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- PDB-4df9: Crystal structure of a putative peptidase (BF3526) from Bacteroid... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4df9
タイトルCrystal structure of a putative peptidase (BF3526) from Bacteroides fragilis NCTC 9343 at 2.17 A resolution
要素putative peptidase
キーワードHYDROLASE / IgA Peptidase M64 / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY
機能・相同性
機能・相同性情報


metallopeptidase activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Peptidase M64, N-terminal domain / Peptidase M64, N-terminal / Peptidase M64, N-terminal domain superfamily / Peptidase M64 N-terminus / Peptidase M64, IgA / IgA Peptidase M64 / Collagenase (Catalytic Domain) / Collagenase (Catalytic Domain) / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. ...Peptidase M64, N-terminal domain / Peptidase M64, N-terminal / Peptidase M64, N-terminal domain superfamily / Peptidase M64 N-terminus / Peptidase M64, IgA / IgA Peptidase M64 / Collagenase (Catalytic Domain) / Collagenase (Catalytic Domain) / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Immunoglobulin-like / Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Lipoprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Bacteroides fragilis NCTC 9343 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.17 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a putative peptidase (BF3526) from Bacteroides fragilis NCTC 9343 at 2.17 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2012年1月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年2月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年10月25日Group: Author supporting evidence / Refinement description / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence / software
改定 1.22018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.32023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月6日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: putative peptidase
B: putative peptidase
C: putative peptidase
D: putative peptidase
E: putative peptidase
F: putative peptidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)285,85281
ポリマ－278,5816
非ポリマー7,27175
水35,0751947
1
A: putative peptidase
B: putative peptidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,95224
ポリマ－92,8602
非ポリマー2,09222
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8110 Å2
ΔGint-167 kcal/mol
Surface area31410 Å2
手法PISA
2
C: putative peptidase
D: putative peptidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,96535
ポリマ－92,8602
非ポリマー3,10533
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10490 Å2
ΔGint-183 kcal/mol
Surface area30890 Å2
手法PISA
3
E: putative peptidase
F: putative peptidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,93522
ポリマ－92,8602
非ポリマー2,07520
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6890 Å2
ΔGint-157 kcal/mol
Surface area31340 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)238.730, 92.820, 173.890
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 125.260, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細ANALYTICAL SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY PROVIDES SUPPORTING EVIDENCE THAT A DIMER IS A SIGNIFICANT OLIGOMERIC STATE IN SOLUTION.

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 6分子 ABCDEF

#1: タンパク質
putative peptidase / Putative lipoprotein


分子量: 46430.191 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacteroides fragilis NCTC 9343 (バクテリア)
株: NCTC 9343 / 遺伝子: BF3526, BF9343_3433 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): PB1 / 参照: UniProt: Q5L9L3

-
非ポリマー , 7種, 2022分子

#2: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物
ChemComp-2PE / NONAETHYLENE GLYCOL / 3,6,9,12,15,18,21,24-オクタオキサヘキサコサン-1,26-ジオ-ル


分子量: 414.488 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H38O10 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#6: 化合物...
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 31 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1947 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

Has protein modificationY
配列の詳細THE CONSTRUCT (RESIDUES 19-426) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG ...THE CONSTRUCT (RESIDUES 19-426) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.44 %
解説: DATA WERE SCALED USING XSCALE WITH FRIEDEL PAIRS KEPT AS SEPARATE WHEN COMPUTING R-SYM, COMPLETENESS AND
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 20.00% Glycerol 20.00% polyethylene glycol 4000, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.91837,0.97941,0.97899
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年7月22日
詳細: Flat mirror (vertical focusing); single crystal Si(111) bent monochromator (ho rizontal focusing)
放射モノクロメーター: single crystal Si(111) bent / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.918371
20.979411
30.978991
反射解像度: 2.17→48.732 Å / Num. obs: 162812 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 32.817 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 10.11
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
2.17-2.250.7651.9629781656898.7
2.25-2.340.6182.4609511600398.9
2.34-2.440.5212.8581881525299.1
2.44-2.570.3933.6625961640999.2
2.57-2.730.34.7616721620999
2.73-2.940.2056.7618261621999.2
2.94-3.240.12510.3628671652599.3
3.24-3.70.07316.5607651606899
3.7-4.660.04523.7620831647299.1
4.660.0427.4622451675698.8

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SHELX位相決定
SHARP位相決定
XSCALEDecember 6, 2010データスケーリング
BUSTER-TNT2.10.0精密化
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
BUSTER2.10.0精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.17→48.732 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9448 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.23 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED ...詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 2. PHOSPHATE, POLYETHENE GLYCOL, GLYCEROL, SODIUM AND CHLORIDE MODELED ARE PRESENT IN THE CRYSTALLIZATION/CRYO/PROTEIN BUFFER CONDITIONS. 3. THE MODELING OF THE ZINC (ZN) IONS IS SUPPORTED BY PEAKS IN THE ANOMALOUS DIFFERENCE FOURIER MAPS AND ZINC K EMISSION LINES IN X-RAY FLUORESCENCE EXCITATION SPECTRA. 4. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 5. THE MAD PHASES WERE USED AS RESTRAINTS DURING REFINEMENT. 6. NCS RESTRAINTS WERE APPLIED USING BUSTER'S LSSR RESTRAINT REPRESENTATION (-AUTONCS)
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1878 8179 5.02 %RANDOM
Rwork0.1561 ---
obs0.1577 162808 99.24 %-
原子変位パラメータBiso max: 140.75 Å2 / Biso mean: 37.341 Å2 / Biso min: 4.16 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.1412 Å20 Å2-3.1263 Å2
2---0.3494 Å20 Å2
3----3.7918 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.226 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.17→48.732 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数19214 0 400 1947 21561
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d9294SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes474HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes2992HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it20367HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd10SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion2662SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact24082SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d20367HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg27650HARMONIC21.01
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.77
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion2.69
LS精密化 シェル解像度: 2.17→2.23 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2249 597 5.01 %
Rwork0.2028 11308 -
all0.2039 11905 -
obs--99.24 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.58130.182-0.31240.17330.11950.8253-0.03560.02550.1905-0.0394-0.02380.1084-0.171-0.04460.0594-0.10530.0033-0.0204-0.0524-0.0082-0.031672.689425.968841.067
20.8130.22150.02040.11820.07310.34420.05310.0072-0.0353-0.0068-0.0301-0.00090.0107-0.0621-0.023-0.0632-0.03480.00250.03020.0132-0.0491105.315214.011419.8036
30.40770.0787-0.22410.5293-0.02730.2805-0.0228-0.0463-0.05650.02730.0220.01030.0265-0.02160.0008-0.03010.00250.022-0.02890.0068-0.023110.748117.192782.7242
40.4452-0.1821-0.11060.5131-0.16380.2787-0.01520.00230.0191-0.01550.02710.0077-0.0290.0124-0.0119-0.0345-0.01890.0223-0.03630.0038-0.0139135.255711.183150.7463
51.00890.3368-0.30580.6774-0.18080.6395-0.0064-0.0262-0.2054-0.0855-0.0471-0.18140.15930.13730.0535-0.0696-0.02570.0361-0.0622-0.0136-0.032789.7608-24.27036.9535
60.9463-0.074-0.65840.57940.29581.04280.0880.0109-0.0524-0.0996-0.08450.1054-0.172-0.0582-0.0035-0.0424-0.0189-0.0122-0.0951-0.0054-0.040750.4526-21.123518.3341
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|21 - 503 }A21 - 503
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|21 - 503 }B21 - 503
3X-RAY DIFFRACTION3{ C|20 - 503 }C20 - 503
4X-RAY DIFFRACTION4{ D|19 - 503 }D19 - 503
5X-RAY DIFFRACTION5{ E|21 - 503 }E21 - 503
6X-RAY DIFFRACTION6{ F|20 - 503 }F20 - 503

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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