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- PDB-4dwf: Crystal structure of a HLA-B associated transcript 3 (BAT3) from ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4dwf
タイトルCrystal structure of a HLA-B associated transcript 3 (BAT3) from Homo sapiens at 1.80 A resolution
要素HLA-B-associated transcript 3
キーワードSTRUCTURAL GENOMICS / UNKNOWN FUNCTION / Ubiquitin-like domain / BAT3 protein / PF00240 / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY / Partnership for T-Cell Biology / TCELL
機能・相同性
機能・相同性情報


BAT3 complex / immune response-activating cell surface receptor signaling pathway / NK T cell activation / maintenance of unfolded protein / tail-anchored membrane protein insertion into ER membrane / protein carrier chaperone / positive regulation of ERAD pathway / synaptonemal complex assembly / post-translational protein targeting to endoplasmic reticulum membrane / internal peptidyl-lysine acetylation ...BAT3 complex / immune response-activating cell surface receptor signaling pathway / NK T cell activation / maintenance of unfolded protein / tail-anchored membrane protein insertion into ER membrane / protein carrier chaperone / positive regulation of ERAD pathway / synaptonemal complex assembly / post-translational protein targeting to endoplasmic reticulum membrane / internal peptidyl-lysine acetylation / misfolded protein binding / endoplasmic reticulum stress-induced pre-emptive quality control / natural killer cell activation / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / proteasome binding / ubiquitin-specific protease binding / regulation of embryonic development / polyubiquitin modification-dependent protein binding / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / proteasomal protein catabolic process / ERAD pathway / Hsp70 protein binding / negative regulation of proteolysis / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / lung development / molecular function activator activity / kidney development / brain development / regulation of protein stability / ribosome binding / chromatin organization / ubiquitin-dependent protein catabolic process / spermatogenesis / molecular adaptor activity / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / cell differentiation / protein stabilization / receptor ligand activity / signaling receptor binding / intracellular membrane-bounded organelle / ubiquitin protein ligase binding / apoptotic process / negative regulation of apoptotic process / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Large proline-rich protein BAG6 / : / BCL2-associated athanogene 6 / Bag6, BAG-similar domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues ...Large proline-rich protein BAG6 / : / BCL2-associated athanogene 6 / Bag6, BAG-similar domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Large proline-rich protein BAG6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG) / Partnership for T-Cell Biology (TCELL)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a HLA-B associated transcript 3 (BAT3) from Homo sapiens at 1.80 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG) / Partnership for T-Cell Biology (TCELL)
履歴
登録2012年2月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年3月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年10月21日Group: Structure summary
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.32023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月20日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HLA-B-associated transcript 3
B: HLA-B-associated transcript 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,3006
ポリマ－19,9162
非ポリマー3844
水3,063170
1
A: HLA-B-associated transcript 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,1503
ポリマ－9,9581
非ポリマー1922
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: HLA-B-associated transcript 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,1503
ポリマ－9,9581
非ポリマー1922
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.320, 74.090, 43.119
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
詳細CRYSTAL PACKING ANALYSIS SUGGESTS THE ASSIGNMENT OF A MONOMER AS THE SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE.

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要素

#1: タンパク質 HLA-B-associated transcript 3 / Large proline-rich protein BAG6 / BAG family molecular chaperone regulator 6 / BCL2-associated ...Large proline-rich protein BAG6 / BAG family molecular chaperone regulator 6 / BCL2-associated athanogene 6 / BAG-6 / BAG6 / Protein G3 / Protein Scythe


分子量: 9958.121 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BAG6, BAT3, BC003133, G3 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: P46379
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 170 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THIS CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH ...THIS CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY RESIDUES 13-101 OF THE TARGET SEQUENCE. SEQUENCE NUMBERING IS BASED ON ISOFORM 1 OF UNIPROT-KB ID P46379.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.98 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 2.0M (NH4)2SO4, 0.2M K/Na Tartrate, 0.1M Citrate pH 5.6, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.91162, 0.97949, 0.97903
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年12月1日 / 詳細: double crystal monochromator
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.911621
20.979491
30.979031
反射解像度: 1.8→28.33 Å / Num. obs: 18720 / % possible obs: 97.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 26.113 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.042 / Net I/σ(I): 10.74
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
1.8-1.860.4871.65853310093.6
1.86-1.940.3122.37111373498.6
1.94-2.030.2123.46810355898.9
2.03-2.130.1714.46268325798.9
2.13-2.270.1235.97100368798.6
2.27-2.440.0887.96471336098.7
2.44-2.690.0610.86828353998.4
2.69-3.070.03716.56595341998.5
3.07-3.870.02423.66793349998
3.870.01930.76770343896.2

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SHELX位相決定
SHARP位相決定
XSCALEDecember 6, 2010データスケーリング
REFMAC5.6.0117精密化
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.8→28.33 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.972 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.946 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.4 / SU B: 6.014 / SU ML: 0.094 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.118 / ESU R Free: 0.127
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. 3. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 4. WATERS WERE ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. 3. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 4. WATERS WERE EXCLUDED FROM AUTOMATIC TLS ASSIGNMENT. 5. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 6. SULFATE IONS (SO4) FROM THE CRYSTALLIZATION SOLUTION ARE MODELED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2406 964 5.2 %RANDOM
Rwork0.1825 ---
obs0.1854 18696 99.24 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 99 Å2 / Biso mean: 37.9515 Å2 / Biso min: 21.75 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.56 Å20 Å20 Å2
2--2.44 Å20 Å2
3----1.87 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→28.33 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1248 0 20 170 1438
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.021320
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.02909
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7361.9921793
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.00532249
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.9595170
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.11325.48462
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.2115253
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.659158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1120.2207
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0211441
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02231
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.847 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.352 55 -
Rwork0.305 1155 -
all-1210 -
obs--98.13 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.8103-0.0650.29192.1617-0.03943.97490.02130.1102-0.10040.08150.119-0.01960.24520.1366-0.14030.06770.0164-0.00330.0252-0.01870.08218.83613.17527.791
21.8177-0.19290.45742.32160.13783.48060.01670.10270.13540.09370.03140.0016-0.16830.0812-0.04810.0618-0.0060.00120.01080.01950.068815.48123.9396.273
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A0 - 90
2X-RAY DIFFRACTION2B0 - 90

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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