[日本語] English
万見
- PDB-4egc: Crystal Structure of MBP-fused Human Six1 Bound to Human Eya2 Eya... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4egc
タイトルCrystal Structure of MBP-fused Human Six1 Bound to Human Eya2 Eya Domain
要素
  • Eyes absent homolog 2
  • Maltose-binding periplasmic protein, Homeobox protein SIX1 chimera
キーワードTRANSCRIPTION/HYDROLASE / homeodomain (HD) / six domain (SD) / eya domain (ED) / haloacid dehalogenase (HAD) / transcription factor / co-activator / protein phosphatase / DNA binding / fusion protein / nucleus / TRANSCRIPTION-HYDROLASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of skeletal muscle cell proliferation / mesonephric tubule formation / mesenchymal cell proliferation involved in ureter development / cellular response to 3,3',5-triiodo-L-thyronine / ureter smooth muscle cell differentiation / regulation of branch elongation involved in ureteric bud branching / positive regulation of secondary heart field cardioblast proliferation / olfactory placode formation / histone H2AXY142 phosphatase activity / myotome development ...regulation of skeletal muscle cell proliferation / mesonephric tubule formation / mesenchymal cell proliferation involved in ureter development / cellular response to 3,3',5-triiodo-L-thyronine / ureter smooth muscle cell differentiation / regulation of branch elongation involved in ureteric bud branching / positive regulation of secondary heart field cardioblast proliferation / olfactory placode formation / histone H2AXY142 phosphatase activity / myotome development / fungiform papilla morphogenesis / regulation of skeletal muscle cell differentiation / mesodermal cell fate specification / positive regulation of ureteric bud formation / facial nerve morphogenesis / otic vesicle development / positive regulation of mesenchymal cell proliferation involved in ureter development / regulation of synaptic assembly at neuromuscular junction / mitochondrial outer membrane permeabilization / striated muscle tissue development / trigeminal ganglion development / cochlea morphogenesis / metanephric mesenchyme development / myoblast migration / aorta morphogenesis / neuron fate specification / regulation of skeletal muscle satellite cell proliferation / Formation of the ureteric bud / embryonic skeletal system morphogenesis / endothelin receptor signaling pathway / positive regulation of myoblast proliferation / positive regulation of branching involved in ureteric bud morphogenesis / pattern specification process / regulation of epithelial cell proliferation / pharyngeal system development / embryonic cranial skeleton morphogenesis / organ induction / ureteric bud development / middle ear morphogenesis / neural crest cell differentiation / myoblast proliferation / inner ear morphogenesis / regulation of neuron differentiation / branching involved in ureteric bud morphogenesis / generation of neurons / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / maltose binding / carbohydrate transport / outflow tract morphogenesis / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / inner ear development / thyroid gland development / protein localization to nucleus / carbohydrate transmembrane transporter activity / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / skeletal muscle fiber development / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / skeletal muscle tissue development / epithelial cell differentiation / Notch signaling pathway / positive regulation of brown fat cell differentiation / positive regulation of DNA repair / protein-tyrosine-phosphatase / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / thymus development / kidney development / protein tyrosine phosphatase activity / sensory perception of sound / transcription coactivator binding / sequence-specific double-stranded DNA binding / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / regulation of protein localization / outer membrane-bounded periplasmic space / gene expression / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / negative regulation of neuron apoptotic process / transcription regulator complex / sequence-specific DNA binding / periplasmic space / cell differentiation / transcription cis-regulatory region binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / DNA-binding transcription factor activity / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA repair / DNA damage response / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleolus / apoptotic process / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / magnesium ion binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II
類似検索 - 分子機能
Homeobox protein SIX1, N-terminal SD domain / Transcriptional regulator, SIX1, N-terminal SD domain / Rossmann fold - #12350 / EYA domain / Eyes absent family / EYA domain superfamily / EYA domain, metazoan / Homeobox KN domain / Homeobox KN domain / Homeobox, conserved site ...Homeobox protein SIX1, N-terminal SD domain / Transcriptional regulator, SIX1, N-terminal SD domain / Rossmann fold - #12350 / EYA domain / Eyes absent family / EYA domain superfamily / EYA domain, metazoan / Homeobox KN domain / Homeobox KN domain / Homeobox, conserved site / 'Homeobox' domain signature. / Homeodomain / 'Homeobox' domain profile. / Homeodomain / Homeobox domain / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / haloacid dehalogenase-like hydrolase / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / HAD-like superfamily / Homeobox-like domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltose / Eyes absent homolog 2 / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Homeobox protein SIX1
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.994 Å
データ登録者Zhao, R. / Patrick, A.N.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2013
タイトル: Structure-function analyses of the human SIX1-EYA2 complex reveal insights into metastasis and BOR syndrome.
著者: Patrick, A.N. / Cabrera, J.H. / Smith, A.L. / Chen, X.S. / Ford, H.L. / Zhao, R.
履歴
登録2012年3月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年2月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年3月20日Group: Database references
改定 1.22013年4月17日Group: Database references
改定 1.32017年7月26日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.type / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年2月28日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Maltose-binding periplasmic protein, Homeobox protein SIX1 chimera
B: Eyes absent homolog 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,8964
ポリマ－95,5292
非ポリマー3672
水14,628812
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1600 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area35950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)123.207, 150.180, 53.921
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1140-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Maltose-binding periplasmic protein, Homeobox protein SIX1 chimera / MBP / MMBP / Maltodextrin-binding protein / Sine oculis homeobox homolog 1


分子量: 62502.996 Da / 分子数: 1 / 断片: SEE REMARK 999 / 変異: E172A,N173A,E359A,K362A,D363A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: b4034, JW3994, malE, MBP, SIX1 / プラスミド: PMALX_B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): XA-90 / 参照: UniProt: P0AEX9, UniProt: Q15475
#2: タンパク質 Eyes absent homolog 2 / EYA2


分子量: 33026.348 Da / 分子数: 1 / 断片: Eya domain (UNP residues 253-538) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EAB1, EYA2 / プラスミド: pGEX-6P-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): XA-90 / 参照: UniProt: O00167, protein-tyrosine-phosphatase
#3: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1a_1-5]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 812 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細CHAIN A IS A CHIMERA (MBP FUSION) COMPRISING RESIDUES 27-392 OF UNP P0AEX9 AND RESIDUES 1-189 OF UNP Q15475.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.89 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.1
詳細: 13.75% PEG8000, 0.01 M magnesium chloride, 0.05 M MES, pH 5.1, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 85 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97912 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年7月23日
放射モノクロメーター: Rosenbaum-Rock high-resolution double-crystal Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97912 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.48→50 Å / Num. obs: 145786 / % possible obs: 87.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.081 / Χ2: 0.841 / Net I/σ(I): 4.6
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Num. unique allΧ2Diffraction-ID% possible allRmerge(I) obs
1.48-1.511.432710.828139.8
1.51-1.531.539150.698147.4
1.53-1.561.645670.545155.6
1.56-1.591.753411.286164.9
1.59-1.632.364780.954178.5
1.63-1.673.673770.697189.6
1.67-1.715.777960.651194.8
1.71-1.757.779010.672195.7
1.75-1.818.479520.682196.1
1.81-1.868.680320.697196.7
1.86-1.938.680100.73197.3
1.93-2.018.680820.762197.60.702
2.01-2.18.681430.779197.90.456
2.1-2.218.682100.797198.90.327
2.21-2.358.582780.804199.40.233
2.35-2.538.683270.823199.80.169
2.53-2.798.783610.987199.90.129
2.79-3.198.784531.20311000.089
3.19-4.028.884731.09111000.047
4.02-50988190.944199.70.031

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.7.3_928精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-3000データ収集
MLPHARE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.994→36.032 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.22 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.56 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2241 3488 5.08 %
Rwork0.184 --
obs0.1861 68728 99.51 %
溶媒の処理減衰半径: 0.98 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 38.077 Å2 / ksol: 0.32 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 104.35 Å2 / Biso mean: 30.673 Å2 / Biso min: 13.02 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.8795 Å20 Å20 Å2
2--3.4778 Å20 Å2
3---3.4016 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.994→36.032 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6295 0 24 812 7131
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0076467
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0458761
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.069955
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041125
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.5462377
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 25

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.994-2.02170.29061220.22972385250793
2.0217-2.05060.2621320.21625712703100
2.0506-2.08120.2761350.211525882723100
2.0812-2.11370.28111290.210725662695100
2.1137-2.14840.24971290.211326302759100
2.1484-2.18540.26041370.205125812718100
2.1854-2.22510.29581360.207325742710100
2.2251-2.26790.26311500.205725942744100
2.2679-2.31420.26011300.207826132743100
2.3142-2.36450.32251340.200425862720100
2.3645-2.41950.25011210.197426092730100
2.4195-2.480.2561450.201825802725100
2.48-2.54710.27171530.204325902743100
2.5471-2.6220.25161200.206726132733100
2.622-2.70660.24271730.182125922765100
2.7066-2.80330.23781360.195226032739100
2.8033-2.91550.22881420.194525852727100
2.9155-3.04810.25951350.19526322767100
3.0481-3.20870.21941260.18926492775100
3.2087-3.40960.231450.184526392784100
3.4096-3.67260.21211480.168726162764100
3.6726-4.04180.18671450.159826432788100
4.0418-4.62560.17251730.144226602833100
4.6256-5.82380.18151350.16327162851100
5.8238-36.03780.19061570.18582825298299

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る