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万見
- PDB-4ee4: Crystal structure of human M340H-beta-1,4-galactosyltransferase-1... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ee4
タイトルCrystal structure of human M340H-beta-1,4-galactosyltransferase-1 (M340H-B4GAL-T1) in complex with tetrasaccharide from Lacto-N-neohexose
要素Beta-1,4-galactosyltransferase 1
キーワードTRANSFERASE / protein-carbohydrate complex / GT-A fold / glycosyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective B4GALT1 causes CDG-2d / galactosyltransferase activity / Interaction With Cumulus Cells And The Zona Pellucida / Defective B4GALT1 causes B4GALT1-CDG (CDG-2d) / Lactose synthesis / Keratan sulfate biosynthesis / lactose synthase / neolactotriaosylceramide beta-1,4-galactosyltransferase / beta-N-acetylglucosaminylglycopeptide beta-1,4-galactosyltransferase / N-acetyllactosamine synthase ...Defective B4GALT1 causes CDG-2d / galactosyltransferase activity / Interaction With Cumulus Cells And The Zona Pellucida / Defective B4GALT1 causes B4GALT1-CDG (CDG-2d) / Lactose synthesis / Keratan sulfate biosynthesis / lactose synthase / neolactotriaosylceramide beta-1,4-galactosyltransferase / beta-N-acetylglucosaminylglycopeptide beta-1,4-galactosyltransferase / N-acetyllactosamine synthase / N-acetyllactosamine synthase activity / positive regulation of circulating fibrinogen levels / beta-N-acetylglucosaminylglycopeptide beta-1,4-galactosyltransferase activity / Golgi trans cisterna / N-Glycan antennae elongation / penetration of zona pellucida / UDP-galactosyltransferase activity / regulation of acrosome reaction / lactose synthase activity / lactose biosynthetic process / oligosaccharide biosynthetic process / macrophage migration / development of secondary sexual characteristics / desmosome / acute inflammatory response / galactose metabolic process / Pre-NOTCH Processing in Golgi / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in wound healing / binding of sperm to zona pellucida / protein N-linked glycosylation / angiogenesis involved in wound healing / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの / azurophil granule membrane / Golgi cisterna membrane / epithelial cell development / alpha-tubulin binding / beta-tubulin binding / extracellular matrix organization / secretory granule membrane / epithelial cell proliferation / filopodium / brush border membrane / lipid metabolic process / negative regulation of epithelial cell proliferation / manganese ion binding / basolateral plasma membrane / cell adhesion / positive regulation of apoptotic process / Golgi membrane / external side of plasma membrane / Neutrophil degranulation / Golgi apparatus / protein-containing complex / extracellular space / extracellular exosome / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Beta-1,4-galactosyltransferase / Galactosyltransferase, N-terminal / N-terminal region of glycosyl transferase group 7 / Galactosyltransferase, C-terminal / N-terminal domain of galactosyltransferase / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / Beta-1,4-galactosyltransferase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / Molecular placement / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Ramakrishnan, B. / Qasba, P.K.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2012
タイトル: Binding of N-acetylglucosamine (GlcNAc) beta 1-6-branched oligosaccharide acceptors to beta 4-galactosyltransferase I reveals a new ligand binding mode.
著者: Ramakrishnan, B. / Boeggeman, E. / Qasba, P.K.
履歴
登録2012年3月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年7月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年3月26日Group: Database references
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Beta-1,4-galactosyltransferase 1
B: Beta-1,4-galactosyltransferase 1
C: Beta-1,4-galactosyltransferase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,42538
ポリマ－98,3203
非ポリマー6,10535
水12,520695
1
A: Beta-1,4-galactosyltransferase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,74612
ポリマ－32,7731
非ポリマー1,97211
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Beta-1,4-galactosyltransferase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,22217
ポリマ－32,7731
非ポリマー2,44916
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Beta-1,4-galactosyltransferase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,4579
ポリマ－32,7731
非ポリマー1,6848
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
A: Beta-1,4-galactosyltransferase 1
B: Beta-1,4-galactosyltransferase 1
C: Beta-1,4-galactosyltransferase 1
ヘテロ分子

A: Beta-1,4-galactosyltransferase 1
B: Beta-1,4-galactosyltransferase 1
C: Beta-1,4-galactosyltransferase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)208,85076
ポリマ－196,6396
非ポリマー12,21070
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_656-x+1,y,-z+3/21
Buried area32730 Å2
ΔGint-696 kcal/mol
Surface area64630 Å2
手法PISA
5


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14990 Å2
ΔGint-334 kcal/mol
Surface area33690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)107.364, 195.969, 143.776
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

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タンパク質 / 糖 , 2種, 6分子 ABC

#1: タンパク質 Beta-1,4-galactosyltransferase 1 / Beta-1 / 4-GalTase 1 / Beta4Gal-T1 / b4Gal-T1 / UDP-Gal:beta-GlcNAc beta-1 / 4- ...Beta-1 / 4-GalTase 1 / Beta4Gal-T1 / b4Gal-T1 / UDP-Gal:beta-GlcNAc beta-1 / 4-galactosyltransferase 1 / UDP-galactose:beta-N-acetylglucosamine beta-1 / 4-galactosyltransferase 1 / Lactose synthase A protein / N-acetyllactosamine synthase / Nal synthase / Beta-N-acetylglucosaminylglycopeptide beta-1 / 4-galactosyltransferase / Beta-N-acetylglucosaminyl-glycolipid beta-1 / 4-galactosyltransferase / Processed beta-1 / 4-galactosyltransferase 1


分子量: 32773.230 Da / 分子数: 3 / 断片: Catalytic domain / 変異: R337T, C338T, M340H / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: B4GALT1, GGTB2 / プラスミド: pET23a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: P15291, 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの, lactose synthase, N-acetyllactosamine synthase, beta-N-acetylglucosaminylglycopeptide beta- ...参照: UniProt: P15291, 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの, lactose synthase, N-acetyllactosamine synthase, beta-N-acetylglucosaminylglycopeptide beta-1,4-galactosyltransferase
#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-3)-[2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-6)]beta- ...2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-3)-[2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-6)]beta-D-galactopyranose-(1-4)-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 748.682 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-3[DGlcpNAcb1-6]DGalpb1-4DGlcpb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,4,3/[a2122h-1b_1-5][a2112h-1b_1-5][a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-2-3-3/a4-b1_b3-c1_b6-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][b-D-Glcp]{[(4+1)][b-D-Galp]{[(3+1)][b-D-GlcpNAc]{}[(6+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE

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非ポリマー , 5種, 727分子

#3: 化合物 ChemComp-UDP / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE


タイプ: RNA linking / 分子量: 404.161 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H14N2O12P2 / コメント: UDP*YM
#4: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#5: 化合物...
ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 22 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 695 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.02 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 100 mM mes buffer, 1.6 ammonium sulfate, 2% dioxane, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2011年12月26日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→50 Å / Num. obs: 97326 / % possible obs: 93.5 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.5 % / Rsym value: 0.04 / Net I/σ(I): 24.6
反射 シェル解像度: 1.95→2.02 Å / 冗長度: 3.1 % / Mean I/σ(I) obs: 3.8 / Num. unique all: 6991 / Rsym value: 0.267 / % possible all: 64.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
REFMAC5.5.0110精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: Molecular placement
開始モデル: PDB entry 2AEC

2aec


解像度: 1.95→36.82 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.945 / SU B: 2.9 / SU ML: 0.084 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(I): 0 / ESU R: 0.135 / ESU R Free: 0.133 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23182 5115 5 %RANDOM
Rwork0.19498 ---
obs0.1968 93094 93.05 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 36.777 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→36.82 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6654 0 365 695 7714
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0210.0227243
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9822.0049899
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.3335832
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.13123.697357
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.027151121
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.5651551
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1470.21063
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.0215489
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.4991.54125
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.38926722
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.933118
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.9874.53169
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.95→2.001 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.326 258 -
Rwork0.279 4727 -
obs--61.89 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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