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- PDB-4dkk: The X-ray Crystal Structure of the Human STAU1 SSM-'RBD'5 Domain-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4dkk
タイトルThe X-ray Crystal Structure of the Human STAU1 SSM-'RBD'5 Domain-Swapped Dimer
要素Double-stranded RNA-binding protein Staufen homolog 1
キーワードRNA BINDING PROTEIN / RBD / Beta Sheet / Swapping-motif / Dimerization / Protein binding
機能・相同性
機能・相同性情報


lncRNA-mediated post-transcriptional gene silencing / anterograde dendritic transport of messenger ribonucleoprotein complex / intracellular mRNA localization / modification of postsynaptic structure / protein phosphatase 1 binding / protein localization to synapse / positive regulation by virus of viral protein levels in host cell / microtubule associated complex / germ cell development / positive regulation of viral genome replication ...lncRNA-mediated post-transcriptional gene silencing / anterograde dendritic transport of messenger ribonucleoprotein complex / intracellular mRNA localization / modification of postsynaptic structure / protein phosphatase 1 binding / protein localization to synapse / positive regulation by virus of viral protein levels in host cell / microtubule associated complex / germ cell development / positive regulation of viral genome replication / rough endoplasmic reticulum / dendrite cytoplasm / positive regulation of long-term synaptic potentiation / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / cytoplasmic stress granule / double-stranded RNA binding / cell body / cellular response to oxidative stress / neuron projection / neuronal cell body / mRNA binding / dendrite / glutamatergic synapse / endoplasmic reticulum / RNA binding / extracellular exosome / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1360 / Staufen 1, third double-stranded RNA binding domain / Staufen, C-terminal / : / Staufen C-terminal domain / Double Stranded RNA Binding Domain - #20 / Double-stranded RNA binding motif / Double-stranded RNA binding motif / Double stranded RNA-binding domain (dsRBD) profile. / Double-stranded RNA-binding domain ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1360 / Staufen 1, third double-stranded RNA binding domain / Staufen, C-terminal / : / Staufen C-terminal domain / Double Stranded RNA Binding Domain - #20 / Double-stranded RNA binding motif / Double-stranded RNA binding motif / Double stranded RNA-binding domain (dsRBD) profile. / Double-stranded RNA-binding domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Double Stranded RNA Binding Domain / Helix non-globular / Special / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRATE ANION / Double-stranded RNA-binding protein Staufen homolog 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.701 Å
データ登録者Gleghorn, M.L.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2013
タイトル: Staufen1 dimerizes through a conserved motif and a degenerate dsRNA-binding domain to promote mRNA decay.
著者: Gleghorn, M.L. / Gong, C. / Kielkopf, C.L. / Maquat, L.E.
履歴
登録2012年2月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年3月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年5月22日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年3月13日Group: Source and taxonomy / Structure summary / カテゴリ: entity / pdbx_entity_src_syn / Item: _entity.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Double-stranded RNA-binding protein Staufen homolog 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,7013
ポリマ－12,4761
非ポリマー2252
水1,13563
1
A: Double-stranded RNA-binding protein Staufen homolog 1
ヘテロ分子

A: Double-stranded RNA-binding protein Staufen homolog 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,4016
ポリマ－24,9522
非ポリマー4494
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_554-y,-x,-z-1/21
Buried area2820 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area13620 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.741, 45.741, 86.086
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Double-stranded RNA-binding protein Staufen homolog 1


分子量: 12476.137 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: STAU, STAU1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O95793
#2: 化合物 ChemComp-FLC / CITRATE ANION / シトラ-ト


分子量: 189.100 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H5O7 / 詳細: citrate anion
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 63 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 31.84 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: Drop:130 mM citric acid pH 2.5, 26% (w/v) PEG 6000 (final pH of 4), Reservoir:100 mM citric acid pH 2.5, 35% PEG 6000, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.97932 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年4月17日
放射モノクロメーター: Double Crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97932 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→50 Å / Num. obs: 10665 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 13.8 % / Rsym value: 0.085 / Net I/σ(I): 28.9
反射 シェル解像度: 1.7→1.76 Å / 冗長度: 13.3 % / Mean I/σ(I) obs: 10.6 / Rsym value: 0.263 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.7.1_743)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.701→31.346 Å / SU ML: 0.14 / σ(F): 1.95 / 位相誤差: 18.04 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2018 1046 9.87 %
Rwork0.1632 --
obs0.1668 10601 99.91 %
all-10613 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.3978 Å20 Å2-0 Å2
2--0.3978 Å2-0 Å2
3----0.7956 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.701→31.346 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数812 0 14 63 889
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.011900
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4861226
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.014366
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.077141
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007160
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.701-1.79020.21611400.17621316X-RAY DIFFRACTION100
1.7902-1.90240.23631380.17031349X-RAY DIFFRACTION100
1.9024-2.04930.21411630.16261311X-RAY DIFFRACTION100
2.0493-2.25540.19031610.14641331X-RAY DIFFRACTION100
2.2554-2.58170.1881410.15641379X-RAY DIFFRACTION100
2.5817-3.25210.22491670.1691373X-RAY DIFFRACTION100
3.2521-31.35170.18431360.16531496X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.8947-1.76431.16837.9168-0.50296.30810.0144-0.6401-0.65180.7126-0.0037-0.2060.515-0.4885-0.04650.2274-0.0449-0.00710.16350.00990.1123-10.9229-6.461-17.1041
20.13980.1637-0.37544.272-0.96561.52330.4242-0.8041-0.59141.12010.3119-0.95651.10180.6452-0.50650.65170.0662-0.24960.32830.07260.50441.9658-8.3034-13.8027
32.75160.16361.59092.30861.10416.6872-0.08360.0024-0.0112-0.04040.0585-0.0903-0.2614-0.05650.02820.06560.0145-0.01260.08840.00520.1256.268913.7762-7.6656
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 365 through 389 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 390 through 407 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 408 through 476 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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