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- PDB-4e6e: Crystal structure of a putative cell division protein FtsZ (Tfu_1... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4e6e
タイトルCrystal structure of a putative cell division protein FtsZ (Tfu_1113) from Thermobifida fusca YX-ER1 at 2.22 A resolution (PSI Community Target, van Wezel G.P.)
要素Cell division protein ftsZ
キーワードCELL CYCLE / Cell division / tubulin homolog / GTP-binding / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY
機能・相同性
機能・相同性情報


division septum assembly / FtsZ-dependent cytokinesis / cell division site / protein polymerization / GTPase activity / GTP binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cell division protein FtsZ / Cell division protein FtsZ, conserved site / Cell division protein FtsZ, C-terminal / FtsZ family, C-terminal domain / FtsZ protein signature 1. / FtsZ protein signature 2. / Tubulin-like protein FtsZ/CetZ / Tubulin/FtsZ, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; ...Cell division protein FtsZ / Cell division protein FtsZ, conserved site / Cell division protein FtsZ, C-terminal / FtsZ family, C-terminal domain / FtsZ protein signature 1. / FtsZ protein signature 2. / Tubulin-like protein FtsZ/CetZ / Tubulin/FtsZ, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cell division protein FtsZ
類似検索 - 構成要素
生物種Thermobifida fusca (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.12 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of a putative cell division protein FtsZ (Tfu_1113) from Thermobifida fusca YX-ER1 at 2.22 A resolution (PSI Community Target, van Wezel G.P.)
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2012年3月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年6月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年4月17日Group: Database references / Structure summary
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cell division protein ftsZ
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,5188
ポリマ－32,2531
非ポリマー2647
水2,504139
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Cell division protein ftsZ
ヘテロ分子

A: Cell division protein ftsZ
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,03516
ポリマ－64,5072
非ポリマー52814
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_556y,x,-z+11
Buried area3960 Å2
ΔGint-122 kcal/mol
Surface area25250 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.573, 80.573, 92.454
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-602-

MG

21A-708-

HOH

31A-711-

HOH

41A-784-

HOH

詳細CRYSTAL PACKING SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A MONOMER AS A BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE.

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要素

#1: タンパク質 Cell division protein ftsZ


分子量: 32253.324 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-313 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Thermobifida fusca (バクテリア) / 株: YX / 遺伝子: Tfu_1113 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): PB1 / 参照: UniProt: Q47QW6
#2: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 139 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細1. THE CONSTRUCT (1-313) WAS EXPRESSED WITH AN N-TERMINAL PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE ...1. THE CONSTRUCT (1-313) WAS EXPRESSED WITH AN N-TERMINAL PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE. 2. THIS GENE USES AN ALTERNATE INITIATION CODON THAT RESULTS IN A VALINE AT POSITION 1 WHEN EXPRESSED AS A FUSION WITH THE PURIFICATION TAG.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.21 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 1.600M magnesium sulfate, 0.1M MES pH 6.5, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.97895
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年12月8日
詳細: Flat mirror (vertical focusing); single crystal Si(111) bent monochromator (horizontal focusing)
放射モノクロメーター: single crystal Si(111) bent / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97895 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.12→40.286 Å / Num. obs: 20109 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 11.17 % / Biso Wilson estimate: 44.564 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.089 / Net I/σ(I): 19.3 / Num. measured all: 224590
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
2.12-2.187.31.0232.210608144499.8
2.18-2.237.90.8132.711317142999.4
2.23-2.38.30.3276.211417136999.6
2.3-2.378.50.3645.3116141371100
2.37-2.458.40.2776.910944130299.8
2.45-2.5313.30.5237.9167351257100
2.53-2.6313.30.3899.9164271239100
2.63-2.7412.90.29412.315241118299.8
2.74-2.8611.60.23914.113201113499.9
2.86-313.90.16719.1152701099100
3-3.1613.70.11125.5141891034100
3.16-3.3513.40.096291321498699.9
3.35-3.5813.10.0833.212234931100
3.58-3.8712.40.0673910891878100
3.87-4.24110.05940.2882680299.5
4.24-4.7413.20.05350.39628731100
4.74-5.4712.70.05848.48221648100
5.47-6.711.90.06844.16771567100
6.7-9.4810.90.04749.9473943398.9
9.48-40.2911.40.04955309627299.1

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位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SHELX位相決定
SHARP位相決定
XSCALEDecember 29, 2011データスケーリング
BUSTER-TNT2.10.0精密化
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
BUSTER2.10.0精密化
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.12→28.226 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9561 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9311 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED ...詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 2. SULFATE (SO4), MAGNESIUM (MG) FROM CRYSTALLIZATION CONDITION AND CHLORIDE (CL) FROM THE PROTEIN BUFFER ARE MODELED INTO THE STRUCTURE 3. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 4. WATERS WERE EXCLUDED FROM AUTOMATIC TLS ASSIGNMENT. 5. SAD EXPERIMENTAL PHASES WERE USED AS RESTRAINTS DURING REFINEMENT.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2307 1017 5.08 %RANDOM
Rwork0.1946 ---
obs0.1963 20025 99.57 %-
原子変位パラメータBiso max: 137.98 Å2 / Biso mean: 56.0102 Å2 / Biso min: 26.56 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.8981 Å20 Å20 Å2
2--1.8981 Å20 Å2
3----3.7962 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.394 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.12→28.226 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2159 0 11 139 2309
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1038SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes60HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes337HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2210HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion306SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2626SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d2210HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2999HARMONIC21.07
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.97
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion2.75
LS精密化 シェル解像度: 2.12→2.23 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.343 131 4.61 %
Rwork0.2821 2709 -
all0.2848 2840 -
obs--99.57 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 19.3397 Å / Origin y: 17.685 Å / Origin z: 28.1574 Å
111213212223313233
T0.0203 Å20.1443 Å20.0782 Å2--0.1508 Å20.0378 Å2---0.0627 Å2
L1.4655 °2-0.0053 °2-0.3015 °2-1.6461 °20.5618 °2--1.7158 °2
S0.1253 Å °0.2025 Å °0.1616 Å °-0.4524 Å °-0.1611 Å °-0.0147 Å °0.0562 Å °-0.1234 Å °0.0357 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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