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Yorodumi- PDB-4enx: Crystal Structure of Pim-1 Kinase in complex with inhibitor (2E,5... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4enx | ||||||
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Title | Crystal Structure of Pim-1 Kinase in complex with inhibitor (2E,5Z)-2-(2-chlorophenylimino)-5-(4-hydroxy-3-nitrobenzylidene)thiazolidin-4-one | ||||||
Components | Serine/threonine-protein kinase pim-1 | ||||||
Keywords | TRANSFERASE/INHIBITOR / Pim-1 kinase / TRANSFERASE-INHIBITOR complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information positive regulation of cardioblast proliferation / regulation of hematopoietic stem cell proliferation / vitamin D receptor signaling pathway / cellular detoxification / positive regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / STAT5 activation downstream of FLT3 ITD mutants / transcription factor binding / ribosomal small subunit binding / positive regulation of cardiac muscle cell proliferation / Signaling by FLT3 fusion proteins ...positive regulation of cardioblast proliferation / regulation of hematopoietic stem cell proliferation / vitamin D receptor signaling pathway / cellular detoxification / positive regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / STAT5 activation downstream of FLT3 ITD mutants / transcription factor binding / ribosomal small subunit binding / positive regulation of cardiac muscle cell proliferation / Signaling by FLT3 fusion proteins / positive regulation of TORC1 signaling / negative regulation of innate immune response / positive regulation of brown fat cell differentiation / protein serine/threonine kinase activator activity / regulation of transmembrane transporter activity / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / cellular response to type II interferon / manganese ion binding / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / protein autophosphorylation / protein stabilization / non-specific serine/threonine protein kinase / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of apoptotic process / nucleolus / apoptotic process / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 2.8 Å | ||||||
Authors | Parker, L.J. / Handa, N. / Yokoyama, S. | ||||||
Citation | Journal: Acta Crystallogr.,Sect.F / Year: 2012 Title: Flexibility of the P-loop of Pim-1 kinase: observation of a novel conformation induced by interaction with an inhibitor Authors: Parker, L.J. / Watanabe, H. / Tsuganezawa, K. / Tomabechi, Y. / Handa, N. / Shirouzu, M. / Yuki, H. / Honma, T. / Ogawa, N. / Nagano, T. / Yokoyama, S. / Tanaka, A. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4enx.cif.gz | 126.8 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4enx.ent.gz | 97.2 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4enx.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 4enx_validation.pdf.gz | 832 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 4enx_full_validation.pdf.gz | 832.9 KB | Display | |
Data in XML | 4enx_validation.xml.gz | 12.3 KB | Display | |
Data in CIF | 4enx_validation.cif.gz | 16.1 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/en/4enx ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/en/4enx | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 3umxSC 4enyC S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 34187.727 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: Protein kinase domain, UNP RESIDUES 120-404 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: PIM1 / Plasmid: pCR2.1-TOPO / Production host: cell-free protein synthesis (unknown) References: UniProt: P11309, non-specific serine/threonine protein kinase |
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#2: Chemical | ChemComp-PO4 / |
#3: Chemical | ChemComp-Z20 / ( |
#4: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.22 Å3/Da / Density % sol: 61.8 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 5.5 Details: 100mM Citrate buffer, pH 5.5, 200mM NaCl, 1M NH4HPO4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ROTATING ANODE / Type: RIGAKU MICROMAX-007 / Wavelength: 1.54 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: RIGAKU RAXIS IV++ / Detector: IMAGE PLATE / Date: Aug 31, 2009 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1.54 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.8→31.782 Å / Num. all: 10791 / Num. obs: 10791 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 22.7 % / Biso Wilson estimate: 60.77 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.086 / Rsym value: 0.086 / Net I/σ(I): 40.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement | |||||||||
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Phasing MR |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 3UMX Resolution: 2.8→31.775 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.8502 / SU ML: 0.31 / σ(F): 1.36 / Phase error: 22.06 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.73 Å / VDW probe radii: 1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 30.587 Å2 / ksol: 0.367 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 99.29 Å2 / Biso mean: 43.2285 Å2 / Biso min: 16.49 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.8→31.775 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 4 / % reflection obs: 100 %
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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