[日本語] English
- PDB-4eot: Crystal structure of the MafA homodimer bound to the consensus MARE -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4eot
タイトルCrystal structure of the MafA homodimer bound to the consensus MARE
要素
  • 5'-D(*CP*CP*CP*TP*GP*CP*TP*GP*AP*CP*TP*CP*AP*GP*CP*AP*CP*CP*G)-3'
  • 5'-D(*CP*CP*GP*GP*TP*GP*CP*TP*GP*AP*GP*TP*CP*AP*GP*CP*AP*GP*G)-3'
  • Transcription factor MafA
キーワードTRANSCRIPTION/DNA / leucine zipper / transcription factor / DNA binding / nucleus / TRANSCRIPTION-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


insulin secretion / Regulation of gene expression in beta cells / response to glucose / sequence-specific double-stranded DNA binding / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / DNA-binding transcription factor activity / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / regulation of DNA-templated transcription / chromatin ...insulin secretion / Regulation of gene expression in beta cells / response to glucose / sequence-specific double-stranded DNA binding / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / DNA-binding transcription factor activity / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Maf transcription factor, N-terminal / Maf N-terminal region / Transcription factor Maf family / Basic leucine zipper domain, Maf-type / bZIP Maf transcription factor / Transcription factor, Skn-1-like, DNA-binding domain superfamily / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #170 / Basic-leucine zipper (bZIP) domain profile. / basic region leucin zipper / Basic-leucine zipper domain ...Maf transcription factor, N-terminal / Maf N-terminal region / Transcription factor Maf family / Basic leucine zipper domain, Maf-type / bZIP Maf transcription factor / Transcription factor, Skn-1-like, DNA-binding domain superfamily / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #170 / Basic-leucine zipper (bZIP) domain profile. / basic region leucin zipper / Basic-leucine zipper domain / Basic-leucine zipper domain superfamily / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Transcription factor MafA
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.855 Å
データ登録者Lu, X. / Guanga, G. / Wan, C. / Rose, R.B.
引用ジャーナル: Biochemistry / : 2012
タイトル: A Novel DNA Binding Mechanism for maf Basic Region-Leucine Zipper Factors Inferred from a MafA-DNA Complex Structure and Binding Specificities.
著者: Lu, X. / Guanga, G.P. / Wan, C. / Rose, R.B.
履歴
登録2012年4月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年11月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年12月26日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Transcription factor MafA
B: Transcription factor MafA
C: 5'-D(*CP*CP*GP*GP*TP*GP*CP*TP*GP*AP*GP*TP*CP*AP*GP*CP*AP*GP*G)-3'
D: 5'-D(*CP*CP*CP*TP*GP*CP*TP*GP*AP*CP*TP*CP*AP*GP*CP*AP*CP*CP*G)-3'
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,8087
ポリマ-34,5204
非ポリマー2883
724
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7560 Å2
ΔGint-98 kcal/mol
Surface area17180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)116.100, 116.100, 85.080
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

-
要素

#1: タンパク質 Transcription factor MafA / Pancreatic beta-cell-specific transcriptional activator / Transcription factor RIPE3b1 / V-maf ...Pancreatic beta-cell-specific transcriptional activator / Transcription factor RIPE3b1 / V-maf musculoaponeurotic fibrosarcoma oncogene homolog A


分子量: 11453.238 Da / 分子数: 2 / 断片: DNA-binding domain (UNP residues 226-318) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MAFA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8NHW3
#2: DNA鎖 5'-D(*CP*CP*GP*GP*TP*GP*CP*TP*GP*AP*GP*TP*CP*AP*GP*CP*AP*GP*G)-3'


分子量: 5886.797 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Maf-response element (MARE) upper strand
#3: DNA鎖 5'-D(*CP*CP*CP*TP*GP*CP*TP*GP*AP*CP*TP*CP*AP*GP*CP*AP*CP*CP*G)-3'


分子量: 5726.701 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Maf-response element (MARE) bottom strand
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / : SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 74.35 % / 解説: RMEASURE = 0.073 (0.798)
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 1.2 M ammonium sulfate, 100 mM sodium acetate, pH 4.5, one week of growth, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年4月22日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.855→20 Å / Num. all: 15399 / Num. obs: 15793 / % possible obs: 97.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 10.8 % / Net I/σ(I): 22.55
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Mean I/σ(I) obsDiffraction-ID% possible all
2.855-39.43.03185.1
3-3.3199.9
3.3-3.61100
3.6-41100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.3_928)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3A5T
解像度: 2.855→19.972 Å / SU ML: 0.44 / σ(F): 2.02 / 位相誤差: 25.93 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2595 768 5.02 %RANDOM
Rwork0.2208 ---
obs0.2227 15288 97.54 %-
all-15793 --
溶媒の処理減衰半径: 0.98 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 80.996 Å2 / ksol: 0.342 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.2782 Å20 Å2-0 Å2
2--0.2782 Å20 Å2
3----0.5564 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.855→19.972 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1360 770 15 4 2149
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0022266
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6963211
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d22.463888
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.036364
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.001280
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.855-3.07520.39571420.31242697X-RAY DIFFRACTION91
3.0752-3.38330.22691530.19722889X-RAY DIFFRACTION99
3.3833-3.86980.29561550.21112899X-RAY DIFFRACTION98
3.8698-4.86380.2421560.2022964X-RAY DIFFRACTION100
4.8638-19.9720.24911620.23033071X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.3736-0.1938-0.03183.85774.17745.7450.10670.12620.1692-0.587-0.41580.1731-0.49460.05650.25990.7526-0.0068-0.07410.28760.06440.3744-46.483517.7656-19.4154
21.32630.1033-1.16380.60450.8026.27830.1158-0.1978-0.13520.0576-0.28670.01830.35950.7220.30480.74640.0804-0.01210.33760.07360.2815-42.20170.9015-11.4022
32.2790.25630.05614.0795-0.53651.2085-0.0827-0.06990.1786-0.149-0.0072-0.265-0.1720.2315-0.01120.8824-0.51220.09690.3999-0.23130.7192-48.778417.7927-0.5718
41.0739-0.24520.32671.80351.1121.6085-0.01-0.16590.50030.0953-0.2086-0.118-0.24420.1022-0.19230.5695-0.3896-0.01490.1278-0.13550.5885-48.373415.8863-0.1199
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A
2X-RAY DIFFRACTION2chain B
3X-RAY DIFFRACTION3chain C
4X-RAY DIFFRACTION4chain D

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る