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- PDB-4dwp: SeMet protelomerase tela covalently complexed with substrate DNA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4dwp
タイトルSeMet protelomerase tela covalently complexed with substrate DNA
要素
  • DNA (5'-D(*CP*AP*TP*GP*AP*TP*AP*TP*TP*GP*TP*TP*AP*TP*TP*GP*TP*AP*A)-3')
  • DNA (5'-D(*TP*TP*AP*CP*AP*AP*TP*AP*AP*CP*AP*AP*TP*AP*T)-3')
  • Protelomerase
キーワードDNA BINDING PROTEIN/DNA / PROTELEMORASE / DNA BINDING PROTEIN-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Helix Hairpins - #1780 / Telomere resolvase / Telomere resolvase ResT / Telomere resolvase ResT superfamily / Telomere resolvase ResT/TelK catalytic domain / hpI Integrase; Chain A / Helix Hairpins / Helix non-globular / Special / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
THYMIDINE-5'-PHOSPHATE / DNA / DNA (> 10) / Protelomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Agrobacterium tumefaciens (植物への病原性)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Shi, K. / Aihara, H.
引用ジャーナル: Plos Biol. / 年: 2013
タイトル: An enzyme-catalyzed multistep DNA refolding mechanism in hairpin telomere formation.
著者: Shi, K. / Huang, W.M. / Aihara, H.
履歴
登録2012年2月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年2月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protelomerase
C: DNA (5'-D(*TP*TP*AP*CP*AP*AP*TP*AP*AP*CP*AP*AP*TP*AP*T)-3')
D: DNA (5'-D(*CP*AP*TP*GP*AP*TP*AP*TP*TP*GP*TP*TP*AP*TP*TP*GP*TP*AP*A)-3')
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,1764
ポリマ－63,8543
非ポリマー3221
水6,251347
1
A: Protelomerase
C: DNA (5'-D(*TP*TP*AP*CP*AP*AP*TP*AP*AP*CP*AP*AP*TP*AP*T)-3')
D: DNA (5'-D(*CP*AP*TP*GP*AP*TP*AP*TP*TP*GP*TP*TP*AP*TP*TP*GP*TP*AP*A)-3')
ヘテロ分子

A: Protelomerase
C: DNA (5'-D(*TP*TP*AP*CP*AP*AP*TP*AP*AP*CP*AP*AP*TP*AP*T)-3')
D: DNA (5'-D(*CP*AP*TP*GP*AP*TP*AP*TP*TP*GP*TP*TP*AP*TP*TP*GP*TP*AP*A)-3')
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)128,3538
ポリマ－127,7086
非ポリマー6442
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_556-x,y,-z+11
Buried area14840 Å2
ΔGint-55 kcal/mol
Surface area36050 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)117.851, 119.766, 65.984
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 108.63, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-618-

HOH

21C-135-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Protelomerase


分子量: 53445.379 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Agrobacterium tumefaciens (植物への病原性)
株: C58 / ATCC 33970 / 遺伝子: telA, Atu2523 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q7CWV1
#2: DNA鎖 DNA (5'-D(*TP*TP*AP*CP*AP*AP*TP*AP*AP*CP*AP*AP*TP*AP*T)-3')


分子量: 4560.024 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#3: DNA鎖 DNA (5'-D(*CP*AP*TP*GP*AP*TP*AP*TP*TP*GP*TP*TP*AP*TP*TP*GP*TP*AP*A)-3')


分子量: 5848.818 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#4: 化合物 ChemComp-TMP / THYMIDINE-5'-PHOSPHATE / TMP


分子量: 322.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N2O8P
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 347 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.4 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 5% (w/v) PEG 4000, 10mM Tris-HCl, 300mM NaCl, pH 7.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 96 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-ID-B / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2009年6月8日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. all: 31866 / Num. obs: 31866 / % possible obs: 81.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 22
反射 シェル解像度: 2.3→2.34 Å / % possible all: 45.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SOLVE位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.3_928)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.35→40.838 Å / SU ML: 0.28 / σ(F): 0 / 位相誤差: 25.38 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2272 1450 4.94 %
Rwork0.1889 --
obs0.1908 29358 81.28 %
all-29358 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 48.454 Å2 / ksol: 0.353 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.199 Å20 Å2-1.2042 Å2
2--0.3841 Å20 Å2
3----0.5831 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.35→40.838 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2536 634 17 347 3534
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0093330
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2754639
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d22.4561281
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.075509
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005485
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3502-2.43420.2149670.21061397X-RAY DIFFRACTION41
2.4342-2.53170.27811030.21031887X-RAY DIFFRACTION56
2.5317-2.64690.24911130.23282197X-RAY DIFFRACTION64
2.6469-2.78640.29611210.22582454X-RAY DIFFRACTION71
2.7864-2.96090.27771760.23822898X-RAY DIFFRACTION85
2.9609-3.18940.29041770.22953334X-RAY DIFFRACTION98
3.1894-3.51030.21891720.18343421X-RAY DIFFRACTION99
3.5103-4.01780.22041780.17183402X-RAY DIFFRACTION100
4.0178-5.06050.18391650.14543449X-RAY DIFFRACTION99
5.0605-40.84430.19621780.18683469X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -31.3488 Å / Origin y: 3.2584 Å / Origin z: 27.7841 Å
111213212223313233
T0.0945 Å20.0239 Å2-0.0489 Å2-0.1335 Å2-0.0266 Å2--0.0694 Å2
L3.1071 °20.35 °2-0.5594 °2-3.5711 °2-0.0022 °2--0.8608 °2
S0.1451 Å °0.2354 Å °-0.0138 Å °-0.1209 Å °-0.0959 Å °0.7532 Å °-0.0215 Å °-0.0888 Å °-0.0339 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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