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- PDB-4e6f: Crystal structure of a DUF4468 family protein (BACOVA_04320) from... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4e6f
タイトルCrystal structure of a DUF4468 family protein (BACOVA_04320) from Bacteroides ovatus ATCC 8483 at 1.49 A resolution
要素Uncharacterized protein
キーワードUNKNOWN FUNCTION / PF14730 FAMILY PROTEIN / DUF4468 WITH TBP-LIKE FOLD / STRUCTURAL GENOMICS / JOINT CENTER FOR STRUCTURAL GENOMICS / JCSG / PROTEIN STRUCTURE INITIATIVE / PSI-BIOLOGY
機能・相同性Alpha-D-Glucose-1,6-Bisphosphate; Chain A, domain 4 - #80 / Domain of unknown function DUF4468 with TBP-like fold / Domain of unknown function (DUF4468) with TBP-like fold / Alpha-D-Glucose-1,6-Bisphosphate; Chain A, domain 4 / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta / NITRATE ION / DUF4468 domain-containing protein
機能・相同性情報
生物種Bacteroides ovatus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.49 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a hypothetical protein (BACOVA_04320) from Bacteroides ovatus ATCC 8483 at 1.49 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2012年3月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年7月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年12月24日Group: Structure summary
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32024年10月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Uncharacterized protein
B: Uncharacterized protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,48812
ポリマ－41,8682
非ポリマー62010
水12,989721
1
A: Uncharacterized protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,1825
ポリマ－20,9341
非ポリマー2484
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Uncharacterized protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,3067
ポリマ－20,9341
非ポリマー3726
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.237, 89.078, 52.586
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 105.490, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Uncharacterized protein


分子量: 20934.107 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 25-384 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacteroides ovatus (バクテリア) / 遺伝子: BACOVA_04320 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): PB1 / 参照: UniProt: A7M2I6
#2: 化合物
ChemComp-NO3 / NITRATE ION


分子量: 62.005 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: NO3
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 721 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THE UNIT CELL IS TOO SMALL TO CONTAIN THE INTACT PURIFIED PROTEIN CONSTRUCT RESIDUES 25-384). ...THE UNIT CELL IS TOO SMALL TO CONTAIN THE INTACT PURIFIED PROTEIN CONSTRUCT RESIDUES 25-384). THEREFORE, THE CRYSTAL MUST CONTAIN A PROTEOLYTIC FRAGMENT. THE PROTEOLTIC BOUNDARY IS NOT KNOWN. RESIDUES 30-200 WERE MODELED IN CHAIN A AND 32-204 IN CHAIN B BASED ON THE ELECTRON DENSITY.
Has protein modificationY
配列の詳細THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH AN N-TERMINAL PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS ...THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH AN N-TERMINAL PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY RESIDUES 25-384 OF THE TARGET SEQUENCE. AFTER PURIFICATION, THE INTACT CONSTRUCT WAS CONFIRMED VIA MASS SPECTROMETRY WITH NO EVIDENCE OF PROTEOYLSIS IN THE SDS-GEL. HOWEVER, SINCE THERE IS EVIDENCE OF PROTEOLYSIS IN THE CRYSTAL STRUCTURE AND THE BOUNDARY IS NOT KNOWN, THE SEQRES RECORDS REFLECT THE RESIDUES OBSERVED IN THE ELECTRON DENSITY MAP.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.66 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.20M potassium nitrate, 20.00% polyethylene glycol 3350, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.97972,0.91837,0.97917
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年2月8日
詳細: Flat mirror (vertical focusing); single crystal Si(111) bent monochromator (horizontal focusing)
放射モノクロメーター: single crystal Si(111) bent / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.979721
20.918371
30.979171
反射解像度: 1.49→47.449 Å / Num. obs: 69985 / % possible obs: 98.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.42 % / Biso Wilson estimate: 17.175 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.054 / Net I/σ(I): 12.94
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
1.49-1.543.360.5462.1922139659498
1.54-1.60.3972.821899678197.8
1.6-1.680.3133.827123772298.8
1.68-1.770.2185.324582709698.4
1.77-1.880.157.322449682297.3
1.88-2.020.09911.123812675398.5
2.02-2.230.06615.825322726698.8
2.23-2.550.05319.623414687197.5
2.55-3.210.04126.124672702998.9
3.21-47.4490.0283523721705197

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位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SHELX位相決定
SHARP位相決定
XSCALEDecember 29, 2011データスケーリング
BUSTER-TNT2.10.0精密化
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
BUSTER2.10.0精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.49→47.449 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9677 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9604 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.25 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED ...詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 3. THE MAD PHASES WERE USED AS RESTRAINTS DURING REFINEMENT. 4. NITRATE AND ETHYLENE GLYCOL MODELED WERE PRESENT IN CRYSTALLIZATION CONDITION OR CRYOPROTECTANT. 5. THE C-TERMINAL PORTION OF THE PROTEIN WAS PRESENT AFTER PURIFICATION, BUT IS NOT OBSERVED IN THE CRYSTAL STRUCTURE. THE SIZE OF THE UNIT CELL IS TOO SMALL TO CONTAIN THE FULL CONSTRUCT. THEREFORE THE CRYSTAL MUST CONTAIN A PROTEOLYTIC FRAGMENT. HOWEVER, THE SITE OF PROTEOLYSIS IS UNKNOWN. RESIDUES 30-200 WERE MODELED IN CHAIN A AND 32-204 IN CHAIN B.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.18 3538 5.06 %RANDOM
Rwork0.1604 ---
obs0.1614 69962 98.22 %-
原子変位パラメータBiso max: 106.26 Å2 / Biso mean: 24.53 Å2 / Biso min: 7.17 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.4924 Å20 Å2-0.0089 Å2
2--0.6714 Å20 Å2
3---0.8209 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.18 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.49→47.449 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2748 0 40 721 3509
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1501SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes81HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes471HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3058HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion412SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact4196SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d3058HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg4169HARMONIC20.97
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion4.05
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion2.67
LS精密化 シェル解像度: 1.49→1.53 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2328 264 5.14 %
Rwork0.2072 4868 -
all0.2085 5132 -
obs--98.22 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.4672-0.5221-0.02661.00720.07781.50870.0615-0.03380.08460.0686-0.0066-0.1329-0.1650.0239-0.0550.0077-0.0264-0.005-0.0814-0.002-0.047332.511419.158116.7429
21.27650.1883-0.17050.8158-0.16620.57330-0.06830.0192-0.0145-0.02580.01790.1120.01880.0258-0.01880.0037-0.0084-0.04460.0007-0.041815.019933.7584-3.8164
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A30 - 200
2X-RAY DIFFRACTION2B32 - 204

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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