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- PDB-4dvd: Crystal structure of the disulphide linked knotted homodimer of Psu -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4dvd
タイトルCrystal structure of the disulphide linked knotted homodimer of Psu
要素Polarity suppression protein
キーワードTRANSCRIPTION REGULATOR / All alpha protein / transcription termination inhibitor / Rho binding / capsid decoration protein of bacteriophage P4 / Transcription terminator Rho helicase
機能・相同性Phage polarity suppression protein monomer / symbiont-mediated activation of host transcription / Bacteriophage P4, Psu, polarity suppression protein / Phage polarity suppression protein (Psu) / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Up-down Bundle / Mainly Alpha / Polarity suppression protein
機能・相同性情報
生物種Enterobacteria phage P4 (ファージ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Banerjee, R. / Nath, S. / Sen, U.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2012
タイトル: The first structure of polarity suppression protein, Psu from enterobacteria phage P4, reveals a novel fold and a knotted dimer
著者: Banerjee, R. / Nath, S. / Ranjan, A. / Khamrui, S. / Pani, B. / Sen, R. / Sen, U.
履歴
登録2012年2月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年11月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年6月19日Group: Database references
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Polarity suppression protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,3631
ポリマ－21,3631
非ポリマー00
水00
1
A: Polarity suppression protein

A: Polarity suppression protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,7262
ポリマ－42,7262
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_555-y,-x,-z1
Buried area4700 Å2
ΔGint-51 kcal/mol
Surface area22090 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)149.610, 149.610, 62.700
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number97
Space group name H-MI422

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要素

#1: タンパク質 Polarity suppression protein / Amber mutation-suppressing protein


分子量: 21362.973 Da / 分子数: 1 / 変異: C13S,C117S,T123C / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage P4 (ファージ)
遺伝子: psu / プラスミド: pET28a+ / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 / 参照: UniProt: P05460
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.04 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 7.5%(w/v) PEG 6000, 5%(v/v) glycerol, 0.1M HEPES, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ENRAF-NONIUS FR591 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2012年1月15日 / 詳細: Osmic maxflux
放射モノクロメーター: Ni FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→47.311 Å / Num. obs: 6846 / % possible obs: 94.1 % / 冗長度: 2.9 % / Biso Wilson estimate: 51.09 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.115 / Net I/σ(I): 5.8
反射 シェル解像度: 3→3.16 Å / % possible all: 93.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.1_743)精密化
iMOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3RX6

3rx6


解像度: 3→47.311 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.49 / FOM work R set: 0.7767 / SU ML: 0.61 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 28.36 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2725 320 4.68 %RANDOM
Rwork0.231 ---
obs0.233 6838 92.29 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 21.695 Å2 / ksol: 0.334 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 136.92 Å2 / Biso mean: 58.1161 Å2 / Biso min: 21.27 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.9983 Å20 Å20 Å2
2--7.9983 Å20 Å2
3----15.9965 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→47.311 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1477 0 0 0 1477
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0111501
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2522027
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.068225
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005270
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.118567
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 2

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.0003-3.77990.32411530.26283214336793
3.7799-47.31670.24581670.21293304347192

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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