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万見
- PDB-4enx: Crystal Structure of Pim-1 Kinase in complex with inhibitor (2E,5... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4enx
タイトルCrystal Structure of Pim-1 Kinase in complex with inhibitor (2E,5Z)-2-(2-chlorophenylimino)-5-(4-hydroxy-3-nitrobenzylidene)thiazolidin-4-one
要素Serine/threonine-protein kinase pim-1
キーワードTRANSFERASE/INHIBITOR / Pim-1 kinase / TRANSFERASE-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of cardioblast proliferation / regulation of hematopoietic stem cell proliferation / vitamin D receptor signaling pathway / cellular detoxification / positive regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / STAT5 activation downstream of FLT3 ITD mutants / transcription factor binding / ribosomal small subunit binding / positive regulation of cardiac muscle cell proliferation / Signaling by FLT3 fusion proteins ...positive regulation of cardioblast proliferation / regulation of hematopoietic stem cell proliferation / vitamin D receptor signaling pathway / cellular detoxification / positive regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / STAT5 activation downstream of FLT3 ITD mutants / transcription factor binding / ribosomal small subunit binding / positive regulation of cardiac muscle cell proliferation / Signaling by FLT3 fusion proteins / positive regulation of TORC1 signaling / negative regulation of innate immune response / positive regulation of brown fat cell differentiation / protein serine/threonine kinase activator activity / regulation of transmembrane transporter activity / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / cellular response to type II interferon / manganese ion binding / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / protein autophosphorylation / protein stabilization / non-specific serine/threonine protein kinase / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of apoptotic process / nucleolus / apoptotic process / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Serine/threonine-protein kinase pim-1/2/3 / : / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain ...Serine/threonine-protein kinase pim-1/2/3 / : / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Chem-Z20 / Serine/threonine-protein kinase pim-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Parker, L.J. / Handa, N. / Yokoyama, S.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2012
タイトル: Flexibility of the P-loop of Pim-1 kinase: observation of a novel conformation induced by interaction with an inhibitor
著者: Parker, L.J. / Watanabe, H. / Tsuganezawa, K. / Tomabechi, Y. / Handa, N. / Shirouzu, M. / Yuki, H. / Honma, T. / Ogawa, N. / Nagano, T. / Yokoyama, S. / Tanaka, A.
履歴
登録2012年4月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年8月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年10月3日Group: Database references
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase pim-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,6583
ポリマ－34,1881
非ポリマー4712
水99155
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)97.074, 97.074, 80.941
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase pim-1


分子量: 34187.727 Da / 分子数: 1 / 断片: Protein kinase domain, UNP RESIDUES 120-404 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PIM1 / プラスミド: pCR2.1-TOPO / 発現宿主: cell-free protein synthesis (unknown)
参照: UniProt: P11309, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物 ChemComp-Z20 / (2Z,5Z)-2-[(2-chlorophenyl)imino]-5-(4-hydroxy-3-nitrobenzylidene)-1,3-thiazolidin-4-one


分子量: 375.786 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H10ClN3O4S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 55 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.8 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 100mM Citrate buffer, pH 5.5, 200mM NaCl, 1M NH4HPO4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2009年8月31日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→31.782 Å / Num. all: 10791 / Num. obs: 10791 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 22.7 % / Biso Wilson estimate: 60.77 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.086 / Rsym value: 0.086 / Net I/σ(I): 40.1
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) allRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRpim(I) allRrim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
2.8-2.9522.60.3940.38523536915650.0820.3940.38510.1100
2.95-3.1322.60.2880.2822.73354614820.060.2880.28214100
3.13-3.3522.70.1850.1814.23147713860.0380.1850.18121.1100
3.35-3.6122.80.1150.1126.72973713070.0240.1150.11232.2100
3.61-3.9622.80.0750.07310.12728011940.0160.0750.07345.3100
3.96-4.4322.80.0540.05213.92465710830.0110.0540.05258.8100
4.43-5.1122.90.0430.04217220309640.0090.0430.04269.3100
5.11-6.2622.80.0470.04616.1185958160.010.0470.04666.8100
6.26-8.8522.50.0370.03619.5144066390.0080.0370.03678.5100
8.85-31.78220.60.0270.02622.373273550.0060.0270.02699.498.2

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.8 Å31.78 Å
Translation2.8 Å31.78 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALA3.2.25データスケーリング
PHASER2.3.0位相決定
PHENIX1.7.3_928精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
CrystalClearデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3UMX

3umx


解像度: 2.8→31.775 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.8502 / SU ML: 0.31 / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 22.06 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2326 544 5.05 %
Rwork0.1902 --
obs0.1923 10762 99.93 %
溶媒の処理減衰半径: 0.73 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 30.587 Å2 / ksol: 0.367 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 99.29 Å2 / Biso mean: 43.2285 Å2 / Biso min: 16.49 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.6182 Å20 Å2-0 Å2
2--2.6182 Å2-0 Å2
3----5.2364 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→31.775 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2160 0 30 55 2245
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0062248
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8913052
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.058322
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003395
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.147820
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 4 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection allNum. reflection obs
2.8003-3.08190.2981400.2558253426742534
3.0819-3.52740.27091430.2004254026832540
3.5274-4.44220.21251310.1657255626872556
4.4422-31.77710.19971300.1816258827182588
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
19.04240.34824.65526.36370.70156.87510.27220.79660.5995-0.4137-0.32210.5514-0.0060.3997-0.11170.70980.04070.04620.12640.02230.3293-42.93826.9813-2.5774
22.1783-2.66570.06116.3891-0.27534.9574-0.06510.0777-0.0791-0.1706-0.1727-0.5212-0.50851.02860.22410.4768-0.12010.07010.40190.00930.2905-30.52811.377-7.786
31.99931.3645-7.34526.8917-0.73387.2403-0.48261.6282-0.0096-1.04170.36320.10060.132-0.65520.18670.6199-0.01720.03480.3130.04120.267-39.2166-7.8137-11.8545
41.60071.00850.73674.1995-0.87212.23710.04140.02070.2091-0.08150.03150.1715-0.4065-0.046-0.10010.23120.04440.02070.1616-0.02180.2263-43.8645-8.909-1.2634
55.4289-0.7801-0.50692.07950.92573.41520.01880.03010.2513-0.0861-0.0499-0.0556-0.38710.19510.04990.335-0.03040.03340.13950.02730.1642-36.4423-12.4844-3.2554
66.9452-0.0862-4.63576.56732.22635.13850.0968-0.34990.15530.39180.1698-0.63540.09810.5274-0.29950.29480.0368-0.0470.4173-0.02960.2368-23.9609-20.98683.1335
76.1933-1.83420.31534.3987-2.63783.18590.0202-0.6228-0.09450.06550.2045-0.051-0.28270.4227-0.19220.2298-0.03730.0130.2627-0.03930.1952-34.2851-21.82198.8306
84.8393-0.04760.10783.4551-0.24055.31840.07610.0959-0.5176-0.32170.11590.02070.78790.0071-0.16230.28480.0317-0.04190.1368-0.01310.272-40.096-29.99135.2154
99.05054.4383-0.38275.31463.54038.1106-0.16410.32120.295-0.8478-0.09050.7306-0.7706-0.88430.36190.2420.088-0.04130.45460.13460.3718-58.4529-18.12591.5928
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESSEQ 37:61)A37 - 61
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND (RESSEQ 62:87)A62 - 87
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN A AND (RESSEQ 88:105)A88 - 105
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN A AND (RESSEQ 106:160)A106 - 160
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN A AND (RESSEQ 161:204)A161 - 204
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN A AND (RESSEQ 205:219)A205 - 219
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN A AND (RESSEQ 220:250)A220 - 250
8X-RAY DIFFRACTION8CHAIN A AND (RESSEQ 251:290)A251 - 290
9X-RAY DIFFRACTION9CHAIN A AND (RESSEQ 291:305)A291 - 305

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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