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- PDB-4e3b: Crystal structure of Tax-Interacting Protein-1 (TIP-1) PDZ domain... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4e3b
タイトルCrystal structure of Tax-Interacting Protein-1 (TIP-1) PDZ domain bound to iCAL36-L (ANSRWPTSIL) peptide
要素
  • Tax1-binding protein 3
  • iCAL50 peptide
キーワードSIGNALING PROTEIN/PROTEIN BINDING / PDZ-peptide complex / SIGNALING PROTEIN-PROTEIN BINDING complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of protein localization to cell surface / RHO GTPases Activate Rhotekin and Rhophilins / activation of GTPase activity / negative regulation of Wnt signaling pathway / Rho protein signal transduction / beta-catenin binding / Wnt signaling pathway / fibrillar center / actin cytoskeleton / negative regulation of cell population proliferation ...negative regulation of protein localization to cell surface / RHO GTPases Activate Rhotekin and Rhophilins / activation of GTPase activity / negative regulation of Wnt signaling pathway / Rho protein signal transduction / beta-catenin binding / Wnt signaling pathway / fibrillar center / actin cytoskeleton / negative regulation of cell population proliferation / intracellular membrane-bounded organelle / extracellular exosome / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tax1-binding protein 3 / : / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tax1-binding protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Amacher, J.F. / Madden, D.R.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2013
タイトル: Stereochemical Determinants of C-terminal Specificity in PDZ Peptide-binding Domains: A NOVEL CONTRIBUTION OF THE CARBOXYLATE-BINDING LOOP.
著者: Amacher, J.F. / Cushing, P.R. / Bahl, C.D. / Beck, T. / Madden, D.R.
履歴
登録2012年3月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年12月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年3月6日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tax1-binding protein 3
B: Tax1-binding protein 3
C: iCAL50 peptide
D: iCAL50 peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,0404
ポリマ－25,0404
非ポリマー00
水4,864270
1
A: Tax1-binding protein 3
C: iCAL50 peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,5202
ポリマ－12,5202
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1120 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area6310 Å2
手法PISA
2
B: Tax1-binding protein 3
D: iCAL50 peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,5202
ポリマ－12,5202
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1150 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area6340 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)27.074, 33.599, 66.882
Angle α, β, γ (deg.)80.11, 86.88, 89.21
Int Tables number1
Space group name H-MP1

-
要素

#1: タンパク質 Tax1-binding protein 3 / TIP-1 / Glutaminase-interacting protein 3 / Tax interaction protein 1


分子量: 11374.917 Da / 分子数: 2 / 断片: PDZ domain (UNP residues 11-112) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TAX1BP3, TIP1 / プラスミド: pET16b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) RIL / 参照: UniProt: O14907
#2: タンパク質・ペプチド iCAL50 peptide


分子量: 1145.289 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 270 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.53 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 25% w/v PEG, 0.25 M potassium thiocyanate, 0.1 M MES, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X6A / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2011年4月5日
放射モノクロメーター: Si(111) channel-cut / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→19.18 Å / Num. all: 37114 / Num. obs: 34924 / % possible obs: 94.18 % / Observed criterion σ(F): 1.99 / Observed criterion σ(I): 4 / Rmerge(I) obs: 0.075 / Rsym value: 0.035 / Net I/σ(I): 17.57
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique allRsym valueDiffraction-ID% possible all
1.5-1.580.4034.3653370.235189.8
1.59-1.690.2636.8152870.146193.4
1.7-1.820.1639.7847580.098194.3
1.83-20.09215.1747470.06194.9
2.01-2.230.04722.0941560.04195.9
2.24-2.570.03427.2136620.033195.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.7_650)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3SFJ

3sfj


解像度: 1.5→19.179 Å / SU ML: 0.21 / σ(F): 1.99 / σ(I): 4.36 / 位相誤差: 22.71 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2156 1759 5.04 %IN THIN SHELLS
Rwork0.1874 ---
obs0.1889 34924 94.18 %-
all-37114 --
溶媒の処理減衰半径: 0.72 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 38.548 Å2 / ksol: 0.404 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.0742 Å20.4553 Å2-0.1124 Å2
2--6.9707 Å20.5806 Å2
3----1.8966 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→19.179 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1736 0 0 270 2006
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061758
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9762367
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.309677
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.065267
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004310
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5-1.54060.3191160.2692307X-RAY DIFFRACTION86
1.5406-1.58590.29791330.24712549X-RAY DIFFRACTION93
1.5859-1.63710.26921240.2172501X-RAY DIFFRACTION93
1.6371-1.69560.24521460.21062563X-RAY DIFFRACTION94
1.6956-1.76340.25751260.19762545X-RAY DIFFRACTION94
1.7634-1.84360.24911440.19722543X-RAY DIFFRACTION94
1.8436-1.94070.22251330.19122606X-RAY DIFFRACTION95
1.9407-2.06220.21871380.18022564X-RAY DIFFRACTION95
2.0622-2.22120.20411450.17772600X-RAY DIFFRACTION96
2.2212-2.44430.21111270.18092612X-RAY DIFFRACTION96
2.4443-2.79710.22891510.19382588X-RAY DIFFRACTION96
2.7971-3.52040.2229960.17872635X-RAY DIFFRACTION96
3.5204-19.18010.17431800.17252552X-RAY DIFFRACTION95
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.92860.0113-0.81031.63110.13731.5144-0.0304-0.1743-0.08510.09660.0081-0.00460.02-0.08020.00680.0736-0.0048-0.01370.06170.00010.07146.12820.52731.127
21.852-0.1793-0.96941.5060.07111.8155-0.01930.15410.0011-0.06170.0049-0.0147-0.01270.04240.01810.0751-0.0044-0.010.0630.00330.07376.35473.77124.0139
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and resid 12:113
2X-RAY DIFFRACTION2chain B and resid 12:113

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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