proteomics in Europe (SPINE)
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2012
タイトル: The Metagenome-Derived Enzymes LipS and LipT Increase the Diversity of Known Lipases.
著者: Chow, J. / Kovacic, F. / Dall Antonia, Y. / Krauss, U. / Fersini, F. / Schmeisser, C. / Lauinger, B. / Bongen, P. / Pietruszka, J. / Schmidt, M. / Menyes, I. / Bornscheuer, U.T. / Eckstein, M. ...著者: Chow, J. / Kovacic, F. / Dall Antonia, Y. / Krauss, U. / Fersini, F. / Schmeisser, C. / Lauinger, B. / Bongen, P. / Pietruszka, J. / Schmidt, M. / Menyes, I. / Bornscheuer, U.T. / Eckstein, M. / Thum, O. / Liese, A. / Mueller-Dieckmann, J. / Jaeger, K.E. / Streit, W.R.
履歴
登録2012年5月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年10月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年11月14日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LipS lipolytic enzyme
B: LipS lipolytic enzyme
C: LipS lipolytic enzyme
D: LipS lipolytic enzyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,66811
ポリマ－121,0914
非ポリマー5787
水10,953608
1
A: LipS lipolytic enzyme
C: LipS lipolytic enzyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,9076
ポリマ－60,5452
非ポリマー3614
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3630 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area17830 Å2
手法PISA
2
B: LipS lipolytic enzyme
D: LipS lipolytic enzyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,7625
ポリマ－60,5452
非ポリマー2163
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3210 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area17730 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)105.270, 105.270, 120.980
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number75
Space group name H-MP4
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11D-500-

HOH

-
要素

#1: タンパク質
LipS lipolytic enzyme


分子量: 30272.713 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: protein identified by using functional metagenomic screenings
由来: (組換発現) unidentified (未定義) / プラスミド: pETM11 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
#2: 化合物 ChemComp-SPD / SPERMIDINE / N-(2-AMINO-PROPYL)-1,4-DIAMINOBUTANE / PA(34) / スペルミジン


分子量: 145.246 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H19N3
#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 608 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.38 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 4.5
詳細: 0.1 M NaAcetate, 3 M NaCl,0.01 M spermidine, pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, temperature 292K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.87 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年11月9日
詳細: Monochromator (horizontally side diffracting Silicon 111 crystal)
放射モノクロメーター: horizontally diffracting monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.87 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.99→40.3 Å / Num. all: 90469 / Num. obs: 85910 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.1 % / Biso Wilson estimate: 29 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 9.8
反射 シェル解像度: 1.99→2.1 Å / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.8 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique all: 13179 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DNAデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1TQH

1tqh


解像度: 1.99→40.3 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.941 / SU B: 3.687 / SU ML: 0.1 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / σ(I): 2 / ESU R: 0.138 / ESU R Free: 0.135 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21679 4534 5 %RANDOM
Rwork0.17602 ---
obs0.17805 85910 99.95 %-
all-90469 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 28.736 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.9 Å20 Å20 Å2
2--0.9 Å20 Å2
3----1.8 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.99→40.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7418 0 34 608 8060
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0290.0227659
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.1931.97910438
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5335985
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.33423.537294
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.412151205
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.0961547
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1630.21189
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0130.0225807
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.3061.54921
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.1627915
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.64132738
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.6584.52523
LS精密化 シェル解像度: 1.988→2.04 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.319 334 -
Rwork0.292 6324 -
obs--99.95 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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