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万見
- PDB-4dyl: F-BAR domain of human FES tyrosine kinase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4dyl
タイトルF-BAR domain of human FES tyrosine kinase
要素Tyrosine-protein kinase Fes/Fps
キーワードTRANSFERASE / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / BCR / crk-associated substrate / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of myeloid cell differentiation / regulation of mast cell degranulation / regulation of vesicle-mediated transport / SEMA3A-Plexin repulsion signaling by inhibiting Integrin adhesion / cellular response to vitamin D / regulation of cell motility / CRMPs in Sema3A signaling / microtubule bundle formation / positive regulation of monocyte differentiation / centrosome cycle ...positive regulation of myeloid cell differentiation / regulation of mast cell degranulation / regulation of vesicle-mediated transport / SEMA3A-Plexin repulsion signaling by inhibiting Integrin adhesion / cellular response to vitamin D / regulation of cell motility / CRMPs in Sema3A signaling / microtubule bundle formation / positive regulation of monocyte differentiation / centrosome cycle / immunoglobulin receptor binding / regulation of cell differentiation / myoblast proliferation / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / cardiac muscle cell proliferation / regulation of cell adhesion / positive regulation of microtubule polymerization / phosphatidylinositol binding / peptidyl-tyrosine phosphorylation / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / non-specific protein-tyrosine kinase / Signaling by SCF-KIT / positive regulation of neuron projection development / cytoplasmic side of plasma membrane / chemotaxis / regulation of cell shape / regulation of cell population proliferation / microtubule cytoskeleton / protein autophosphorylation / cytoplasmic vesicle / protein tyrosine kinase activity / microtubule binding / cell adhesion / focal adhesion / Golgi apparatus / ATP binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
HR1 repeat / Tyrosine-protein kinase, Fes/Fps type / Fes/Fps/Fer, SH2 domain / Fes/CIP4, and EFC/F-BAR homology domain / Arfaptin homology (AH) domain/BAR domain / Fes/CIP4 homology domain / FCH domain / F-BAR domain / F-BAR domain profile. / AH/BAR domain superfamily ...HR1 repeat / Tyrosine-protein kinase, Fes/Fps type / Fes/Fps/Fer, SH2 domain / Fes/CIP4, and EFC/F-BAR homology domain / Arfaptin homology (AH) domain/BAR domain / Fes/CIP4 homology domain / FCH domain / F-BAR domain / F-BAR domain profile. / AH/BAR domain superfamily / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 / : / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Helix Hairpins / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein kinase Fes/Fps
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.18 Å
データ登録者Ugochukwu, E. / Salah, E. / Elkins, J. / Barr, A. / Krojer, T. / Filippakopoulos, P. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A. / Bountra, C. ...Ugochukwu, E. / Salah, E. / Elkins, J. / Barr, A. / Krojer, T. / Filippakopoulos, P. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A. / Bountra, C. / von Delft, F. / Knapp, S. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: TO BE PUBLISHED
タイトル: F-BAR domain of human FES tyrosine kinase
著者: Ugochukwu, E. / Salah, E. / Elkins, J. / Barr, A. / Krojer, T. / Filippakopoulos, P. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A. / Bountra, C. / von Delft, F. / Knapp, S. / Structural Genomics Consortium (SGC)
履歴
登録2012年2月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年4月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月24日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: audit_author / citation_author / Item: _audit_author.name / _citation_author.name
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein kinase Fes/Fps


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,4811
ポリマ－46,4811
非ポリマー00
水1,67593
1
A: Tyrosine-protein kinase Fes/Fps

A: Tyrosine-protein kinase Fes/Fps


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,9632
ポリマ－92,9632
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area15220 Å2
ΔGint-134 kcal/mol
Surface area36560 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.224, 30.112, 181.838
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.34, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MI121

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein kinase Fes/Fps / Feline sarcoma/Fujinami avian sarcoma oncogene homolog / Proto-oncogene c-Fes / Proto-oncogene c- ...Feline sarcoma/Fujinami avian sarcoma oncogene homolog / Proto-oncogene c-Fes / Proto-oncogene c-Fps / p93c-fes


分子量: 46481.418 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-405 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FES, FPS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P07332, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 93 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.57 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.20M Na(malonate), 0.1M BTProp pH 6.5, 20.0% PEG 3350, 10.0% Ethylene Glycol, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.9778 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2009年12月12日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9778 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.18→29.73 Å / Num. all: 21232 / Num. obs: 21232 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(F): -10 / Observed criterion σ(I): -10 / 冗長度: 5.1 % / Biso Wilson estimate: 25.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.136 / Net I/σ(I): 9.3
反射 シェル解像度: 2.18→2.3 Å / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.58 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / Num. unique all: 2739 / % possible all: 92.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
GDAデータ収集
SHARP位相決定
REFMAC5.6.0066精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.18→29.73 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.929 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.893 / SU B: 13.177 / SU ML: 0.167 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): -10 / σ(I): -10 / ESU R: 0.291 / ESU R Free: 0.219 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25452 1089 5.1 %RANDOM
Rwork0.21566 ---
all0.21771 20143 --
obs0.21771 20143 98.19 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 27.35 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.07 Å20 Å2-2.3 Å2
2--0.95 Å20 Å2
3----1.37 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.18→29.73 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2869 0 0 93 2962
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0212953
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021961
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2911.9664007
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.91434820
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.6755382
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.51124.688128
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.68715514
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.2591518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0760.2464
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0213289
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02544
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.18→2.235 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.276 56 -
Rwork0.26 1104 -
obs--75.77 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.4006-0.22923.27620.1456-0.27254.99130.24880.1409-0.1383-0.0337-0.0309-0.01110.38690.3358-0.21780.09820.01990.03230.0557-0.01210.123621.0127-8.074726.7459
26.65990.45243.51750.45430.57382.6241-0.17261.34390.068-0.18470.07670.0833-0.08490.78350.09590.1283-0.00840.01310.28460.00890.1698-26.9646-2.6335-53.0893
34.17410.03615.64120.56070.41159.4338-0.2228-0.28230.1617-0.0403-0.03150.0217-0.3042-0.49270.25430.11180.01120.05340.1562-0.00490.1633-43.7879-0.1587-42.0466
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A22 - 282
2X-RAY DIFFRACTION2A283 - 323
3X-RAY DIFFRACTION3A324 - 402

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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