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- PDB-4dfc: Core UvrA/TRCF complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4dfc
タイトルCore UvrA/TRCF complex
要素
  • Transcription-repair-coupling factor
  • UvrABC system protein A
キーワードHydrolase/DNA binding protein / alpha/beta domains / DNA repair / ATP Binding / DNA binding / nucleotide excision repair / Hydrolase-DNA binding protein complex
機能・相同性
機能・相同性情報


transcription-coupled nucleotide-excision repair, DNA damage recognition / excinuclease ABC activity / nucleotide-excision repair, DNA damage recognition / excinuclease repair complex / RNA polymerase core enzyme binding / nucleotide-excision repair, preincision complex assembly / DNA translocase activity / SOS response / DNA repair complex / transcription-coupled nucleotide-excision repair ...transcription-coupled nucleotide-excision repair, DNA damage recognition / excinuclease ABC activity / nucleotide-excision repair, DNA damage recognition / excinuclease repair complex / RNA polymerase core enzyme binding / nucleotide-excision repair, preincision complex assembly / DNA translocase activity / SOS response / DNA repair complex / transcription-coupled nucleotide-excision repair / nucleotide-excision repair / response to radiation / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / damaged DNA binding / hydrolase activity / DNA repair / DNA damage response / regulation of DNA-templated transcription / ATP hydrolysis activity / DNA binding / zinc ion binding / ATP binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
UvrA, interaction domain / UvrA interaction domain / UvrABC system subunit A / UvrA DNA-binding domain / UvrA DNA-binding domain / Penicillin-binding protein 1b fold / Penicillin-binding protein 1b domain / : / MFD, D3 domain / Ribosomal protein L1/L10, rRNA-binding domain ...UvrA, interaction domain / UvrA interaction domain / UvrABC system subunit A / UvrA DNA-binding domain / UvrA DNA-binding domain / Penicillin-binding protein 1b fold / Penicillin-binding protein 1b domain / : / MFD, D3 domain / Ribosomal protein L1/L10, rRNA-binding domain / Transcription-repair coupling factor / Transcription-repair-coupling factor, C-terminal domain / TRCF-like, C-terminal D7 domain / TRCF domain / TRCF / : / UvrB, interaction domain / UvrB interaction domain / CarD-like/TRCF, RNAP-interacting domain / CarD-like/TRCF, RNAP-interacting domain superfamily / CarD-like/TRCF RID domain / CarD-like/TRCF domain / Ribulose 1,5 Bisphosphate Carboxylase/Oxygenase / ATP-grasp fold, subdomain 1 / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / Helicase conserved C-terminal domain / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
UvrABC system protein A / Transcription-repair-coupling factor
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.803 Å
データ登録者Deaconescu, A.M. / Grigorieff, N.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2012
タイトル: Nucleotide excision repair (NER) machinery recruitment by the transcription-repair coupling factor involves unmasking of a conserved intramolecular interface.
著者: Deaconescu, A.M. / Sevostyanova, A. / Artsimovitch, I. / Grigorieff, N.
履歴
登録2012年1月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年5月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transcription-repair-coupling factor
B: UvrABC system protein A
C: Transcription-repair-coupling factor
D: UvrABC system protein A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,0844
ポリマ－49,0844
非ポリマー00
水00
1
A: Transcription-repair-coupling factor
B: UvrABC system protein A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,5422
ポリマ－24,5422
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: Transcription-repair-coupling factor
D: UvrABC system protein A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,5422
ポリマ－24,5422
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)119.168, 119.168, 234.334
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number180
Space group name H-MP6222

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要素

#1: タンパク質 Transcription-repair-coupling factor / TRCF / ATP-dependent helicase mfd


分子量: 10578.898 Da / 分子数: 2 / 断片: TRCF-D2 Domain, UNP residues 127-213 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: b1114, Escherichia coli, JW1100, mfd / プラスミド: pET28a derivative / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2(DE3)pLysS
参照: UniProt: P30958, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
#2: タンパク質 UvrABC system protein A / UvrA protein / Excinuclease ABC subunit A


分子量: 13962.887 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 131-250 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: b4058, dinE, Escherichia coli, JW4019, uvrA / プラスミド: pET28a derivative / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2(DE3)pLysS / 参照: UniProt: P0A698, EC: 3.6.1.3

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.26 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.8
詳細: 10% PEG3350, 4% Tacsimate pH 4.8 , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2009年11月25日
放射モノクロメーター: Double crystal, Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→30 Å / Num. all: 24835 / Num. obs: 24835 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / Rmerge(I) obs: 0.075
反射 シェル解像度: 2.8→2.85 Å / % possible all: 96

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.1_743)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3FPN

3fpn


解像度: 2.803→29.981 Å / SU ML: 0.92 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 33.95 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2822 1240 5.02 %
Rwork0.2379 --
obs0.2402 24708 99.16 %
all-24835 -
溶媒の処理減衰半径: 0.95 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 49.016 Å2 / ksol: 0.288 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.0361 Å20 Å2-0 Å2
2--6.0361 Å2-0 Å2
3----13.0478 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.803→29.981 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3143 0 0 0 3143
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0093183
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.344296
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.1911198
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.09498
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006567
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.803-2.91530.49191330.41222501X-RAY DIFFRACTION97
2.9153-3.04790.40811340.3352547X-RAY DIFFRACTION99
3.0479-3.20840.39691360.2882554X-RAY DIFFRACTION99
3.2084-3.40920.31821370.27532583X-RAY DIFFRACTION100
3.4092-3.67190.36021340.2782567X-RAY DIFFRACTION99
3.6719-4.04070.29031370.2432595X-RAY DIFFRACTION99
4.0407-4.62350.22041380.18452632X-RAY DIFFRACTION100
4.6235-5.81820.24551420.20512664X-RAY DIFFRACTION100
5.8182-29.9830.25061490.22732825X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.1741-1.6326-0.43155.64162.83224.92640.017-0.853-0.58450.33220.00670.40150.024-0.01850.02160.7665-0.0503-0.02730.82380.0720.427855.2918-52.100221.4952
21.99130.4720.83094.0522-0.32135.44460.2111-0.3840.38830.533-0.36530.3399-0.131-1.32660.08930.43240.03520.07420.9195-0.16460.331946.3219-32.685218.5174
38.0777-0.24481.89836.88040.66374.2004-0.20510.61370.38170.52410.6733-0.9017-0.37892.2157-0.43570.6925-0.2398-0.14731.3606-0.09040.621193.9996-30.223313.5778
43.7447-1.8442-2.12985.0812-1.73087.10270.1474-0.02670.1559-0.07020.0317-0.0397-0.2862-0.1651-0.18210.44670.025-0.09170.6174-0.07160.256373.8704-36.289514.6188
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A
2X-RAY DIFFRACTION2chain B
3X-RAY DIFFRACTION3chain C
4X-RAY DIFFRACTION4chain D

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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