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- PDB-4dnr: Crystal structure of the CusBA heavy-metal efflux complex from Es... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4dnr
タイトルCrystal structure of the CusBA heavy-metal efflux complex from Escherichia coli, E716F mutant
要素
  • Cation efflux system protein CusA
  • Cation efflux system protein CusB
キーワードTRANSPORT PROTEIN / beta barrel
機能・相同性
機能・相同性情報


silver ion transport / silver ion transmembrane transporter activity / plasma membrane copper ion transport / copper ion transmembrane transport / response to silver ion / silver ion transmembrane transport / copper ion transmembrane transporter activity / copper ion export / detoxification of copper ion / response to copper ion ...silver ion transport / silver ion transmembrane transporter activity / plasma membrane copper ion transport / copper ion transmembrane transport / response to silver ion / silver ion transmembrane transport / copper ion transmembrane transporter activity / copper ion export / detoxification of copper ion / response to copper ion / cell envelope / xenobiotic transmembrane transporter activity / transition metal ion binding / intracellular copper ion homeostasis / response to toxic substance / outer membrane-bounded periplasmic space / copper ion binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #730 / Long alpha hairpin domain of cation efflux system protein, CusB / : / conserved putative lor/sdh protein from methanococcus maripaludis s2 fold - #20 / conserved putative lor/sdh protein from methanococcus maripaludis s2 fold / Heavy metal binding domain / Heavy metal binding domain / Cation efflux system CzcA/CusA/SilA/NccA/HelA/CnrA / Efflux pump adaptor protein, beta barrel domain / Cation efflux system protein CusB, domain 1 ...Helix Hairpins - #730 / Long alpha hairpin domain of cation efflux system protein, CusB / : / conserved putative lor/sdh protein from methanococcus maripaludis s2 fold - #20 / conserved putative lor/sdh protein from methanococcus maripaludis s2 fold / Heavy metal binding domain / Heavy metal binding domain / Cation efflux system CzcA/CusA/SilA/NccA/HelA/CnrA / Efflux pump adaptor protein, beta barrel domain / Cation efflux system protein CusB, domain 1 / Cation efflux system protein CusB domain 1 / RND efflux pump, membrane fusion protein / RND efflux pump, membrane fusion protein, barrel-sandwich domain / Barrel-sandwich domain of CusB or HlyD membrane-fusion / Multidrug efflux transporter AcrB TolC docking domain, DN/DC subdomains / Acriflavin resistance protein / AcrB/AcrD/AcrF family / RNA polymerase II/Efflux pump adaptor protein, barrel-sandwich hybrid domain / Helix Hairpins / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Helix non-globular / Special / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COPPER (II) ION / Cation efflux system protein CusA / Cation efflux system protein CusB
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.68 Å
データ登録者Su, C.-C. / Long, F. / Yu, E.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structures of the pre-extrusion and extrusion states of the CusBA adaptor-transporter complex
著者: Su, C.-C. / Long, F. / Yu, E.
履歴
登録2012年2月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年2月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Cation efflux system protein CusB
C: Cation efflux system protein CusB
A: Cation efflux system protein CusA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)206,2184
ポリマ－206,1543
非ポリマー641
水905
1
B: Cation efflux system protein CusB
C: Cation efflux system protein CusB
A: Cation efflux system protein CusA
ヘテロ分子

B: Cation efflux system protein CusB
C: Cation efflux system protein CusB
A: Cation efflux system protein CusA
ヘテロ分子

B: Cation efflux system protein CusB
C: Cation efflux system protein CusB
A: Cation efflux system protein CusA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)618,65312
ポリマ－618,4629
非ポリマー1913
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-y,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_455-x+y-1,-x,z1
Buried area61840 Å2
ΔGint-240 kcal/mol
Surface area194200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)159.594, 159.594, 689.652
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number155
Space group name H-MH32

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要素

#1: タンパク質 Cation efflux system protein CusB


分子量: 45179.586 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: cusB, ylcD, b0574, JW0563 / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P77239
#2: タンパク質 Cation efflux system protein CusA


分子量: 115794.945 Da / 分子数: 1 / Mutation: E716F / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: cusA, ybdE, b0575, JW0564 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P38054
#3: 化合物 ChemComp-CU / COPPER (II) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 70 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7
詳細: PEG3350, NH4SO4, JM600, pH 7, vapor diffusion, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9798 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年1月1日
放射モノクロメーター: Cryogenically-cooled double crystal Si(111) monochromator. Triple striped vertical and horizantal focussing mirrors in Kirkpatrick-Baez geometry.
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9798 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.68→114.942 Å / Num. all: 37324 / Num. obs: 37324 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.9 % / Net I/σ(I): 6.4
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
3.68-3.7840.6251.11082427150.625100
3.78-3.8840.5571.21056426620.557100
3.88-3.9940.4421.61026225950.44299.9
3.99-4.113.90.3542981524850.354100
4.11-4.253.90.3082.3955524270.308100
4.25-4.43.90.2433940923940.243100
4.4-4.563.90.1923.8887222670.192100
4.56-4.753.90.1594.5858121980.159100
4.75-4.963.90.1534.7819421160.153100
4.96-5.23.90.164.5775020100.16100
5.2-5.493.90.1664.3749719410.166100
5.49-5.823.80.1744.1684818070.174100
5.82-6.223.70.1654.4651117380.16599.9
6.22-6.723.70.145.2588916080.1499.6
6.72-7.363.40.1116.4505114710.11199.1
7.36-8.233.70.0887.7494313380.08899.1
8.23-9.53.90.05910.5476112140.059100
9.5-11.643.90.03519396110260.035100
11.64-16.463.80.03617.930998260.03699.9
16.46-114.9423.30.0682.516094860.06898.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.3.9データスケーリング
PHENIX1.6.4_486精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
DENZOデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.68→97.6654 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.36 / σ(F): 0 / 位相誤差: 26.36 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2719 1703 5.07 %RANDOM
Rwork0.2443 ---
all0.2457 33612 --
obs0.2457 33612 89.93 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 53.491 Å2 / ksol: 0.318 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 505.87 Å2 / Biso mean: 95.6005 Å2 / Biso min: 4.54 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.2364 Å20 Å2-0 Å2
2--4.2364 Å2-0 Å2
3----8.4729 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.68→97.6654 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12881 0 1 5 12887
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00313128
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.63517874
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0412128
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0032271
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.9554813
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 12

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.68-3.78830.38181300.35242296242679
3.7883-3.91060.32741150.31792350246580
3.9106-4.05040.27441310.28772457258885
4.0504-4.21250.2961560.25992546270287
4.2125-4.40430.25881530.23252598275189
4.4043-4.63650.2171380.20692710284892
4.6365-4.92690.26711460.1972756290294
4.9269-5.30730.26851370.22422760289793
5.3073-5.84140.30091360.24022740287693
5.8414-6.68650.32341540.24152784293893
6.6865-8.42350.23851620.21352813297594
8.4235-97.66540.22771450.24773099324498

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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