[日本語] English
万見
- PDB-4f3s: Crystal structure of periplasmic D-alanine ABC transporter from S... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4f3s
タイトルCrystal structure of periplasmic D-alanine ABC transporter from Salmonella enterica
要素Putative periplasmic binding protein
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Structural Genomics / PSI-Biology / New York Structural Genomics Research Consortium / NYSGRC / periplasmic
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, transmembrane substrate-binding subunit-containing / D-alanine transmembrane transport / amino acid binding / outer membrane-bounded periplasmic space / symbiont-mediated suppression of host innate immune response
類似検索 - 分子機能
Bacterial periplasmic substrate-binding proteins / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
D-ALANINE / GLYCINE / PHOSPHATE ION / ABC transporter D-alanine-binding periplasmic protein
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.14 Å
データ登録者Agarwal, R. / Chamala, S. / Evans, B. / Gizzi, A. / Hillerich, B. / Kar, A. / Lafleur, J. / Siedel, R. / Villigas, G. / Zencheck, W. ...Agarwal, R. / Chamala, S. / Evans, B. / Gizzi, A. / Hillerich, B. / Kar, A. / Lafleur, J. / Siedel, R. / Villigas, G. / Zencheck, W. / Foti, R. / Almo, S.C. / Swaminathan, S. / New York Structural Genomics Research Consortium (NYSGRC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of periplasmic D-alanine ABC transporter from Salmonella enterica
著者: Agarwal, R. / Almo, S.C. / Swaminathan, S.
履歴
登録2012年5月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2012年5月23日ID: 3R39
改定 1.02012年5月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.22024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Putative periplasmic binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,8584
ポリマ－29,5981
非ポリマー2593
水1,26170
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.406, 80.406, 187.041
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-423-

HOH

21A-426-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Putative periplasmic binding protein


分子量: 29598.467 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 23-253 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
遺伝子: STM1633 / プラスミド: pET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)RIPL / 参照: UniProt: Q8ZPA3
#2: 化合物 ChemComp-GLY / GLYCINE / グリシン


タイプ: peptide linking / 分子量: 75.067 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H5NO2
#3: 化合物 ChemComp-DAL / D-ALANINE / D-アラニン


タイプ: D-peptide linking / 分子量: 89.093 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H7NO2
#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 70 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.28 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 1.8M Ammonium citrate tribasic pH 7, 10% Jeffamine M600 pH 7, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年2月22日 / 詳細: Mirrors
放射モノクロメーター: SI-III / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.14→50 Å / Num. all: 20516 / Num. obs: 20516 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 41 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 11.2
反射 シェル解像度: 2.14→2.22 Å / 冗長度: 37.83 % / Rmerge(I) obs: 0.38 / Mean I/σ(I) obs: 5 / Num. unique all: 2004 / % possible all: 97.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CBASSデータ収集
SHELXD位相決定
SHELXEモデル構築
ARP/wARPモデル構築
CCP4モデル構築
Cootモデル構築
REFMAC5.5.0109精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CCP4位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.14→46.45 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.934 / SU B: 3.706 / SU ML: 0.099 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(I): 0 / ESU R: 0.165 / ESU R Free: 0.151 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22099 1048 5.1 %RANDOM
Rwork0.18933 ---
obs0.19097 19397 99.66 %-
all-20516 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 31.385 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.01 Å2-0.01 Å20 Å2
2---0.01 Å20 Å2
3---0.02 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.14→46.45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1805 0 16 70 1891
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0250.0221861
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8441.972520
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.1015230
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.69624.7580
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.615310
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.703156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1460.2273
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.0211409
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2871.51159
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.29821860
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.1543702
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.7734.5660
LS精密化 シェル解像度: 2.141→2.197 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.253 61 -
Rwork0.216 1391 -
obs--99.25 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る