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- PDB-4f79: The crystal structure of 6-phospho-beta-glucosidase mutant (E375Q... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4f79
タイトルThe crystal structure of 6-phospho-beta-glucosidase mutant (E375Q) in complex with Salicin 6-phosphate
要素Putative phospho-beta-glucosidase
キーワードHYDROLASE / structural genomics / PSI-Biology / protein structure initiative / midwest center for structural genomics / MCSG
機能・相同性
機能・相同性情報


6-phospho-beta-glucosidase / 6-phospho-beta-glucosidase activity / : / carbohydrate catabolic process / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glycoside hydrolase family 1, active site / Glycosyl hydrolases family 1 active site. / Glycosyl hydrolases family 1, N-terminal conserved site / Glycosyl hydrolases family 1 N-terminal signature. / Glycosyl hydrolase family 1 / Glycoside hydrolase family 1 / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-P53 / Phospho-beta-glucosidase
類似検索 - 構成要素
生物種Streptococcus mutans (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.54 Å
データ登録者Tan, K. / Michalska, K. / Li, H. / Jedrzejczak, R. / Joachimiak, A. / Midwest Center for Structural Genomics (MCSG)
引用ジャーナル: Acta Crystallogr. D Biol. Crystallogr. / 年: 2013
タイトル: GH1-family 6-P-beta-glucosidases from human microbiome lactic acid bacteria.
著者: Michalska, K. / Tan, K. / Li, H. / Hatzos-Skintges, C. / Bearden, J. / Babnigg, G. / Joachimiak, A.
履歴
登録2012年5月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年6月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative phospho-beta-glucosidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,0254
ポリマ－55,4741
非ポリマー5503
水61334
1
A: Putative phospho-beta-glucosidase
ヘテロ分子

A: Putative phospho-beta-glucosidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,0508
ポリマ－110,9492
非ポリマー1,1016
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
Buried area4550 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area33210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.278, 82.278, 221.211
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
詳細It is predicted to be monomer.

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要素

#1: タンパク質 Putative phospho-beta-glucosidase


分子量: 55474.359 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptococcus mutans (バクテリア)
株: UA159 / 遺伝子: bgl, SMU_1601 / プラスミド: pMCSG7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)magic / 参照: UniProt: Q8DT00, 6-phospho-beta-glucosidase
#2: 糖 ChemComp-P53 / 2-(hydroxymethyl)phenyl 6-O-phosphono-beta-D-glucopyranoside / Salicin-6-phosphate / 2-(hydroxymethyl)phenyl 6-O-phosphono-beta-D-glucoside / 2-(hydroxymethyl)phenyl 6-O-phosphono-D-glucoside / 2-(hydroxymethyl)phenyl 6-O-phosphono-glucoside / サリシン6-りん酸


タイプ: D-saccharide / 分子量: 366.258 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C13H19O10P
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 34 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.55 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1M HEPES:NaOH, 25% (w/v) PEG3350, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97931 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2012年2月9日 / 詳細: mirror
放射モノクロメーター: Si 111 crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97931 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.54→39 Å / Num. all: 25874 / Num. obs: 25874 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 0.087 / Net I/σ(I): 25.8
反射 シェル解像度: 2.54→2.59 Å / 冗長度: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 0.636 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique all: 1278 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SBC-Collectデータ収集
MOLREP位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.1_743)精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry: 3PN8

3pn8


解像度: 2.54→38.966 Å / SU ML: 0.63 / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 23.5 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2289 1312 5.09 %random
Rwork0.1803 ---
obs0.1826 25791 99.24 %-
all-25791 --
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 47.872 Å2 / ksol: 0.327 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.5427 Å20 Å2-0 Å2
2--7.5427 Å20 Å2
3----15.0855 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.54→38.966 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3902 0 36 34 3972
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0074054
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0585489
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.8431457
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.071549
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004710
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.54-2.64140.34411420.25832620X-RAY DIFFRACTION98
2.6414-2.76150.26881370.22862679X-RAY DIFFRACTION100
2.7615-2.90710.29811450.22122683X-RAY DIFFRACTION100
2.9071-3.08920.27381470.22222688X-RAY DIFFRACTION100
3.0892-3.32760.28741660.20732694X-RAY DIFFRACTION100
3.3276-3.66220.21411450.19292708X-RAY DIFFRACTION100
3.6622-4.19160.22761400.15292740X-RAY DIFFRACTION99
4.1916-5.27890.18661350.14062772X-RAY DIFFRACTION99
5.2789-38.97070.1991550.17932895X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.5135-1.4246-0.47654.4234-0.47253.1803-0.03160.0755-0.2398-0.1206-0.1979-0.4420.77360.43220.19640.52360.0277-0.14270.3910.04450.390934.2563-4.841913.7196
22.0804-0.36390.09293.25980.54173.00820.2859-0.114-0.42950.0276-0.2283-0.3151.33490.3158-0.09190.7993-0.0031-0.20450.47220.15690.434632.355-13.643618.3255
31.7766-0.28231.57282.2524-1.42761.96780.3633-0.006-0.3174-0.4949-0.4675-0.20911.75040.91070.15561.05540.0596-0.0580.31630.05210.433427.8074-10.06992.9831
41.55240.10910.73682.3397-1.1843.02540.23910.069-0.0802-0.4395-0.17940.08260.82820.0222-0.02380.4518-0.0589-0.06680.30690.02370.324421.11032.6029-1.1384
55.72150.1971-1.58244.4027-0.74944.604-0.0090.3692-0.235-0.8280.00920.30670.9531-0.54320.0110.8252-0.0876-0.17060.3970.0280.372117.1338-2.1954-12.0517
60.6407-0.05661.00832.2996-1.24555.2937-0.05720.19310.1807-0.1153-0.2382-0.51850.00620.76020.27510.35020.0152-0.03230.52290.13570.538431.051513.30121.0916
71.8437-1.1687-0.05322.6378-0.78343.0529-0.0509-0.40540.19520.4567-0.162-0.60110.14750.50020.1860.4454-0.1314-0.14010.43970.06890.441230.50147.006420.4412
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resseq 0:50)
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resseq 51:120)
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resseq 121:202)
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resseq 203:272)
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resseq 273:302)
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resseq 303:352)
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resseq 353:477)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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