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- PDB-4f0j: Crystal structure of a probable hydrolytic enzyme (PA3053) from P... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4f0j
タイトルCrystal structure of a probable hydrolytic enzyme (PA3053) from Pseudomonas aeruginosa PAO1 at 1.50 A resolution
要素Probable hydrolytic enzyme
キーワードHYDROLASE / Alpha/beta hydrolase fold / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY
機能・相同性
機能・相同性情報


catalytic activity
類似検索 - 分子機能
: / Epoxide hydrolase-like / alpha/beta hydrolase fold / Alpha/beta hydrolase fold-1 / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Probable hydrolytic enzyme
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a probable hydrolytic enzyme (PA3053) from Pseudomonas aeruginosa PAO1 at 1.50 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2012年5月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年7月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.22023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年11月6日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Probable hydrolytic enzyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,24116
ポリマ－35,8741
非ポリマー1,36615
水5,098283
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Probable hydrolytic enzyme
ヘテロ分子

A: Probable hydrolytic enzyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,48132
ポリマ－71,7492
非ポリマー2,73230
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
Buried area8420 Å2
ΔGint-130 kcal/mol
Surface area22560 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.234, 82.886, 58.464
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-779-

HOH

詳細CRYSTAL PACKING ANALYSIS SUGGESTS THE ASSIGNMENT OF A MONOMER AS THE SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE.

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Probable hydrolytic enzyme


分子量: 35874.402 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 22-335 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌) / 株: ATCC 15692 / PAO1 / 1C / PRS 101 / LMG 12228 / 遺伝子: PA3053 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): PB1 / 参照: UniProt: Q9HZF5

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非ポリマー , 5種, 298分子

#2: 化合物 ChemComp-2PE / NONAETHYLENE GLYCOL


分子量: 414.488 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H38O10 / コメント: 沈殿剤*YM
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 283 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY
配列の詳細THIS CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH ...THIS CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY RESIDUES 22-335 OF THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.4 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 2.00M ammonium sulfate, 2.00% polyethylene glycol 400, 0.1M sodium HEPES pH 7.5, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL14-1 / 波長: 0.97915
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年4月11日
詳細: Vertical focusing mirror; double crystal Si(111) monochromator
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97915 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→27.811 Å / Num. obs: 49169 / % possible obs: 97 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 16.46 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.052 / Net I/σ(I): 11.52
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obsDiffraction-ID% possible all
1.5-1.550.6731.8215828549195.9
1.55-1.620.4952.42674710414197
1.62-1.690.3743.1226138781197.7
1.69-1.780.2654.2240739357197.6
1.78-1.890.1776235429131197.5
1.89-2.040.1099.1243399427196.9
2.04-2.240.07412.9231028992197.1
2.24-2.560.05217.2235839120196.8
2.56-3.230.03523.5240579332197
3.23-27.8110.02235.1237899228196.6

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位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SHELX位相決定
SHARP位相決定
XSCALEDecember 29, 2011データスケーリング
REFMAC5.6.0117精密化
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.5→27.811 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.973 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.968 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.2 / SU B: 2.848 / SU ML: 0.051 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.07 / ESU R Free: 0.071
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. 3. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 4. WATERS WERE ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. 3. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 4. WATERS WERE EXCLUDED FROM AUTOMATIC TLS ASSIGNMENT. 5. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 6. NONAETHYLENE GLYCOL (2PE), SULFATE ION (SO4), CHLORIDE ION (CL) AND 1,2-ETHANEDIOL (EDO) MOLECULES FROM THE CRYSTALLIZATION/CRYOPROTECTION SOLUTION ARE MODELED. 7. THE TLS GROUPS WERE ASSIGNED WITH THE AID OF TLSMD SERVER.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1862 2484 5.1 %RANDOM
Rwork0.1598 ---
obs0.1611 49133 98.37 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 74.78 Å2 / Biso mean: 22.3844 Å2 / Biso min: 10.88 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.09 Å20 Å20 Å2
2---0.4 Å20 Å2
3---2.49 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→27.811 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2471 0 61 283 2815
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.022635
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021814
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7031.9643575
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9743.0014384
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0975327
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.85723.386127
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.06815421
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.1591521
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.110.2377
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0212937
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02564
LS精密化 シェル解像度: 1.5→1.539 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.292 183 -
Rwork0.268 3123 -
all-3306 -
obs--95.91 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.03470.0250.05360.454-0.06720.4071-0.06070.08010.0984-0.05370.0356-0.0409-0.03450.03820.02510.1127-0.00470.00370.09280.00420.025950.07610.4285.411
22.2913-0.5352-0.34831.13740.18790.3139-0.0108-0.1561-0.06950.0402-0.0051-0.08670.02930.00240.0160.1237-0.0003-0.00480.11460.00080.014246.3664.91418.163
30.9709-0.0120.45510.3061-0.17210.85-0.0535-0.06320.24120.02080.00060.0306-0.1416-0.00810.05280.14340.011-0.00010.0901-0.01860.066936.65217.05811.267
49.1564-0.6895-1.06581.68191.67592.13540.0755-0.17190.3822-0.0355-0.14110.2316-0.2256-0.3250.06560.20450.03470.0370.2407-0.02310.139728.69117.84424.43
52.45-0.31-0.51141.8749-0.52361.04440.0019-0.32660.29280.09810.0239-0.0590.01680.0584-0.02580.17030.0123-0.02260.1691-0.0830.054949.62917.2526.138
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A22 - 127
2X-RAY DIFFRACTION2A128 - 178
3X-RAY DIFFRACTION3A179 - 272
4X-RAY DIFFRACTION4A273 - 293
5X-RAY DIFFRACTION5A294 - 333

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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