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- PDB-4f7h: The crystal structure of kindlin-2 pleckstrin homology domain in ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4f7h
タイトルThe crystal structure of kindlin-2 pleckstrin homology domain in free form
要素Fermitin family homolog 2
キーワードCELL ADHESION / beta-barrel / membrane binding / integrin activation / cytoplasmic membrane
機能・相同性
機能・相同性情報


adherens junction maintenance / positive regulation of myosin light chain kinase activity / protein localization to cell junction / positive regulation of mesenchymal stem cell proliferation / positive regulation of wound healing, spreading of epidermal cells / positive regulation of integrin activation / Cell-extracellular matrix interactions / type I transforming growth factor beta receptor binding / integrin activation / protein localization to membrane ...adherens junction maintenance / positive regulation of myosin light chain kinase activity / protein localization to cell junction / positive regulation of mesenchymal stem cell proliferation / positive regulation of wound healing, spreading of epidermal cells / positive regulation of integrin activation / Cell-extracellular matrix interactions / type I transforming growth factor beta receptor binding / integrin activation / protein localization to membrane / focal adhesion assembly / negative regulation of vascular permeability / regulation of cell morphogenesis / I band / limb development / negative regulation of fat cell differentiation / SMAD binding / positive regulation of focal adhesion assembly / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / lamellipodium membrane / RAC3 GTPase cycle / positive regulation of osteoblast differentiation / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / stress fiber / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / positive regulation of stress fiber assembly / RAC1 GTPase cycle / substrate adhesion-dependent cell spreading / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / cell-matrix adhesion / positive regulation of GTPase activity / integrin-mediated signaling pathway / adherens junction / cytoplasmic side of plasma membrane / Wnt signaling pathway / positive regulation of protein localization to nucleus / actin filament binding / integrin binding / cell junction / actin binding / regulation of cell shape / cell cortex / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell adhesion / positive regulation of cell migration / focal adhesion / protein kinase binding / cell surface / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Kindlin/fermitin, PH domain / Kindlin/fermitin / Kindlin-2, N-terminal / Kindlin-2 N-terminal domain / FERM central domain / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / Band 4.1 domain ...Kindlin/fermitin, PH domain / Kindlin/fermitin / Kindlin-2, N-terminal / Kindlin-2 N-terminal domain / FERM central domain / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / PH domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / PH-like domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S,R MESO-TARTARIC ACID / Fermitin family homolog 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Liu, Y. / Zhu, Y. / Qin, J. / Ye, S. / Zhang, R.
引用ジャーナル: Protein Cell / 年: 2012
タイトル: Crystal structure of kindlin-2 PH domain reveals a conformational transition for its membrane anchoring and regulation of integrin activation.
著者: Liu, Y. / Zhu, Y. / Ye, S. / Zhang, R.
履歴
登録2012年5月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年6月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年7月18日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fermitin family homolog 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,7333
ポリマ－19,4331
非ポリマー3002
水1,54986
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.474, 58.474, 92.249
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-739-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Fermitin family homolog 2 / Kindlin-2 / Mitogen-inducible gene 2 protein / MIG-2 / Pleckstrin homology domain-containing family ...Kindlin-2 / Mitogen-inducible gene 2 protein / MIG-2 / Pleckstrin homology domain-containing family C member 1 / PH domain-containing family C member 1


分子量: 19433.139 Da / 分子数: 1 / 断片: pleckstrin homology domain, UNP residues 328-499 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FERMT2, KIND2, MIG2, PLEKHC1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96AC1
#2: 化合物 ChemComp-SRT / S,R MESO-TARTARIC ACID / meso-酒石酸


分子量: 150.087 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H6O6
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 86 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.37 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 1.4 M ammonium tartrate dibasic, 0.1 M tris-HCl, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944+ / 検出器: CCD / 日付: 2012年5月7日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Ni Filter / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→29.237 Å / Num. all: 13258 / Num. obs: 13245 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 9.4 %
反射 シェル解像度: 1.9→1.94 Å / 冗長度: 6 % / Num. unique all: 848 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClearデータ収集
PHASES位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.3_928)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2YS3

2ys3


解像度: 1.9→29.237 Å / SU ML: 0.24 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 21.4 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2241 652 4.94 %RANDOM
Rwork0.195 ---
all0.197 13258 --
obs0.1964 13195 99.96 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.6 Å / VDWプローブ半径: 0.9 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 45.96 Å2 / ksol: 0.381 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.28 Å20 Å2-0 Å2
2--2.28 Å2-0 Å2
3----4.5599 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→29.237 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1076 0 20 86 1182
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0131116
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4861503
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.15422
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.098166
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006189
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8997-2.04640.28861380.24652417X-RAY DIFFRACTION100
2.0464-2.25220.22581350.20072475X-RAY DIFFRACTION100
2.2522-2.5780.25931250.20092465X-RAY DIFFRACTION100
2.578-3.24730.22551360.1952506X-RAY DIFFRACTION100
3.2473-29.24040.19781180.18382680X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.03610.92750.21424.70270.97690.4290.20380.1268-0.08710.2486-0.2024-0.32360.17290.1529-0.06350.34590.01990.03420.20830.01560.216922.151110.212924.5856
21.2204-0.0261-0.49473.09660.39944.48550.0164-0.02150.1808-0.35070.0936-0.0046-0.66660.4504-0.05590.2864-0.06930.01460.1846-0.01140.186822.368911.23227.9062
33.1324-0.35220.49162.82440.05783.6402-0.0403-0.01170.16370.0238-0.04750.1163-0.3238-0.01870.05170.2302-0.01920.01990.1004-0.00620.186215.95546.119434.9868
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resseq 365:392)
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resseq 393:447)
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resseq 448:499)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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