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- PDB-4e7r: Thrombin in complex with 3-amidinophenylalanine inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4e7r
タイトルThrombin in complex with 3-amidinophenylalanine inhibitor
要素
  • Hirudin variant-2
  • Thrombin heavy chain
  • Thrombin light chain
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX / SERINE PROTEASE / KRINGLE / HYDROLASE / BLOOD COAGULATION / BLOOD CLOTTING / CONVERTION OF FIBRINOGEN TO FIBRIN / BLOOD CLOTTING INHIBITOR / THROMBIN INHIBITOR / GLYCOSYLATION / BLOOD
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of lipid kinase activity / cytolysis by host of symbiont cells / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin / regulation of blood coagulation / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / ligand-gated ion channel signaling pathway / Defective F8 cleavage by thrombin ...positive regulation of lipid kinase activity / cytolysis by host of symbiont cells / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin / regulation of blood coagulation / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / ligand-gated ion channel signaling pathway / Defective F8 cleavage by thrombin / Platelet Aggregation (Plug Formation) / negative regulation of astrocyte differentiation / negative regulation of platelet activation / positive regulation of collagen biosynthetic process / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / positive regulation of blood coagulation / negative regulation of fibrinolysis / Gamma-carboxylation of protein precursors / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / fibrinolysis / regulation of cytosolic calcium ion concentration / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / Peptide ligand-binding receptors / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / acute-phase response / Regulation of Complement cascade / negative regulation of proteolysis / Cell surface interactions at the vascular wall / lipopolysaccharide binding / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / growth factor activity / serine-type endopeptidase inhibitor activity / positive regulation of insulin secretion / platelet activation / response to wounding / positive regulation of protein localization to nucleus / Golgi lumen / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / blood coagulation / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / heparin binding / regulation of cell shape / positive regulation of cell growth / G alpha (q) signalling events / collagen-containing extracellular matrix / blood microparticle / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of protein phosphorylation / G protein-coupled receptor signaling pathway / endoplasmic reticulum lumen / serine-type endopeptidase activity / signaling receptor binding / positive regulation of cell population proliferation / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Hirudin / Proteinase inhibitor I14, hirudin / Thrombin inhibitor hirudin / Hirudin/antistatin / Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain ...Hirudin / Proteinase inhibitor I14, hirudin / Thrombin inhibitor hirudin / Hirudin/antistatin / Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Kringle-like fold / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-0NW / PHOSPHATE ION / Prothrombin / Hirudin variant-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Hirudo medicinalis (医用ビル)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Ruehmann, E. / Heine, A. / Klebe, G.
引用ジャーナル: MEDCHEMCOMM / 年: 2012
タイトル: New 3-amidinophenylalanine-derived inhibitors of matriptase
著者: Hammami, M. / Ruehmann, E. / Mauerer, M. / Heine, A. / Guetschow, M. / Klebe, G. / Steinmetzer, T.
履歴
登録2012年3月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年6月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年12月12日Group: Other
改定 1.22013年3月13日Group: Other
改定 1.32016年8月17日Group: Database references
改定 1.42020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_PDB_ins_code / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_PDB_ins_code / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_PDB_ins_code / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.52023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.62023年12月6日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.72024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: Thrombin light chain
M: Thrombin light chain
H: Thrombin heavy chain
G: Thrombin heavy chain
I: Hirudin variant-2
J: Hirudin variant-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,94219
ポリマ－70,7376
非ポリマー2,20613
水4,774265
1
L: Thrombin light chain
H: Thrombin heavy chain
I: Hirudin variant-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,51710
ポリマ－35,3683
非ポリマー1,1497
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4590 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area12260 Å2
手法PISA
2
M: Thrombin light chain
G: Thrombin heavy chain
J: Hirudin variant-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,4259
ポリマ－35,3683
非ポリマー1,0576
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4250 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area12330 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.242, 50.284, 71.837
Angle α, β, γ (deg.)97.61, 96.61, 90.57
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111chain 'H' and (resseq 16:60F or resseq 60I: 146 or resseq 150:244 )
211chain 'G' and (resseq 1016:1060 or resseq 1060I:1146 or resseq 1150:1244 )

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要素

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タンパク質・ペプチド , 2種, 4分子 LMIJ

#1: タンパク質・ペプチド Thrombin light chain


分子量: 4096.534 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00734, thrombin
#3: タンパク質・ペプチド Hirudin variant-2


分子量: 1491.528 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Synthetic construct / 由来: (合成) Hirudo medicinalis (医用ビル) / 参照: UniProt: P09945

-
タンパク質 / 糖 , 2種, 4分子 HG

#2: タンパク質 Thrombin heavy chain


分子量: 29780.219 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00734, thrombin
#4: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 5種, 276分子

#5: 化合物 ChemComp-0NW / 3-[(2S)-3-[4-(2-aminoethyl)piperidin-1-yl]-2-{[(2',4'-dichlorobiphenyl-3-yl)sulfonyl]amino}-3-oxopropyl]benzenecarboximidamide


分子量: 602.575 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C29H33Cl2N5O3S
#6: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#7: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#8: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 265 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.29 %
結晶化温度: 277.15 K / pH: 7.5
詳細: 15% PEG8000, 20MM SODIUM PHOSPHATE, 175MM SODIUM CHLORIDE, PH7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277.15K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: SEALED TUBE / タイプ: OTHER / 波長: 1.54178
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2011年11月11日
放射モノクロメーター: MIRROR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.246→29.3 Å / Num. obs: 32856 / % possible obs: 95.6 % / Observed criterion σ(I): 13.4 / 冗長度: 2.7 % / Biso Wilson estimate: 26.1 Å2 / Rsym value: 0.078 / Net I/σ(I): 13.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.2_869)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1H8D

1h8d


解像度: 2.25→29.26 Å / SU ML: 0.74 / σ(F): 1.97 / 位相誤差: 23.3 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.223 1590 5.07 %
Rwork0.171 --
obs0.174 31385 95.1 %
all-32856 -
溶媒の処理減衰半径: 0.86 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 57 Å2 / ksol: 0.41 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.0916 Å23.2049 Å2-6.8074 Å2
2---2.6107 Å2-3.0964 Å2
3---2.7023 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→29.26 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4599 0 140 265 5004
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0114926
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1686680
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.8051873
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.079698
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004839
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11H1933X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12G1933X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.047
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.246-2.31880.36841500.28512483X-RAY DIFFRACTION88
2.3188-2.40170.25061360.21492705X-RAY DIFFRACTION94
2.4017-2.49780.26931350.19512694X-RAY DIFFRACTION95
2.4978-2.61140.25851300.18882697X-RAY DIFFRACTION95
2.6114-2.7490.25061810.18042674X-RAY DIFFRACTION95
2.749-2.92110.26641330.17572735X-RAY DIFFRACTION96
2.9211-3.14640.23311570.1742752X-RAY DIFFRACTION96
3.1464-3.46260.21071390.16562724X-RAY DIFFRACTION97
3.4626-3.96250.21471270.16062756X-RAY DIFFRACTION96
3.9625-4.98840.16211540.12312774X-RAY DIFFRACTION98
4.9884-29.26170.19321480.1782801X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.3062-1.37220.91092.280.50961.59450.09980.0813-0.42860.0755-0.11640.12190.2239-0.0075-0.04270.0709-0.02480.00320.1224-0.03950.08932.09212.93715.8746
22.73930.0915-0.80640.61620.76451.45050.08670.7694-0.0718-0.2609-0.2022-0.0154-0.1788-0.0614-0.02190.11810.01730.02220.32050.00630.177616.10511.261511.5202
31.6779-0.09460.42780.57510.34450.91840.00420.66450.0644-0.16340.1014-0.1654-0.11370.3747-0.04620.12510.00090.01560.35350.01610.158814.367613.0279.5816
41.9740.20380.66391.0446-0.48021.34250.04180.1412-0.045-0.0701-0.07440.00530.06350.05170.050.07350.043-0.00270.1399-0.01920.11036.06129.06921.1425
57.6174-3.8608-0.21114.71220.36618.25220.298-0.2533-0.31970.0790.2097-0.0175-0.0657-0.2345-0.48630.1882-0.0158-0.04510.21430.02710.101116.58963.144838.7808
62.5054-0.51891.19942.01490.31732.05260.0481-0.2015-0.24840.0254-0.0057-0.18950.08290.0720.02510.13570.0485-0.06680.12460.03610.179314.35750.740631.3011
72.19-1.1279-0.51832.24720.11651.68190.1090.17380.0223-0.0414-0.0886-0.0631-0.0255-0.0795-0.02410.0873-0.01660.00020.11540.00360.06825.46498.276625.463
82.1901-0.64780.4386.8212-2.33272.73810.05790.05940.12360.0235-0.0818-0.0646-0.0840.1050.02870.03780.0045-0.00680.1242-0.03920.227213.299615.091925.8399
91.76690.1378-0.66470.71070.37711.1995-0.0256-0.1154-0.25290.30960.0488-0.27380.35240.211-0.1860.21940.0079-0.13560.1048-0.02340.1437-4.3361-7.474-11.2982
100.4575-0.0110.25681.72210.22030.91260.0072-0.0625-0.05140.55060.00230.07520.2166-0.05810.00310.24010.00460.02020.0846-0.00630.1276-14.3963-12.9023-11.8619
113.4744-0.4804-3.51477.10550.52453.62830.07490.12240.1047-0.9020.11580.4041-0.0487-0.2307-0.2620.32440.0323-0.10260.23290.02390.1994-17.9525-3.4237-34.4651
120.67330.1662-0.89831.84750.43821.44160.0499-0.1296-0.09060.17130.0969-0.59190.33160.33880.1070.14250.0488-0.01460.1345-0.02410.2428-0.3692-6.4305-21.9985
133.2472-1.4002-1.06192.11531.43011.53820.00710.13840.0568-0.64060.064-0.3945-0.12160.0078-0.06220.28470.01560.12160.23930.01560.1434-5.6052-16.5356-38.5473
142.4770.00410.0970.69370.17122.36870.08360.04290.0403-0.21620.0023-0.40770.15840.21990.15620.13440.03640.08750.1651-0.08580.2967-2.1002-14.5542-31.2513
151.64020.17340.20812.3343-0.0261.8018-0.04680.0416-0.2437-0.13220.0314-0.10830.040.06680.01150.1248-0.0080.01540.086-0.00910.1298-10.1124-9.0738-26.2329
163.81272.4122-0.06844.6232-3.95474.94110.1195-0.43820.07470.39770.10840.7698-0.2971-1.3968-0.2270.22880.00190.16060.4163-0.06320.5433-29.5746-12.3733-17.5788
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( chain H and resid 16:33 )H16 - 33
2X-RAY DIFFRACTION2( chain H and resid 34:60E )H34 - 60E
3X-RAY DIFFRACTION3( chain H and resid 60F:97A )H60F - 97A
4X-RAY DIFFRACTION4( chain H and resid 98:162 )H98 - 162
5X-RAY DIFFRACTION5( chain H and resid 163:170 )H163 - 170
6X-RAY DIFFRACTION6( chain H and resid 171:191 )H171 - 191
7X-RAY DIFFRACTION7( chain H and resid 192:220 )H192 - 220
8X-RAY DIFFRACTION8( chain H and resid 221:246 )H221 - 247
9X-RAY DIFFRACTION9( chain G and resid 1016:1041 )G1016 - 1041
10X-RAY DIFFRACTION10( chain G and resid 1042:1124 )G1042 - 1124
11X-RAY DIFFRACTION11( chain G and resid 1125:1131 )G1125 - 1131
12X-RAY DIFFRACTION12( chain G and resid 1132:1162 )G1132 - 1162
13X-RAY DIFFRACTION13( chain G and resid 1163:1170 )G1163 - 1170
14X-RAY DIFFRACTION14( chain G and resid 1171:1191 )G1171 - 1191
15X-RAY DIFFRACTION15( chain G and resid 1192:1237 )G1192 - 1237
16X-RAY DIFFRACTION16( chain G and resid 1238:1245 )G1238 - 1247

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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