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万見
- PDB-4efc: Crystal Structure of Adenylosuccinate Lyase from Trypanosoma Bruc... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4efc
タイトルCrystal Structure of Adenylosuccinate Lyase from Trypanosoma Brucei, Tb427tmp.160.5560
要素Adenylosuccinate lyase
キーワードLYASE / purine biosynthesis / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


purine ribonucleotide biosynthetic process / adenylosuccinate lyase / N6-(1,2-dicarboxyethyl)AMP AMP-lyase (fumarate-forming) activity / (S)-2-(5-amino-1-(5-phospho-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamido) succinate lyase (fumarate-forming) activity / 'de novo' AMP biosynthetic process / glycosome / 'de novo' IMP biosynthetic process / nucleotide binding / nucleoplasm / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Adenylosuccinate lyase PurB, C-terminal / : / Adenylosuccinate lyase C-terminal / Adenylosuccinate lyase / Fumarase/aspartase (C-terminal domain) / Fumarate lyase, conserved site / Fumarate lyases signature. / Fumarate lyase family / Fumarate lyase, N-terminal / Lyase ...Adenylosuccinate lyase PurB, C-terminal / : / Adenylosuccinate lyase C-terminal / Adenylosuccinate lyase / Fumarase/aspartase (C-terminal domain) / Fumarate lyase, conserved site / Fumarate lyases signature. / Fumarate lyase family / Fumarate lyase, N-terminal / Lyase / Fumarase/aspartase (N-terminal domain) / Ribonucleotide Reductase Protein R1; domain 1 / Fumarase/aspartase (Central domain) / Fumarase C; Chain A, domain 2 / Fumarase C; Chain B, domain 1 / Fumarase/histidase, N-terminal / L-Aspartase-like / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE MONOPHOSPHATE / Adenylosuccinate lyase
類似検索 - 構成要素
生物種Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Wernimont, A.K. / Loppnau, P. / Osman, K.T. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Robinson, D.A. / Wyatt, P.G. / Gilbert, I.H. / Fairlamb, A.H. ...Wernimont, A.K. / Loppnau, P. / Osman, K.T. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Robinson, D.A. / Wyatt, P.G. / Gilbert, I.H. / Fairlamb, A.H. / Hui, R. / Lin, Y.H. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure of Adenylosuccinate Lyase from Trypanosoma Brucei, Tb427tmp.160.5560
著者: Wernimont, A.K. / Loppnau, P. / Osman, K.T. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Robinson, D.A. / Wyatt, P.G. / Gilbert, I.H. / Hui, R. / Lin, Y.H.
履歴
登録2012年3月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年2月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Adenylosuccinate lyase
B: Adenylosuccinate lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)107,39410
ポリマ－106,4802
非ポリマー9148
水12,773709
1
A: Adenylosuccinate lyase
B: Adenylosuccinate lyase
ヘテロ分子

A: Adenylosuccinate lyase
B: Adenylosuccinate lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)214,78820
ポリマ－212,9604
非ポリマー1,82916
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_455-x-1,-y,z1
Buried area39700 Å2
ΔGint-211 kcal/mol
Surface area54830 Å2
手法PISA
2


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9140 Å2
ΔGint-56 kcal/mol
Surface area38120 Å2
手法PISA
3
B: Adenylosuccinate lyase
ヘテロ分子

A: Adenylosuccinate lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)107,39410
ポリマ－106,4802
非ポリマー9148
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_455-x-1,-y,z1
Buried area4320 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area42940 Å2
手法PISA
4
A: Adenylosuccinate lyase
ヘテロ分子

A: Adenylosuccinate lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)107,39610
ポリマ－106,4802
非ポリマー9168
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_455-x-1,-y,z1
Buried area8410 Å2
ΔGint-60 kcal/mol
Surface area38820 Å2
手法PISA
5
B: Adenylosuccinate lyase
ヘテロ分子

B: Adenylosuccinate lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)107,39310
ポリマ－106,4802
非ポリマー9138
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_455-x-1,-y,z1
Buried area9340 Å2
ΔGint-69 kcal/mol
Surface area37950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)107.768, 140.744, 60.403
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Adenylosuccinate lyase


分子量: 53239.883 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ)
株: 927/4 GUTat10.1 / 遺伝子: Tb09.160.5560 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q38EJ2, adenylosuccinate lyase

-
非ポリマー , 5種, 717分子

#2: 化合物 ChemComp-AMP / ADENOSINE MONOPHOSPHATE / AMP


分子量: 347.221 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O7P / コメント: AMP*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 709 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.82 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 3.1 M Na Formate, 0.1 M Tris pH 8, 5 mM AMP, 5 mM MgCL2, 1 mM TCEP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E+ SUPERBRIGHT / 波長: 1.54178 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2012年2月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. all: 63013 / Num. obs: 62887 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.1 % / Rsym value: 0.124 / Net I/σ(I): 17.5
反射 シェル解像度: 2→2.03 Å / 冗長度: 6.7 % / Mean I/σ(I) obs: 3.15 / Num. unique all: 2993 / Rsym value: 0.626 / % possible all: 96.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2→35 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.944 / WRfactor Rfree: 0.164 / WRfactor Rwork: 0.1322 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / FOM work R set: 0.9132 / SU B: 6.938 / SU ML: 0.089 / SU R Cruickshank DPI: 0.1706 / SU Rfree: 0.1455 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.171 / ESU R Free: 0.145 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.191 3179 5.1 %RANDOM
Rwork0.1487 ---
all0.1508 62864 --
obs0.1508 62607 99.59 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 53.21 Å2 / Biso mean: 17.7924 Å2 / Biso min: 4.47 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.79 Å20 Å20 Å2
2---0.72 Å20 Å2
3----0.07 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7154 0 58 709 7921
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0227784
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.025305
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2991.96810621
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.913312923
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.3995986
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.72123.286350
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.871151344
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.8841564
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0750.21205
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0218762
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021658
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5241.54771
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1321.51899
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.96427793
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.6533013
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.6824.52823
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.264 247 -
Rwork0.211 4258 -
all-4505 -
obs--98.77 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.21630.0932-0.01670.21710.00590.02440.0302-0.0508-0.03750.0239-0.0374-0.03020.01540.01570.00720.0314-0.0087-0.0050.03420.01630.0097-47.6327-11.037529.6553
20.2773-0.1148-0.03480.2315-0.01950.09350.01320.0333-0.0465-0.0538-0.02730.03150.0337-0.01490.01410.04230.0037-0.00680.0223-0.0120.0117-58.8733-11.51540.9646
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A-10 - 9999
2X-RAY DIFFRACTION2B-10 - 9999

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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