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- PDB-4ds2: Ubiquitin conjugating enzyme (putative) from Trypanosoma cruzi -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ds2
タイトルUbiquitin conjugating enzyme (putative) from Trypanosoma cruzi
要素Ubiquitin-conjugating enzyme E2, putative
キーワードLIGASE / Structural Genomics / PSI / Protein Structure Initiative / Structural Genomics of Pathogenic Protozoa Consortium / SGPP / UBCc superfamily
機能・相同性
機能・相同性情報


: / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin-conjugating enzyme E2, putative
類似検索 - 構成要素
生物種Trypanosoma cruzi (トリパノソーマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.63 Å
データ登録者Merritt, E.A. / Structural Genomics of Pathogenic Protozoa Consortium (SGPP)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Ubiquitin conjugating enzyme (putative) from Trypanosoma cruzi
著者: Merritt, E.A. / Arakaki, T. / Napuli, A. / Van Voorhis, W.C. / Buckner, F.S. / Fan, E. / Zucker, F. / Verlinde, L.M.J. / Kim, J. / Hol, W.G.J.
履歴
登録2012年2月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年2月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin-conjugating enzyme E2, putative
B: Ubiquitin-conjugating enzyme E2, putative


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,4582
ポリマ－37,4582
非ポリマー00
水23413
1
A: Ubiquitin-conjugating enzyme E2, putative


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,7291
ポリマ－18,7291
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Ubiquitin-conjugating enzyme E2, putative


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,7291
ポリマ－18,7291
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.139, 70.376, 99.117
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: MET / Beg label comp-ID: MET / End auth comp-ID: ARG / End label comp-ID: ARG / Refine code: _ / Auth seq-ID: 1 - 159 / Label seq-ID: 5 - 163

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

-
要素

#1: タンパク質 Ubiquitin-conjugating enzyme E2, putative


分子量: 18728.883 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: cleaved
由来: (組換発現) Trypanosoma cruzi (トリパノソーマ)
遺伝子: Tc00.1047053506635.90, TcCLB.506635.90 / プラスミド: AVA0421 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q4DIQ3
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.07 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 4
詳細: Crystallization buffer: 100 mM KH2PO4, 50 mM Sodium Citrate pH 4.0, 4% PEG 20000, 2% PEG 400. Protein buffer: 20 mM HEPES pH 7.5, 500 mM NaCl, 2 mM DTT, 5% glycerol. Cryo: ethylene glycol, ...詳細: Crystallization buffer: 100 mM KH2PO4, 50 mM Sodium Citrate pH 4.0, 4% PEG 20000, 2% PEG 400. Protein buffer: 20 mM HEPES pH 7.5, 500 mM NaCl, 2 mM DTT, 5% glycerol. Cryo: ethylene glycol, vapor diffusion, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2005年3月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.63→50 Å / Num. obs: 11741 / % possible obs: 89.7 % / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.2 / Χ2: 1.042 / Net I/σ(I): 6.3
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.63-2.722.50.3947060.996155.1
2.72-2.8330.3358930.909169.7
2.83-2.963.30.31710260.965180.8
2.96-3.123.60.27911740.982191.4
3.12-3.314.10.24412821.033198.2
3.31-3.574.50.21713021.0681100
3.57-3.934.70.18912761.0971100
3.93-4.54.80.16113241.0471100
4.5-5.664.70.15413321.0451100
5.66-504.30.21114261.097199.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
BALBES位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.63→40 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.885 / WRfactor Rfree: 0.2779 / WRfactor Rwork: 0.2261 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.8074 / SU B: 27.522 / SU ML: 0.265 / SU R Cruickshank DPI: 0.9885 / SU Rfree: 0.3589 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.999 / ESU R Free: 0.361 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES: WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2732 555 4.7 %RANDOM
Rwork0.2293 ---
obs0.2314 11703 89.45 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 119.26 Å2 / Biso mean: 50.1312 Å2 / Biso min: 24.78 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.11 Å20 Å20 Å2
2---1.26 Å20 Å2
3----2.85 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.63→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2508 0 0 13 2521
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.022580
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0040.021745
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6441.9493511
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.17834234
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.2695311
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.57123.817131
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.77715415
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.071520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0870.2385
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0212881
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.02539
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRms dev position (Å)Weight position
11A5485X-RAY DIFFRACTION0.120.05
12B5485X-RAY DIFFRACTION0.120.05
LS精密化 シェル解像度: 2.626→2.694 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.326 18 -
Rwork0.309 404 -
all-422 -
obs--47.79 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.3976-0.4077-1.09514.68372.73764.5187-0.103-0.09870.02730.4407-0.1850.45170.0654-0.24750.28790.1960.0370.00270.23740.02120.07249.3079.94514.106
21.21490.90730.91143.42020.75733.056-0.1031-0.08210.0562-0.481-0.02-0.287-0.2084-0.03620.12310.2501-0.00910.04330.10280.02880.082317.26215.6316.651
30.91890.66380.53136.15341.6721.06680.0877-0.17480.06630.10160.0537-0.3030.174-0.0726-0.14150.1905-0.00870.01880.1197-0.00620.08323.72717.79827.726
44.20493.145-6.628139.7521-0.127411.07460.97370.20150.43591.3259-0.38050.6851-1.4249-0.4045-0.59320.5995-0.07750.170.1897-0.10120.382622.48534.30628.887
54.5528-1.35592.43035.3448-0.99913.7617-0.22640.37990.40960.1467-0.0356-0.0135-0.43490.13960.2620.2997-0.00660.00880.1210.00530.055135.95540.73210.349
63.28920.6442.33230.80950.32464.3333-0.1596-0.16050.05080.2010.10690.19130.1111-0.26040.05270.21960.03470.02630.07450.01730.072728.13733.0228.895
73.16660.69320.93552.0490.64182.4187-0.21570.0599-0.033-0.23340.22630.00410.034-0.0395-0.01060.1881-0.0325-0.01160.11520.04420.023728.83627.588-2.371
810.8555-1.4272-5.473612.82128.249524.8975-0.58810.69310.1215-0.79830.19831.16390.1702-0.76760.38980.265-0.0852-0.20930.34750.12930.350612.12325.334-8.684
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 43
2X-RAY DIFFRACTION2A44 - 86
3X-RAY DIFFRACTION3A87 - 152
4X-RAY DIFFRACTION4A153 - 161
5X-RAY DIFFRACTION5B1 - 37
6X-RAY DIFFRACTION6B38 - 88
7X-RAY DIFFRACTION7B89 - 144
8X-RAY DIFFRACTION8B145 - 160

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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