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- PDB-4ei8: Crystal structure of Bacillus cereus TubZ, apo-form -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ei8
タイトルCrystal structure of Bacillus cereus TubZ, apo-form
要素Plasmid replication protein RepX
キーワードREPLICATION / GTP Hydrolase
機能・相同性
機能・相同性情報


plasmid partitioning / cell division site / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / cell division / GTPase activity / GTP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; - #190 / : / Tubulin-like protein TubZ, C-terminal domain / Tubulin-like protein FtsZ/CetZ / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily ...60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; - #190 / : / Tubulin-like protein TubZ, C-terminal domain / Tubulin-like protein FtsZ/CetZ / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tubulin-like protein TubZ
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus cereus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Hayashi, I. / Hoshino, S.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2012
タイトル: Filament formation of the FtsZ/tubulin-like protein TubZ from the Bacillus cereus pXO1 plasmid.
著者: Hoshino, S. / Hayashi, I.
履歴
登録2012年4月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年8月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年7月23日Group: Database references
改定 1.22024年10月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Plasmid replication protein RepX


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,8571
ポリマ－43,8571
非ポリマー00
水2,000111
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.753, 66.033, 58.350
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 106.910, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Plasmid replication protein RepX


分子量: 43856.539 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminus truncation, UNP RESIDUES 1-389 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus cereus (バクテリア) / 株: ATCC 10987 / 遺伝子: repX, BCE_A0070 / プラスミド: pET23d / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q74P24
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 111 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.55 % / Mosaicity: 0.745 °
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 30% PEG 4000, 0.1M Bis-Tris, 0.2M MgCl2, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NW12A / 波長: 0.97921 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2010年12月4日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97921 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→50 Å / Num. obs: 44373 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.052 / Χ2: 1 / Net I/σ(I): 12.1
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.7-1.733.50.62821400.808199.6
1.73-1.763.60.51821050.812199.9
1.76-1.793.60.47521320.8211100
1.79-1.833.60.38521200.89199.9
1.83-1.873.60.31421470.881100
1.87-1.913.60.26121170.924199.9
1.91-1.963.60.20521110.9631100
1.96-2.023.60.16521390.9521100
2.02-2.073.60.13521370.9971100
2.07-2.143.60.11721280.9941100
2.14-2.223.70.09821071.0781100
2.22-2.313.60.08121501.0471100
2.31-2.413.70.07121391.0341100
2.41-2.543.60.06521211.112199.9
2.54-2.73.60.05821381.148199.9
2.7-2.913.60.05521521.326199.8
2.91-3.23.60.05121391.5161100
3.2-3.663.50.04221501.3381100
3.66-4.613.40.02621600.727199.9
4.61-503.60.02521910.615198.9

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位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
RESOLVE位相決定
CNS精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.1→50 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2465 4388 9.6 %
Rwork0.1972 --
obs-42723 97.2 %
溶媒の処理Bsol: 56.6565 Å2
原子変位パラメータBiso max: 93.77 Å2 / Biso mean: 35.1138 Å2 / Biso min: 9.17 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-8.381 Å20 Å23.983 Å2
2---1.372 Å20 Å2
3----7.009 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2841 0 0 111 2952
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it4.4211.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it6.9012
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it5.3322
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it8.9492.5
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2dna-rna_rep.param
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.param
X-RAY DIFFRACTION4ion.param
X-RAY DIFFRACTION5carbohydrate.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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