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万見
- PDB-4e45: Crystal structure of the hMHF1/hMHF2 Histone-Fold Tetramer in Com... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4.0E+45
タイトルCrystal structure of the hMHF1/hMHF2 Histone-Fold Tetramer in Complex with Fanconi Anemia Associated Helicase hFANCM
要素
  • (Centromere protein ...) x 2
  • Fanconi anemia group M protein
キーワードDNA BINDING PROTEIN/HYDROLASE / Histone-Fold / Pentamer / Fanconi Anemia / Helicase / FANCM / MHF / DNA BINDING PROTEIN-HYDROLASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


double-strand break repair via synthesis-dependent strand annealing / FANCM-MHF complex / Fanconi anaemia nuclear complex / resolution of meiotic recombination intermediates / nuclease activity / kinetochore assembly / inner kinetochore / positive regulation of protein monoubiquitination / 3'-5' DNA helicase activity / replication fork processing ...double-strand break repair via synthesis-dependent strand annealing / FANCM-MHF complex / Fanconi anaemia nuclear complex / resolution of meiotic recombination intermediates / nuclease activity / kinetochore assembly / inner kinetochore / positive regulation of protein monoubiquitination / 3'-5' DNA helicase activity / replication fork processing / interstrand cross-link repair / four-way junction DNA binding / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / positive regulation of protein ubiquitination / chromosome segregation / Fanconi Anemia Pathway / RHO GTPases Activate Formins / PKR-mediated signaling / Separation of Sister Chromatids / four-way junction helicase activity / RNA helicase activity / RNA helicase / protein heterodimerization activity / cell division / DNA repair / DNA damage response / chromatin binding / chromatin / ATP hydrolysis activity / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
GTP Cyclohydrolase I; Chain A, domain 1 - #30 / Fanconi anemia group M protein, MHF binding domain / FANCM/Mph1-like / FANCM, DEAH-box helicase domain / : / FANCM to MHF binding domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #4980 / GTP Cyclohydrolase I; Chain A, domain 1 / Centromere protein X / CENP-S/Mhf1 ...GTP Cyclohydrolase I; Chain A, domain 1 - #30 / Fanconi anemia group M protein, MHF binding domain / FANCM/Mph1-like / FANCM, DEAH-box helicase domain / : / FANCM to MHF binding domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #4980 / GTP Cyclohydrolase I; Chain A, domain 1 / Centromere protein X / CENP-S/Mhf1 / CENP-S associating Centromere protein X / CENP-S protein / ERCC4 domain / ERCC4 domain / ERCC4 domain / RuvA domain 2-like / Restriction endonuclease type II-like / Histone, subunit A / Histone, subunit A / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Helix non-globular / Special / Helicase conserved C-terminal domain / Histone-fold / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Up-down Bundle / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Centromere protein X / Fanconi anemia group M protein / Centromere protein S
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Fox III, D. / Zhao, Y. / Yang, W. / Weidong, W.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structures Reveal that FANCM remodels the MHF Tetramer in favor of binding Branched DNA
著者: Fox III, D. / Yan, Z. / Ling, C. / Zhao, Y. / Lee, D.Y. / Yang, W. / Weidong, W.
履歴
登録2012年3月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年3月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Centromere protein S
B: Centromere protein X
C: Centromere protein S
D: Centromere protein X
E: Fanconi anemia group M protein
F: Centromere protein S
G: Centromere protein X
H: Centromere protein S
I: Centromere protein X
J: Fanconi anemia group M protein
K: Centromere protein S
L: Centromere protein X
M: Centromere protein S
N: Centromere protein X
O: Fanconi anemia group M protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)182,33520
ポリマ－181,95515
非ポリマー3805
水9,836546
1
A: Centromere protein S
B: Centromere protein X
C: Centromere protein S
D: Centromere protein X
E: Fanconi anemia group M protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,8097
ポリマ－60,6525
非ポリマー1582
水905
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area19190 Å2
ΔGint-161 kcal/mol
Surface area19080 Å2
手法PISA
2
F: Centromere protein S
G: Centromere protein X
H: Centromere protein S
I: Centromere protein X
J: Fanconi anemia group M protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,8097
ポリマ－60,6525
非ポリマー1582
水905
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area19010 Å2
ΔGint-166 kcal/mol
Surface area19170 Å2
手法PISA
3
K: Centromere protein S
L: Centromere protein X
M: Centromere protein S
N: Centromere protein X
O: Fanconi anemia group M protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,7176
ポリマ－60,6525
非ポリマー651
水905
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area18840 Å2
ΔGint-155 kcal/mol
Surface area17780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)110.980, 69.970, 116.050
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 91.600, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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Centromere protein ... , 2種, 12分子 ACFHKMBDGILN

#1: タンパク質
Centromere protein S / CENP-S / Apoptosis-inducing TAF9-like domain-containing protein 1 / FANCM-interacting histone fold ...CENP-S / Apoptosis-inducing TAF9-like domain-containing protein 1 / FANCM-interacting histone fold protein 1 / Fanconi anemia-associated polypeptide of 16 kDa


分子量: 13042.696 Da / 分子数: 6 / 断片: UNP residues 1-110 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: APITD1, CENPS, FAAP16, MHF1 / プラスミド: pGEX/pHis bicistronic / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q8N2Z9
#2: タンパク質
Centromere protein X / CENP-X / FANCM-interacting histone fold protein 2 / Fanconi anemia-associated polypeptide of 10 kDa ...CENP-X / FANCM-interacting histone fold protein 2 / Fanconi anemia-associated polypeptide of 10 kDa / Retinoic acid-inducible gene D9 protein homolog / Stimulated by retinoic acid gene 13 protein homolog


分子量: 9116.545 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: STRA13, CENPX, FAAP10, MHF2 / プラスミド: pGEX/pHis bicistronic / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: A8MT69

-
タンパク質 , 1種, 3分子 EJO

#3: タンパク質 Fanconi anemia group M protein / Protein FACM / ATP-dependent RNA helicase FANCM / Fanconi anemia-associated polypeptide of 250 kDa ...Protein FACM / ATP-dependent RNA helicase FANCM / Fanconi anemia-associated polypeptide of 250 kDa / FAAP250 / Protein Hef ortholog


分子量: 16333.175 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 667-800 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FANCM, KIAA1596 / プラスミド: parallel MBP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q8IYD8, RNA helicase

-
非ポリマー , 3種, 551分子

#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 546 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.31 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.8
詳細: Tracking Code C4, 0.1M Tris pH 7.8, 0.2M LiCl, 0.1M Na2SO4, 17.5% w/v PEG3350, 10% glycerol cryo., vapor diffusion, sitting drop, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.03318 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年3月9日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.03318 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→49.51 Å / Num. all: 120454 / Num. obs: 119106 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 40.705 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.052 / Net I/σ(I): 14.9
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
2-2.050.512331654886499.7
2.05-2.110.3943.930710859799.7
2.11-2.170.3529792834099.7
2.17-2.240.2376.229111815599.8
2.24-2.310.1897.428214788799.8
2.31-2.390.15927349764699.9
2.39-2.480.1210.626461738599.8
2.48-2.580.09912.525493712799.7
2.58-2.70.07914.824271679299.7
2.7-2.830.06716.723218650299.6
2.83-2.980.05519.422042618799.4
2.98-3.160.04722.420790585499.5
3.16-3.380.04125.119464551399.4
3.38-3.650.03728.118071514199.4
3.65-40.03529.816384469598.9
4-4.470.0343114728425898.6
4.47-5.160.03331.312819375098
5.16-6.320.03530.510965321298.6
6.32-8.940.035317634232991.8
8.940.03329.3249487260.3

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å43.47 Å
Translation2.5 Å43.47 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.6.0117精密化
PDB_EXTRACT3.004データ抽出
Blu-Iceデータ収集
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1TAF

1taf


解像度: 2→49.51 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.936 / SU B: 4.298 / SU ML: 0.117 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.165 / ESU R Free: 0.156 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.245 5972 5 %RANDOM
Rwork0.202 ---
all0.202 120454 --
obs0.204 119090 98.88 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 33.212 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.98 Å20 Å20.16 Å2
2--1.31 Å20 Å2
3----0.31 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→49.51 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10421 0 15 546 10982
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.01910655
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.027086
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.521.95514399
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.952317223
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.251331
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.53123.752501
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.157151857
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.5541583
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0930.21682
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0211884
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022242
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.334 417 -
Rwork0.286 8194 -
all-8611 -
obs--99.57 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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