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- PDB-4es3: Double-stranded Endonuclease Activity in B. halodurans Clustered ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4es3
タイトルDouble-stranded Endonuclease Activity in B. halodurans Clustered Regularly Interspaced Short Palindromic Repeats (CRISPR)-associated Cas2 Protein
要素BH0342 protein
キーワードHYDROLASE / ferredoxin / nuclease
機能・相同性
機能・相同性情報


maintenance of CRISPR repeat elements / RNA endonuclease activity / DNA endonuclease activity / defense response to virus / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / magnesium ion binding / protein homodimerization activity
類似検索 - 分子機能
CRISPR-associated endonuclease Cas2 / Virulence-associated protein D / CRISPR associated protein Cas2 / CRISPR associated protein Cas2 / Alpha-Beta Plaits - #240 / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CRISPR-associated endonuclease Cas2
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus halodurans (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.704 Å
データ登録者Ke, A. / Nam, K.H.
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2012
タイトル: Double-stranded endonuclease activity in Bacillus halodurans clustered regularly interspaced short palindromic repeats (CRISPR)-associated Cas2 protein.
著者: Nam, K.H. / Ding, F. / Haitjema, C. / Huang, Q. / DeLisa, M.P. / Ke, A.
履歴
登録2012年4月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年8月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.22018年11月28日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BH0342 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,3702
ポリマ－11,3081
非ポリマー621
水1,11762
1
A: BH0342 protein
ヘテロ分子

A: BH0342 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,7404
ポリマ－22,6162
非ポリマー1242
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
Buried area3300 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area9330 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.619, 37.904, 44.914
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 BH0342 protein


分子量: 11308.010 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus halodurans (バクテリア)
株: ATCC BAA-125 / DSM 18197 / FERM 7344 / JCM 9153 / C-125
遺伝子: BH0342 / プラスミド: pET28b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 star
参照: UniProt: Q9KFX8, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素
#2: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 62 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.89 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 50 mM MES, pH 6.0, 4% w/v PEG6000, 10 mM magnesium sulfate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / 波長: 0.977 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2010年11月18日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.977 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→44.914 Å / Num. all: 10288 / Num. obs: 9508 / % possible obs: 92.8 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2
反射 シェル解像度: 1.7→1.73 Å / % possible all: 82.3

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
PHENIX1.7.3_928精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
HKL-2000データ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.704→15.004 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.8332 / SU ML: 0.17 / σ(F): 1.51 / 位相誤差: 23.31 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2491 951 10 %RANDOM
Rwork0.2107 ---
obs0.2145 9507 92.61 %-
all-9515 --
溶媒の処理減衰半径: 0.86 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 40.584 Å2 / ksol: 0.355 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 127.85 Å2 / Biso mean: 30.2372 Å2 / Biso min: 14.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.3695 Å2-0 Å20 Å2
2---6.6821 Å2-0 Å2
3---9.0516 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.704→15.004 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数670 0 4 62 736
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.008678
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.027905
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.074108
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004111
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.961261
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 7

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.704-1.79390.28261200.25391084120484
1.7939-1.90610.26961240.21981113123786
1.9061-2.0530.24971340.22251205133993
2.053-2.25890.28721370.21881239137694
2.2589-2.58440.25081370.21541222135994
2.5844-3.25060.24111470.20551325147299
3.2506-15.00420.23551520.20211368152097
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -8.6625 Å / Origin y: 0.7688 Å / Origin z: -14.4096 Å
111213212223313233
T0.1409 Å20.0037 Å20.0135 Å2-0.1435 Å20.0043 Å2--0.1283 Å2
L1.7614 °2-0.1237 °20.65 °2-1.4597 °2-0.2306 °2--0.6434 °2
S0.006 Å °-0.1623 Å °-0.0646 Å °0.1008 Å °0.0384 Å °0.1999 Å °0.0757 Å °-0.1025 Å °0.0008 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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