THE CONSTRUCT (RESIDUES 27-380) WAS EXPRESSED WITH AN N- TERMINAL PURIFICATION TAG ...THE CONSTRUCT (RESIDUES 27-380) WAS EXPRESSED WITH AN N- TERMINAL PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.
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実験情報
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実験
実験
手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1
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試料調製
結晶
マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.34 %
結晶化
温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7 詳細: 0.2M sodium chloride, 1.0M sodium citrate, 0.1M TRIS pH 7.0, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K
モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
波長: 0.97916 Å / 相対比: 1
反射
解像度: 1.5→29.183 Å / Num. all: 65989 / Num. obs: 65989 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 9 % / Rsym value: 0.088 / Net I/σ(I): 11.7
反射 シェル
Diffraction-ID: 1
解像度 (Å)
冗長度 (%)
Rmerge(I) obs
Mean I/σ(I) obs
Num. measured all
Num. unique all
Rsym value
% possible all
1.5-1.54
8.9
0.848
0.9
43006
4810
0.848
100
1.54-1.58
9
0.719
1.1
41695
4646
0.719
100
1.58-1.63
9
0.548
1.4
40998
4566
0.548
100
1.63-1.68
9
0.439
1.8
39732
4409
0.439
100
1.68-1.73
9
0.357
2.2
38642
4286
0.357
100
1.73-1.79
9
0.28
2.8
37761
4183
0.28
100
1.79-1.86
9
0.22
3.5
36329
4021
0.22
100
1.86-1.94
9.1
0.169
4.4
35034
3865
0.169
100
1.94-2.02
9.1
0.141
5.2
33697
3721
0.141
100
2.02-2.12
9
0.126
5.5
32323
3579
0.126
100
2.12-2.24
9
0.118
5.7
30751
3406
0.118
100
2.24-2.37
9
0.118
5.7
29245
3233
0.118
100
2.37-2.54
9
0.107
6.1
27578
3051
0.107
100
2.54-2.74
9
0.092
7.2
25592
2834
0.092
100
2.74-3
9
0.077
8.6
23855
2650
0.077
100
3-3.35
8.9
0.066
9.9
21458
2404
0.066
100
3.35-3.87
8.9
0.058
11.2
18979
2144
0.058
100
3.87-4.74
8.7
0.053
12.5
16006
1845
0.053
100
4.74-6.71
8.4
0.06
10.9
12357
1473
0.06
99.9
6.71-29.183
7.4
0.065
9.9
6378
863
0.065
97.4
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位相決定
位相決定
手法: 単波長異常分散
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解析
ソフトウェア
名称
バージョン
分類
NB
MolProbity
3beta29
モデル構築
PDB_EXTRACT
3.1
データ抽出
SHELX
位相決定
SHARP
位相決定
SCALA
3.3.20
データスケーリング
PHENIX
1.7.3
精密化
MOSFLM
データ削減
SHELXD
位相決定
精密化
構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.5→29.183 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.25 / SU ML: 0.18 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 15.3 / 立体化学のターゲット値: MLHL 詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 3. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 4. WATERS WERE EXCLUDED FROM AUTOMATIC TLS ASSIGNMENT.
Rfactor
反射数
%反射
Rfree
0.1764
3343
5.07 %
Rwork
0.1558
-
-
obs
0.1569
65902
99.96 %
溶媒の処理
減衰半径: 0.6 Å / VDWプローブ半径: 0.9 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 44.188 Å2 / ksol: 0.41 e/Å3