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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4e5y | ||||||
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タイトル | Structure of human FX protein, the key enzyme in the biosynthesis of GDP-L-fucose | ||||||
要素 | GDP-L-fucose synthase | ||||||
キーワード | OXIDOREDUCTASE / biosynthesis / GDP-L-fucose | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 GDP-4-dehydro-D-rhamnose reductase activity / GDP-mannose 3,5-epimerase activity / GDP-fucose biosynthesis / GDP-L-fucose synthase / GDP-L-fucose synthase activity / GDP-mannose metabolic process / positive regulation of endothelial cell-matrix adhesion via fibronectin / 'de novo' GDP-L-fucose biosynthetic process / leukocyte cell-cell adhesion / positive regulation of endothelial cell migration ...GDP-4-dehydro-D-rhamnose reductase activity / GDP-mannose 3,5-epimerase activity / GDP-fucose biosynthesis / GDP-L-fucose synthase / GDP-L-fucose synthase activity / GDP-mannose metabolic process / positive regulation of endothelial cell-matrix adhesion via fibronectin / 'de novo' GDP-L-fucose biosynthetic process / leukocyte cell-cell adhesion / positive regulation of endothelial cell migration / electron transfer activity / extracellular exosome / identical protein binding / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.37 Å | ||||||
データ登録者 | Zhou, H. / He, J.H. | ||||||
引用 | ジャーナル: To be Published タイトル: Structure of human FX protein, the key enzyme in the biosynthesis of GDP-L-fucose 著者: Zhou, H. / He, J.H. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 4e5y.cif.gz | 248.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb4e5y.ent.gz | 202.5 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 4e5y.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 4e5y_validation.pdf.gz | 1.7 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 4e5y_full_validation.pdf.gz | 1.8 MB | 表示 | |
XML形式データ | 4e5y_validation.xml.gz | 53.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 4e5y_validation.cif.gz | 69.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/e5/4e5y ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/e5/4e5y | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 35935.590 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TSTA3, SDR4E1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13630, GDP-L-fucose synthase #2: 化合物 | ChemComp-NDP / #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.79 % |
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結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8 詳細: 100mM Tris pH 8.0, 30% PEG 2000, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.97883 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年5月18日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.97883 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.37→50 Å / Num. obs: 67223 |
反射 シェル | 解像度: 2.37→2.41 Å |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.37→39.267 Å / SU ML: 0.38 / σ(F): 0 / 位相誤差: 31.41 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.95 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 32.495 Å2 / ksol: 0.342 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.37→39.267 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10
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