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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4edl | ||||||
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タイトル | Crystal structure of beta-parvin CH2 domain | ||||||
要素 | Beta-parvin | ||||||
キーワード | SIGNALING PROTEIN / calponin homology domain / protein-protein interaction / LD motif / integrin signaling / focal adhesion / Adaptor protein / Paxillin and integrin-linked kinase | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 establishment or maintenance of cell polarity regulating cell shape / Regulation of cytoskeletal remodeling and cell spreading by IPP complex components / Cell-extracellular matrix interactions / cell projection assembly / lamellipodium assembly / establishment or maintenance of cell polarity / substrate adhesion-dependent cell spreading / Z disc / actin cytoskeleton / lamellipodium ...establishment or maintenance of cell polarity regulating cell shape / Regulation of cytoskeletal remodeling and cell spreading by IPP complex components / Cell-extracellular matrix interactions / cell projection assembly / lamellipodium assembly / establishment or maintenance of cell polarity / substrate adhesion-dependent cell spreading / Z disc / actin cytoskeleton / lamellipodium / actin binding / actin cytoskeleton organization / focal adhesion / plasma membrane / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å | ||||||
データ登録者 | Stiegler, A.L. / Draheim, K.M. / Li, X. / Chayen, N.E. / Calderwood, D.A. / Boggon, T.J. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2012 タイトル: Structural basis for paxillin binding and focal adhesion targeting of beta-parvin. 著者: Stiegler, A.L. / Draheim, K.M. / Li, X. / Chayen, N.E. / Calderwood, D.A. / Boggon, T.J. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 4edl.cif.gz | 327.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb4edl.ent.gz | 272.7 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 4edl.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ed/4edl ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ed/4edl | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 15371.638 Da / 分子数: 6 / 断片: C-terminal calponin homology domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PARVB, CGI-56 / プラスミド: pCDFDuet-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9HBI1 #2: 化合物 | ChemComp-EDO / #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 1.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 33.89 % |
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結晶化 | 温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 詳細: 18% PEG 4000, 0.1M sodium citrate, 3% isopropanol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 173 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1.1 Å |
検出器 | タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年10月21日 |
放射 | モノクロメーター: Si-111 double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.1→50 Å / Num. obs: 39650 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.9 % / Biso Wilson estimate: 32.1 Å2 / Rsym value: 0.067 / Net I/σ(I): 14.011 |
反射 シェル | 解像度: 2.1→2.18 Å / 冗長度: 2.5 % / Mean I/σ(I) obs: 2.155 / Rsym value: 0.509 / % possible all: 97.7 |
-位相決定
位相決定 | 手法: 分子置換 |
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-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.1→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.936 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / SU B: 14.425 / SU ML: 0.19 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.352 / ESU R Free: 0.238 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 171.15 Å2 / Biso mean: 50.0852 Å2 / Biso min: 20 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.1→50 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.1→2.154 Å / Total num. of bins used: 20
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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